Diskussion:Enzymhemmung

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Bitte Korrektur[Quelltext bearbeiten]

Die Abbildung der Reaktionsgeschwindigkeit zur unkompetitiven Hemmung ist nicht korrekt. Die Reaktionsgeschwindigkeit ist in Gegenwart des Inhibitors bei gleicher Substratkonzentration niemals schneller als ohne Inhibitor. Das geht auch aus der dazugehörigen Gleichung hervor. Ich würde es selbst korrigieren, aber ich weiß nicht mit welchem Programm die Graphen erstellt wurden.

--132.187.70.200 17:07, 14. Dez. 2021 (CET)[Beantworten]


Meinungen aus dem Reviewprozess von April/Mai 2006[Quelltext bearbeiten]

Unter Enzymhemmung versteht man die negative Beeinflussung einer enzymatisch katalysierten Reaktion eines Substrats zu einem Produkt durch Hemmstoffe, sogenannte Inhibitoren. Diese Hemmstoffe können an unterschiedliche an einer Reaktion beteiligte Stoffe binden, wie zum Beispiel das Enzym oder das Substrat.
Zugegeben es ist keine einfache Kost, trotzdem bitte ich euch mir bei der Verbesserung zu helfen. Mir wurde gesagt, dass ich es einfacher schreiben soll, allerdings ist es für jemanden, der in der Materie steckt sehr schwer. Also helft mir --Leuchtbakterienenzym 10:05, 11. Mai 2006 (CEST)[Beantworten]

  • Ich leg mal los. Zur Einleitung: Ich hab grad ein Jahr Biochemie hinter mir, und glaube also von mir behaupten zu können etwas mehr als Oma zu sein. Trotzdem musste ich schon stellenweise sehr schlucken, da der Artikel sich auf einem sehr hohen Niveau bewegt. Das ist prinzipiell nicht verkehrt, trotzdem sollte man sich bemühen das Laien nicht völlig auf der Strecke bleiben. Hier im konkreten Fall ist das zwar mit dem Grundlagen-Abschnitt im Ansatz erkennbar, aber ich glaube da sollte noch einiges gemacht werden.
    • Einleitung: Muss auf jeden Fall vereinfacht werden. enzymatisch katalysierten Reaktion, aktiven Zentrum und Bindungsstellen von Cofaktoren sind zwar alles einzeln betrachtet nicht wirklich anspruchsvolle Konstrukte, aber in den ersten zwei Sätzen fühlt man sich davon schon sehr erschlagen.
    • Links: Der einzige Link der mir grenzwertig vorkam war Anstieg, der Rest war i.O., obwohl bei diesem Thema Sachen durchaus in neuen Abschnitten wieder verlinkt werden können.
    • Stil: Sehr schwere Kost. Ich denke das bewegt sich auf einem Level, wo es für Biochemie-Studenten interessanter wird als für Schüler/Omas. Trotzdem muss auch an die gedacht werden. Deswegen würde ich den Absatz Grundlagen aufspalten in einen Teil der so ungefähr bleibt wie er ist, wo halt die Basis erklärt wird, und noch davor einen Teil in dem das Ganze so à la "Es war einmal das Leben..." - "Und dann hängt sich der Hemmstoff an das Enzym..." oder so gebaut wird. Damit ich als Schüler der das heute morgen in Chemie gehört hat mich mal ganz kurz schlau machen kann was das ist ohne das ich mir völlig verloren vorkomme.
    • Bilder: Interessanterweise sind das genau die Bilder die ich auch in meinem Hefter habe. Jpg als Dateityp für solche Grafiken finde ich eher suboptimal, imho wären PNG oder SVG besser, aber ich kann damit leben.
    • Inhalt: Scheint vollständig, ich vermisse zumindest nichts.
    • Belege: Ich glaube bei einem Artikel wie diesem sind Literaturangaben so wie sie da stehen ausreichend. Vielleicht noch je ein, zwei Bücher und Weblinks mehr, ansonsten passt das.
    • Fazit: Als Grundlagenartikel find ich das sehr wichtig und ich glaube das ist ein Thema wo man auch damit leben kann einige Leser in manchen Teilen auf der Strecke zu lassen, aber ob er Chancen auf Lesenswert hat weiß ich nicht (weniger aufgrund der Qualität als aufgrund des Levels.) -- Lennert B d·c·b 21:28, 13. Mai 2006 (CEST) Erläuterung[Beantworten]
    • Danke für die Kritik. Schade, dass sich nicht mehr Leute an den Artikel trauen. Kannst du mir sagen, wie ich meine jpg-Bilder in png umwandle? --Leuchtbakterienenzym

