Condensin

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Schematische Abbildung von Condensin mit Namen der einzelnen Untereinheiten.


Condensine sind Proteinkomplexe, die für die Chromosomenkondensation der Mitose erforderlich sind. Strukturell sind Condensine den Cohesinen sehr ähnlich, unterscheiden sich aber in der Funktion. Sie bestehen aus fünf Untereinheiten: zwei SMC Proteinen (SMC2 und SMC4), einem Kleisin (Brn1 / CAP-H oder CAP-H2) und zwei HEAT-repeat Proteinen (CAP-D2/D3 und CAP-G/G2) [1] . Beide SMC Untereinheiten bilden mit der Kleisin Untereinheit einen Ring. Es ist vorgeschlagen worden, dass dieser Ring ähnlich Cohesin Chromatin topologisch umschließen kann [2]. Die beiden HEAT-repat Untereinheiten assoziieren mit der Kleisin Untereinheit. Fast alle Organismen haben Condensin oder Condensin-ähnliche Proteinkomplexe. Während Prokaryoten und niedere Eukaryoten nur eine Isoform besitzen, kommen in mehrzelligen Lebewesen oft zwei Condensin Isoformen - Condensin I und Condensin II - vor. Condensin II Komplexe befinden sich während des ganzen Zellzyklusses im Zellkern. Condensin I Komplexe sind in der Interphase im Zytoplasma und gelangen nur nach Auflösen der Kernhülle in der Mitose in Kontakt mit Chromatin.


Die SMC Untereinheiten können als Dimer ATP binden. In vitro konnte gezeigt werden, dass Condensine die Energie aus der ATP-Hydrolyse nutzen können, um DNA zu binden und diese zu verwinden. Vermutlich funktioniert die Kondensation der DNA gleich. Dabei werden einige Untereinheiten des Condesins von dem während der M-Phase aktiven M-cdk phosphoryliert und bilden DNA-Schleifen durch intramolekulare Quervernetzungen.[3]

Einzelnachweise[Bearbeiten]

[1] [2]

  1. a b T. Hirano: Condensins: universal organizers of chromosomes with diverse functions. In: Genes & Dev.. 2012, S. 1659-1678. doi:10.1101/gad.194746.112.
  2. a b S. Cuylen, J. Metz, C. Häring: Condensin structures chromosomal DNA through topological links. In: Nat Struct Mol Biol. 2011. doi:10.1038/nsmb.2087.
  3. Bruce Alberts et al.: Molekularbiologie der Zelle, 4. Auflage, 2004, S. 1196–1197.