β-Glucuronidase

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Β-Glucuronidase
Β-Glucuronidase
Bänder-/Oberflächenmodell des Dimers mit Nonaglykosid nach PDB 1BHG
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 629 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homotetramer
Isoformen Long, Short
Bezeichner
Gen-Name GUSB
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 3.2.1.31Glykosidase
Reaktionsart Hydrolyse
Substrat β-D-Glucuronosid + H2O
Produkte D-Glucuronat + Alkohol
Vorkommen
Homologie-Familie Beta-Glucuronidase
Übergeordnetes Taxon Lebewesen
Ausnahmen Pflanzen

β-Glucuronidase (GUSB) ist der Name für Enzyme, die β-Glucuronide spalten, das sind Glykoside, die sich von Glucuronsäure ableiten. Dieser Reaktionsschritt ist unverzichtbar für Tiere und manche Bakterien beim Abbau der Substanzen Häm, Chondroitinsulfat und Keratansulfat. Das Enzym findet sich in den Lysosomen von Leber, Milz und Mandeln. Defekte im GUSB-Gen beim Menschen können Mucopolysaccharidose Typ 7 verursachen und spielen eine Rolle bei Hydrops fetalis.[1][2]

Verwendung[Bearbeiten]

Sie findet Anwendungen in der Biotechnologie als Reportergen. Ihre Aktivität lässt sich mit verschiedenen Methoden nachweisen:

  • β-Glucuronidase hydrolysiert X-Gluc, wodurch ein blauer Farbstoff entsteht;
  • 4-Methylumbelliferyl-β-D-glucuronid (MUG) wird zu 4-Methylumbelliferon (MU) hydrolysiert, welches durch seine Fluoreszenz nachweisbar ist. Dabei kann über die Intensität dieser Fluoreszenz auf die Umsatzrate der β-Glucuronidase geschlossen werden.
  • β-Glucuronidase spaltet p-Nitrophenyl-β-D-glucuronid in Glucuronsäure und p-Nitrophenol. p-Nitrophenol dissoziiert durch eine Base in p-Nitrophenolat, welches gelb gefärbt ist.

Siehe auch[Bearbeiten]

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. UniProt-Eintrag
  2. Thieme Chemistry (Hrsg.): Römpp Online. Version 3.1. Georg Thieme Verlag, Stuttgart 2007.

Weblinks[Bearbeiten]