Calnexin

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Calnexin
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 572 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur single pass Membranprotein
Kofaktor Ca2+
Bezeichner
Gen-Name CANX
Externe IDs
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Eukaryoten[1]

Calnexin ist ebenso wie sein Homolog Calreticulin ein Lektin des Endoplasmatischen Retikulums (ER). Calnexin ist bereits bei den einfachsten Eukaryoten zu finden. Es zählt zu den Chaperonen.

Es liegt membrangebunden vor (im Unterschied zum löslichen Calreticulin). Die Aktivität beider Proteine ist abhängig von Calcium-Ionen, die im ER in hoher Konzentration vorliegen. Calnexin und Calretikulin erkennen beide bestimmte Zuckerreste von unvollständig gefalteten Proteinen und unterstützen sie in ihrem Faltungsprozess.

Literatur[Bearbeiten]

  • Benyair R, Ron E, Lederkremer GZ (2011). "protein quality control, retention and degradation at the endoplasmic reticulum.". Int Rev Cell Mol Biol. 292: 197–280. doi:10.1016/B978-0-12-386033-0.00005-0. PMID 22078962.
  • Del Bem LEV (2011). "The evolutionary history of calreticulin and calnexin genes in green plants.". Genetica 139 (2): 225–9. doi:10.1007/s10709-010-9544-y. PMID 21222018.
  • Kleizen B, Braakman I (2005). "Protein folding and quality control in the endoplasmic reticulum.". Curr. Opin. Cell Biol. 16 (4): 343–9. doi:10.1016/j.ceb.2004.06.012. PMID 15261665.
  • Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: Biochemie. 6 Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007. ISBN 978-3-8274-1800-5.
  • Donald Voet, Judith G. Voet: Biochemistry. 3. Auflage, John Wiley & Sons, New York 2004. ISBN 0-471-19350-X.
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: Molecular Biology of the Cell, 5. Auflage, Taylor & Francis 2007, ISBN 978-0815341062.

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. Homologe bei inParanoid