Affibody

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Affibodys sind künstliche, vom Protein A aus dem Bakterium Staphylococcus aureus abgeleitete Peptide, die zur Bindung von Antigenen befähigt sind. Sie bestehen aus 58 Aminosäuren der IgG-Bindungsdomäne von Protein A, die in drei α-Helices angeordnet sind. Mit einer Molekülmasse von etwa 6 kDa sind sie neben Kunitz-Domänenpeptiden die kleinsten antigenbindenden Peptide.[1] Affibodys werden insbesondere als Alternative zu Antikörpern in der Wissenschaft eingesetzt. Darüber hinaus werden Affibodys, wie beispielsweise der HER2-spezifische ABY-025, derzeit als potenzielle Krebsdiagnostika klinisch erprobt.[2]

Eigenschaften[Bearbeiten]

Auf Grund ihrer geringen Molekülgröße besitzen Affibodys viele vorteilhafte physikochemische Eigenschaften. Dazu zählen eine hohe pH-Stabilität und Hitzetoleranz. Zudem besitzen Affibodys eine gegenüber Antikörpern überlegene Gewebepermeabilität.

Herstellung[Bearbeiten]

Durch gezielte oder zufällige Veränderung von bis zu 13 der 58 Aminosäuren können Affibodies gegen unterschiedliche Proteine synthetisiert werden.[3] Affibodys können zusätzlich mit anderen Molekülen, wie beispielsweise Farbstoffen, konjugiert werden und dadurch weitere Anwendungen erfahren.

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. Gebauer M, Skerra A: Engineered protein scaffolds as next-generation antibody therapeutics. In: Curr Opin Chem Biol. Juni 2009. doi:10.1016/j.cbpa.2009.04.627. PMID 19501012.
  2. Tolmachev V: Imaging of HER-2 overexpression in tumors for guiding therapy. In: Curr. Pharm. Des.. 14, Nr. 28, 2008, S. 2999–3019. PMID 18991715.
  3. Nord K, Gunneriusson E, Ringdahl J, Ståhl S, Uhlén M, Nygren PA: Binding proteins selected from combinatorial libraries of an alpha-helical bacterial receptor domain. In: Nat. Biotechnol.. 15, Nr. 8, August 1997, S. 772–7. doi:10.1038/nbt0897-772. PMID 9255793.

Weblinks[Bearbeiten]