Bakterien permeabilisierendes Protein

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Bakterien permeabilisierendes Protein
Bakterien permeabilisierendes Protein
Bändermodell von der Seite, nach PDB 1EWF
Vorhandene Strukturdaten: 1bp1, 1ewf
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 456 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Monomer, Dimer
Präkursor (487 aa)
Bezeichner
Gen-Name BPI
Externe IDs
Transporter-Klassifikation
TCDB 1.C.40
Bezeichnung BPIP-Familie
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Säugetiere[1]

Das bakterien-permeabilisierende Protein (BPIP, von engl. Bactericidal/Permeability Increasing Protein; Gen-Name: BPI) ist ein Lipid-bindendes und porenbildendes Protein in Säugetieren. Es ist ein wichtiger Teil der angeborenen Immunantwort auf gramnegative Bakterien. Neben der bakterientötenden Funktion liefert BPIP zum einen einen wichtigen Beitrag bei der hochsensitiven Erkennung gramnegativer Bakterien, zum anderen kann es durch die Neutralisation von Lipopolysaccharid die Ausbildung eines septischen Schocks durch eine überschießende Immunantwort verhindern. BPIP wird in den Granulae polymorphonukleärer Leukozyten gebildet und ausgeschüttet.[2]

Humanes BPI (huBPI) ist ein ca. 55 kDa großes Glycoprotein, welches ursprünglich aus den azurophilen Granula humaner Neutrophilen isoliert werden konnte.

Literatur[Bearbeiten]

  • L. J. Beamer, S. F. Carroll, D. Eisenberg: Crystal structure of human BPI and two bound phospholipids at 2.4 angstrom resolution. In: Science (New York, N.Y.). Band 276, Nummer 5320, Juni 1997, S. 1861–1864, ISSN 0036-8075. PMID 9188532.

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. TCDB: 1.C.40
  2. UniProt P17213