Amidophosphoribosyltransferase

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Amidophosphoribosyltransferase
Amidophosphoribosyltransferase
Bändermodell des PPAT-Tetramers von E. coli, nach PDB 1ECB
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 506 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer, -tetramer
Kofaktor Mg2+, 4Fe-4S
Präkursor (517 aa)
Bezeichner
Gen-Name PPAT
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 2.4.2.14Transferase
Reaktionsart Übertragung eines Riboserests
Substrat Glutamin + PRPP + H2O
Produkte Glutaminsäure + Diphosphat + 5-Phosphoribosylamin
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Lebewesen

Die Amidophosphoribosyltransferase (ATase), auch GPAT genannt, ist das Enzym, das einen Riboserest von PRPP auf Glutamin überträgt. Dieser Reaktionsschritt in der Purinbiosynthese aller Lebewesen ist festlegend, das heißt, aus den Produkten dieser und der nächsten Reaktionen kann von nun an nur noch IMP hergestellt werden. Die ATase ist im Zytosol lokalisiert, kommt in allen Gewebetypen vor und benötigt als Cofaktoren Magnesium und einen Eisen-Schwefel-Cluster.[1]

Katalysierte Reaktion[Bearbeiten]

PRPP + Glutamin + H2O \rightleftharpoons
\rightleftharpoons PRA + Glutamat + PPi

Aus PRPP und Glutamin entsteht 5-Phosphoribosylamin (PRA) und Glutamat. Die im Gleichgewicht befindliche Reaktion wird durch Hydrolyse des Diphosphats stark nach rechts verschoben. Als Hemmstoffe fungieren IMP, GMP und AMP.[2]

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. UniProt Q06203
  2. Jassal/reactome: 5-phospho-alpha-D-ribose 1-diphosphate (PRPP) + H2O + L-glutamine ⇔ 5-phosphoribosylamine + L-glutamate +pyrophosphate

Weblinks[Bearbeiten]

 Wikibooks: Purin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien