Anti-Frost-Protein

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Anti-Frost-Proteine (AFP) oder auch Eisstrukturierende Proteine (ISP) sind eine Klasse von Polypeptiden, die von bestimmten Wirbeltieren, Pflanzen, Pilzen und Bakterien gebildet werden, um in einer Umgebung mit Temperaturen unter dem Gefrierpunkt von Wasser zu überleben.

Anti-Frost-Proteine binden sich an Eiskristalle und verhindern deren Wachstum und die Rekristallisation, was zum Tode des Lebewesens führen würde. Die Proteine können auch mit Zellmembranen von Säugetieren wechselwirken, um diese vor Frostschäden zu bewahren.

Wirkungsweise[Bearbeiten]

Anders als die handelsüblichen Frostschutzmittel senken die Anti-Frost-Proteine nicht den Gefrierpunkt proportional zu ihrer Konzentration, sondern wirken der kolligativen Eigenschaft entgegen. Dies erlaubt ihnen, in Konzentrationen wirksam zu sein, die mehr als 300 bis 500 Mal niedriger sind als die gewöhnlicher gelöster Substanzen beim Frostschutz. Auch haben diese Konzentrationen keinen Einfluss auf den osmotischen Druck. Die ungewöhnlichen Eigenschaften der Anti-Frost-Proteine sind zurückzuführen auf die Bindungseigenschaft an die Oberfläche von Eiskristallen.

Klassifikation[Bearbeiten]

Lebewesen, die Anti-Frost-Proteine enthalten, können eingeteilt werden in

  • frost-vermeidende Arten
  • frost-tolerante Arten

Frostvermeidende Arten[Bearbeiten]

Die frostvermeidende Arten sind in der Lage, ihre Körperflüssigkeiten vollständig gegen das Gefrieren zu schützen. Typischerweise wird jedoch der Gefrierschutz bei extrem niedrigen Temperaturen aufgehoben, was zu einem schnellen Wachstum der Eiskristalle und anschließendem Tod des Lebewesens führt.

Frost-tolerante Arten[Bearbeiten]

Die frost-toleranten Arten sind in der Lage, das Gefrieren von Körperflüssigkeiten zu überleben. Einige dieser Arten werden dabei mit den Anti-Frost-Proteinen in Zusammenhang gebracht, die als Kälteschutzmittel wirksam sind und die schädliche Wirkung des Frostes mindern, aber nicht gänzlich aufheben. Die genaue Wirkungsweise ist noch unbekannt. Jedoch kann das Vorhandensein von Anti-Frost-Proteinen die Rekristallisation verhindern, die Zellmembranen stabilisieren und so Frostschäden minimieren.

Entwicklung[Bearbeiten]

Die bemerkenswerte Diversifizierung und Verteilung der Anti-Frost-Proteine lässt vermuten, dass die unterschiedlichen Typen in jüngerer Zeit entstanden sind und zwar als Reaktion auf die Vereisung der Meere etwa ein bis zwei Millionen Jahre in nördlichen Hemisphäre und vor zehn bis dreißig Millionen Jahren in der Antarktis. Die unterschiedliche Entwicklung ähnlicher Anpassungsvorgänge wird als „konvergente Evolution“ bezeichnet. Zwei Gründe sind dafür ausschlaggebend, dass viele Typen von Anti-Frost-Proteinen dieselbe Funktion ausführen können, obwohl sie unterschiedlich aufgebaut sind:

  1. obwohl Eis durchgehend aus Sauerstoff und Wasserstoff besteht, besitzt es viele verschiedene Oberflächenerscheinungen, die für Bindungen geeignet sind; verschiedene Typen von Anti-Frost-Proteinen können sich so an verschiedenartige Oberflächen anlagern.
  2. obwohl sich die fünf bekannten Typen von Anti-Frost-Proteinen in ihrer Primär-Zusammensetzung der Aminosäuren unterscheiden, weisen sie ähnliche dreidimensionale oder tertiäre Strukturen auf, wenn sie sich zu einem aktiven Protein entfalten. In Fischen sind die Anti-Frost-Proteine fast ausschließlich aus den beiden Aminosäuren L-Alanin und L-Threonin aufgebaut.[1]

Geschichte[Bearbeiten]

In den 1950er Jahren untersuchte der kanadische Wissenschaftler Scholander, warum arktische Fische in Wasser überleben können, das Temperaturen aufweist, die unter dem Gefrierpunkt ihres eigenen Blutes liegen. Seine Experimente veranlassten ihn zu der Annahme, dass es ein Antifrostmittel in ihrem Blut geben müsse. Ende der 1960er Jahre konnte der Zoologe Arthur DeVries das Anti-Frost-Protein durch die Untersuchung von arktischen Fischen isolieren. Seinerzeit wurden sie „Glykoproteine als biologische Antifrost-Mittel“ genannt und anschließend als Antifrost-Glykoproteine bezeichnet, um sie von den neu entdeckten biologischen Anti-Frost-Proteinen zu unterscheiden, die keine Glykoproteine waren. DeVries und Robert Feeney konnten dann die chemischen und physikalischen Eigenschaften der Anti-Frost-Proteine charakterisieren.

1992 publizierte Griffith eine Arbeit zu Anti-Frost-Proteinen in Blättern des Winterweizens. Etwa zur gleichen Zeit dokumentierten Urrutia, Duman und Knight das Wärmehysterese-Protein (thermal hysteresis) in Angiospermien. 1993 wurde das Auftreten von Anti-Frost-Proteinen auch in Pilzen und Bakterien nachgewiesen.

Diskussion zum Namen[Bearbeiten]

In neuerer Zeit wurde versucht, Anti-Frost-Proteinen den neuen Namen „Eisstrukturierende Proteine“ zu geben, um sie besser von Frostschutzmitteln und deren negativem Image abzuheben (z. B. Ethylenglycol).[2] Die beiden Dinge sind vollständig unterschiedliche Stoffklassen und haben nur eine sehr entfernte Ähnlichkeit in ihrer Wirkung.

Weblinks[Bearbeiten]

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. G. C. Barrett: Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids, Chapman and Hall, London, New York, 1985, S. 11, ISBN 0-412-23410-6.
  2. C. J. Clarke, S. L. Buckley, N. Lindner: Ice structuring proteins - a new name for antifreeze proteins. In: Cryo letters. Band 23, Nummer 2, 2002 Mar-Apr, S. 89–92, ISSN 0143-2044. PMID 12050776.