β-Carotin-15,15′-Monooxygenase

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Β-Carotin-15,15′-Monooxygenase
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 547 Aminosäuren
Kofaktor Eisen
Bezeichner
Gen-Name BCMO1
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 1.14.99.36Monooxygenase
Reaktionsart Oxidierende Spaltung
Substrat β-Carotin + O2
Produkte Retinal
Vorkommen
Homologie-Familie Carotinoid-Oxygenase
Übergeordnetes Taxon Bakterien, Tiere

Beta-Carotin–15,15′-Monooxygenase (BCO) ist das Enzym, das β-Carotin in zwei Moleküle Retinal zerlegt und so als Vitamin A aktiviert. Dieser Vorgang findet beim Menschen vor allem im Darm, aber auch in Epithelzellen der Netzhaut, Leber und Nieren statt. Seltene Mutationen im menschlichen BCMO-Gen können zu erblicher Hypercarotinämie mit Vitamin-A-Mangel führen.

BCO gehört zu den Carotinoid-Oxygenasen und hat sich mit den mehrzelligen Tieren entwickelt. Homologe Proteine sind in einigen wenigen Bakterienarten vorhanden.[1]

Katalysierte Reaktion[Bearbeiten]

Oxidativer Abbau von β-Carotin (oben) unter Einwirkung von 15,15′-Dioxygenase führt über ein Dioxetan (Mitte) zu zwei Equivalenten all-trans-Retinal (unten).[2]

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. UniProt Q9HAY6
  2. Albert Gossauer: Struktur und Reaktivität der Biomoleküle, Verlag Helvetica Chimica Acta, Zürich, 2006, S. 147−148, ISBN 978-3-906390-29-1.

Weblinks[Bearbeiten]