Chymosin

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Chymosin (Bos taurus)
Masse/Länge Primärstruktur 323 Aminosäuren
Isoformen A, B
Bezeichner
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 3.4.23.4Aspartylpeptidase
MEROPS A1.006
Reaktionsart Hydrolyse von Peptidbindungen
Substrat Ser-Phe105-Met-Ala des Caseins

Chymosin (auch Rennin; von griechisch χυμός chymos ‚Flüssigkeit’)[1] ist eine Aspartat-Endopeptidase (Protease). Rinder-Chymosin findet sich als Labferment im vierten Magen (Labmagen) von Kälbern. Es wird von den Zellen der Magenschleimhaut in Form des Vorläuferproteins PreProChymosin produziert und als ProChymosin ins Lumen sezerniert. In der sauren Umgebung des Magens konvertiert das inaktive Zymogen ProChymosin zum aktiven Enzym Chymosin.

Struktur[Bearbeiten]

Das bovine Protein Chymosin besteht aus 323 Aminosäuren, mit einer Molekülmasse von 35.653 Da.[2]

Es kommt in zwei Formen vor, die sich in ihrer Primärstruktur an Aminosäureposition 244 (Asparaginsäure oder Glycin) unterscheiden. Die A-Form hat eine leicht höhere spezifische Aktivität für κ-Casein, ist jedoch marginal weniger stabil als die B-Form.

Verwendung[Bearbeiten]

Chymosin wird zur Spaltung von Milcheiweiß bei der Produktion von Käse eingesetzt, wozu es auch gentechnisch hergestellt wird.[3]

Quellen[Bearbeiten]

  1.  Renate Wahrig-Burfeind (Hrsg.): Wahrig. Illustriertes Wörterbuch der deutschen Sprache. ADAC-Verlag, München 2004, ISBN 3-577-10051-6, S. 159.
  2. UniProt P00794
  3. Chymosin bei TransGen