Angiotensinogen
| Angiotensinogen | ||
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| Masse/Länge Primärstruktur | 452 aa; 49,8 kDa | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | AGT; ANHU; SERPINA8 | |
| Externe IDs | OMIM: 106150 UniProt: P01019 MGI: 87963 | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | HBG004233 | |
| Übergeordnetes Taxon | Euteleostomi | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Maus | |
| Entrez | 183 | n/a |
| Ensembl | ENSG00000135744 | n/a |
| UniProt | P01019 | n/a |
| Refseq (mRNA) | NM_000029 | n/a
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| Genlocus | Chr 1: 228.9 - 228.92 Mb | n/a |
| PubMed Suche | [1] | n/a |
Angiotensinogen ist ein Protein und Prohormon mit 452 Aminosäuren, das durch das Enzym Renin in das aus zehn Aminosäuren bestehende Peptid Angiotensin I umgewandelt wird (sogenannte posttranslationale Modifikation); daraus wiederum kann Angiotensin II (8 aa) oder Angiotensin III (7 aa) produziert werden.
Es wird in der Leber gebildet und zirkuliert im menschlichen Blutplasma. Bei der elektrophoretischen Auftrennung der Serumeiweiße wandert es in der α2-Globulin-Fraktion mit.
Angiotensinogen ist somit ein Präkursor-Protein des für die Blutdruckregulation wichtigen Renin-Angiotensin-Aldosteron-Systems (RAAS).
Die Primärstruktur des humanen Angiotensinogen besteht aus 452 Aminosäuren mit einem Molekülmasse von 49.761 Da.[1] Das Gen liegt auf dem langen Arm von Chromosom 1. Das Dekapeptid Angiotensin I wird aus Angiotensinogen durch enzymatische Abspaltung der N-terminalen zehn Aminosäuren mittels Renin gebildet.
Angiotensinogen wurde bei der Maus erstmals 1983 durch Ohkubo et al. und beim Menschen erstmals 1984 durch Kageyama et al. beschrieben.[2][3]
[Bearbeiten] Quellen
- ↑ UniProt P01019
- ↑ Ohkubo, H. et al. (1983): Cloning and sequence analysis of cDNA for rat angiotensinogen. In: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. Bd. 80, S. 2196-2200. PMID 6572971
- ↑ Kageyama, R. et al. (1984): Primary structure of human preangiotensinogen deduced from the cloned cDNA sequence. In: Biochemistry. Bd. 23, S. 3603-3609. PMID 6089875
