Coproporphyrinogen-Oxidase

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
Zur Navigation springen Zur Suche springen
Coproporphyrinogen-Oxidase
Coproporphyrinogen-Oxidase

Vorhandene Strukturdaten: 2aex

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 344 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer
Bezeichner
Gen-Namen CPOX CPO; CPX; HCP
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 1.3.3.3Oxidoreduktase
Reaktionsart Oxidative Decarboxylierung
Substrat Coproporphyrinogen III + O2 + 2 H+
Produkte Protoporphyrinogen IX + 2 CO2 + 2 H2O
Vorkommen
Homologie-Familie CPOX
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 1371 12892
Ensembl ENSG00000080819 ENSMUSG00000022742
UniProt P36551 P36552
Refseq (mRNA) NM_000097 NM_007757
Refseq (Protein) NP_000088 NP_031783
Genlocus Chr 3: 98.52 – 98.59 Mb Chr 16: 58.67 – 58.68 Mb
PubMed-Suche 1371 12892

Coproporphyrinogen-Oxidase (CPOX) ist das Enzym, das die Oxidation von Coproporphyrinogen III zu Protoporphyrinogen IX katalysiert, eine Teilreaktion bei der Biosynthese der Porphyrine, die in allen Lebewesen stattfindet. In Eukaryoten wird vorher das Substrat aus dem Zytosol in den Raum zwischen der inneren und äußeren Membran der Mitochondrien transportiert, der beteiligte Transporter ist noch unbekannt. Beim Menschen können Mutationen am CPOX-Gen zu CPOX-Mangel und damit zu hereditärer Koproporphyrie führen.[1][2]

Katalysierte Reaktion[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Coproporphyrinogen III + O2 + 2 H+
Protoporphyrinogen IX + 2 CO2 + 2 H2O

Coproporphyrinogen III wird zu Protoporphyrinogen IX oxidiert, mit gleichzeitiger Kohlenstoffdioxid-Abspaltung. Es finden hintereinander zwei oxidative Decarboxylierungen statt. Das Enzym benötigt beim Menschen keine Metallionen als Cofaktor.[3][4][5]

Weblinks[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  1. UniProt P36551
  2. Jassal, D’Eustachio / reactome: Translocation of coproporphyrinogen III from the cytosol to the mitochondrial intermembrane space
  3. Martásek P, Camadro JM, Raman CS, et al.: Human coproporphyrinogen oxidase. Biochemical characterization of recombinant normal and R231W mutated enzymes expressed in E. coli as soluble, catalytically active homodimers. In: Cell. Mol. Biol. (Noisy-le-grand). 43. Jahrgang, Nr. 1, Februar 1997, S. 47–58, PMID 9074788.
  4. Medlock AE, Dailey HA: Human coproporphyrinogen oxidase is not a metalloprotein. In: J. Biol. Chem. 271. Jahrgang, Nr. 51, Dezember 1996, S. 32507–10, PMID 8955072.
  5. Stephenson JR, Stacey JA, Morgenthaler JB, Friesen JA, Lash TD, Jones MA: Role of aspartate 400, arginine 262, and arginine 401 in the catalytic mechanism of human coproporphyrinogen oxidase. In: Protein Sci. 16. Jahrgang, Nr. 3, März 2007, S. 401–10, doi:10.1110/ps.062636907, PMID 17242372, PMC 2203308 (freier Volltext).