Chymosin

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Chymosin (Bos taurus)
Masse/Länge Primärstruktur 323 Aminosäuren
Isoformen A, B
Bezeichner
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 3.4.23.4Aspartylpeptidase
MEROPS A1.006
Reaktionsart Hydrolyse von Peptidbindungen
Substrat Ser-Phe105-Met-Ala des Caseins

Chymosin (auch Rennin; von griechisch χυμός chymos ‚Flüssigkeit’)[1] ist eine Aspartat-Endopeptidase (Protease). Rinder-Chymosin findet sich als Labenzym im vierten Magen (Labmagen) von Kälbern. Chymosin wird in der Form des Vorläuferproteins PreProChymosin synthetisiert. Dieses kann durch aminoterminale Abspaltung von Peptiden in ProChymosin, PseudoChymosin und letztlich in die aktive Enzymform Chymosin überführt werden.

Vorläuferformen und Aktivierung[Bearbeiten]

Chymosin wird von den Zellen der Magenschleimhaut in Form des inaktiven Vorläuferproteins PreProChymosin produziert und als ProChymosin ins Lumen sezerniert.

Im sauren Milieu des Magens, bei einem pH-Wert von 4 bis 5, wird das inaktive Zymogen ProChymosin durch Abspaltung eines aminoterminalen Peptids zum aktiven Enzym Chymosin umgewandelt.

Bei sehr saurem Chymus, unterhalb eines pH-Wertes von 2,5, findet die Spaltung zwischen den Aminosäuren 27 und 28 statt, dabei entsteht Pseudochymosin, welches 15 Aminosäuren länger ist als Chymosin. Pseudochymosin kann ab pH 5,5 zum Chymosin umgewandelt werden.[2]

Gegenüber PreProChymosin fehlt Chymosin aminoterminal eine Sequenz von 42 Aminosäuren.[3]

Struktur[Bearbeiten]

Das bovine Protein Chymosin besteht aus 323 Aminosäuren, mit einer Molekülmasse von 35.653 Da.[4]

Es kommt in zwei Formen vor, die sich in ihrer Primärstruktur an Aminosäureposition 244 (Asparaginsäure oder Glycin) unterscheiden. Die A-Form hat eine leicht höhere spezifische Aktivität für κ-Casein, ist jedoch marginal weniger stabil als die B-Form.

Funktion und Verwendung[Bearbeiten]

Das Verdauungsenzym Chymosin dient zur Verdauung von Milcheiweiß, insbesondere Casein, im Verdauungstrakt der Kälber. Durch den enzymatischen Abspaltungsvorgang verändert sich auch die Löslichkeit des Milcheiweißes, es wird denaturiert und fällt aus.

Industriell wird Chymosin zur Produktion von Käse eingesetzt. Früher wurde es als Labferment aus Kälbermagen gewonnen, seit den 1990er Jahren wird auch gentechnisch hergestellt.[5] Als gentechnisch veränderte Organismen (GMO) werden Eukaryoten wie Backhefe[6] oder Gießkannenschimmel[7] (Aspergillus oryzae[8], Aspergillus nidulans[9]) oder Trichoderma reesei[10] verwendet, in deren Genom die cDNAs für PreProChymosin, ProChymosin und Chymosin übertragen wurden.

Quellen[Bearbeiten]

  1.  Renate Wahrig-Burfeind (Hrsg.): Wahrig. Illustriertes Wörterbuch der deutschen Sprache. ADAC-Verlag, München 2004, ISBN 3-577-10051-6, S. 159.
  2. Barkholt Pedersen, Vibeke, Kurt Asbæk Christensen, Bent Foltmann: Investigations on the activation of bovine prochymosin. In: European Journal of Biochemistry Band 94, Nr. 2, 1979, S. 573–580.
  3. Daniel Cullen et al.: Controlled expression and secretion of bovine chymosin in Aspergillus nidulans. (PDF) In: Bio/Technology Band 5, Nr. 4, 1987, S. 369–376.
  4. UniProt P00794
  5. Chymosin bei TransGen
  6. J. Mellor et al.: Efficient synthesis of enzymatically active calf chymosin in Saccharomyces cerevisiae. In: Gene Band 24, Nr. 1, 1983, S. 1–14, doi:10.1016/0378-1119(83)90126-9.
  7. Michael Ward et al.: Improved production of chymosin in Aspergillus by expression as a glucoamylase-chymosin fusion. In: Nature Biotechnology Band 8, Nr. 5, 1990, S. 435–440, doi:10.1038/nbt0590-435.
  8. Kozo Tsuchiya et al.: High level secretion of calf chymosin using a glucoamylase-prochymosin fusion gene in Aspergillus oryzae. In: Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry Band 58, Nr. 5, 1994, S. 895–899, doi:10.1271/bbb.58.895.
  9. Daniel Cullen et al.: Controlled expression and secretion of bovine chymosin in Aspergillus nidulans. (PDF) In: Bio/technology Band 5, Nr. 4, 1987, S. 369–376.
  10. A. Harkki et al.: A novel fungal expression system: secretion of active calf chymosin from the filamentous fungus Trichoderma reesei. In: Nature Biotechnology Band 7, Nr. 6, 1989, S. 596–603, doi:10.1038/nbt0689-596.