Rantrauen würde ich mich prinzipiell, aber durch bevorstehende Doktorprüfung und Bewerbungsphase muss ich momentan leider passen. Der Artikel ist in der Tat heavy und das ganze nicht mein Spezialgebiet. Vielleicht komme ich nach meiner Prüfung dazu, je nachdem, wann der nächste Job auf mich wartet. --OliverH 19:29, 16. Mai 2006 (CEST)[Beantworten]

Die theor. Behandlung ist ja teils vom Bisswanger abgeschrieben (Abb. 1 = Abb. 2.56; Abb. 2 = unvollst. Abb. 2.14; Abb. 6 = Spezialfall v. Abb. 2.64, usw.), teils wahrsch. vom anderen angegebenen Buch. Das Ergebnis halte ich im Rahmen einer allgemeinen Enzyklopädie didaktisch für unbefriedigend. M.E. sollte man wenigstens, wenn überhaupt auf die partiellen Inhibitionen mathematisch eingegangen werden soll, diese Betrachtungen abspalten und (weit) ans Ende setzen. Die braucht nämlich i.d.R. kein Student, und wer sie braucht, hat auch den Bisswanger im Regal. So könnte man nämlich für die Fälle kompletter nicht, un- und kompetitiver Hemmung auf den einfacheren Bode-Ansatz aus Vorversionen zurückgreifen. Die Formeln unter 'Inhibierung durch ein konkurrierendes Substrat' können entsorgt werden, da es sich um schon math. equiv. vorgestellte kompet. Inhib. handelt. Was ist eig. der Unterschied zw. der letzten Formel des Abs. 'Nicht-kompetitive Hemmung' u. d. 1. Formel aus 'Unkompetitive Hemmung' (mal ausmultiplizieren)? Zu 'Partiell kompetitive Hemmung' siehe Bisswanger, p. 98: "Properly this is a partially non-competitive inhibition...". Auch hier gibt es also ein didaktisches Problem, siehe auch Bisswanger, p. 100: "Competitive inhibition in its strict sense is understood as competition of two ligands ... for the same binding site". In summa würde ich dringend eine Umstrukturierung des Artikels unter Einführung eines deutlichen Gradienten von relevant/einfach nach irrelevant/schwierig empfehlen. Dr. Strangelove 16:00, 26. Mai 2006 (CEST)[Beantworten]

  • Ich danke dir, Dr. Strangelove. Da es für dieses Thema nur die zwei in der Literaturliste angegebenen Bücher gibt, überschneidet sich natürlich der Inhalt mit diesen. Allerdings habe ich die Bilder nach meinem Vorlesungshefter selbst konzipiert und nicht aus dem Buch genommen, aber ich gebe dir auch recht, dass diese sich eigentlich gleichen. Es geht ja um den gleichen Sachverhalt. Bei der Sache mit den mathem. Formeln, diese würde ich schon drin lassen. Nur ist dann eine Spaltung in einfach und dann schwieriger eine echte Herausforderung, die ich schon mehrmals bei diesem Artikel angegangen bin. Die Partiellen Hemmtypen würde ich auch ganz herausnehmen, da diese wirklich irrelevant sind. Gruß --Leuchtbakterienenzym 10:38, 30. Mai 2006 (CEST)[Beantworten]


Die hier so geschmähte Urversion des Artikels "Enzymhemmung" war ein Auszug aus meinem Manuskript "Enzymkinetik und -mechanismus" (ab S. 76), der über das Internet zugänglich ist:

http://rzv054.rz.tu-bs.de/Biotech/lehre/scripts/bb3-2005.pdf#search=%22%22Enzymkinetik%20und%20-mechanismus%22%22

Meine Abblidungen werde ich in "Wikipedia Commons" stellen. Weitere Kommentare gern jederzeit auf Anfrage!

Nutzer Juergen Bode

Hallo. Ich habe eine FRage zum folgenden Satz: "Das Substrat kann mit dem Enzym-Inhibitor-Komplex EI ebenfalls eine Reaktion eingehen, jedoch der gebildete Enzym-Inhibitor-Substrat-Komplex EIS ist nicht in der Lage das Produkt P abzuspalten.".

Dem widerspricht, glaube ich, folgendes (Zitat aus Löffler/Petrides - Pathobiochemie, 7. Aufl. Seite 124): "Da I und S an verschiedenen Stellen (..) gebunden werden können, ist sowohl die Bildung von EI als auch EIS möglich. Da EIS langsamer zum Reaktionsprodukt P zerfällt als ES, wird die Reaktion verlangsamt, jedoch nicht völlig zum Stillstand gebracht."

Mir scheint das ein Widerspruch zu sein - wer kann helfen? ↗verschwörerische sockenpuppe des nerdi disk 23:53, 14. Mai 2007 (CEST)[Beantworten]

Einteilung Hemm-Mechanismen[Quelltext bearbeiten]

Hallo!

Wie es scheint gibt es recht unterschiedliche Auffassungen über die Klassifikation der Hemm-Mechanismen. Nun gibt es im Artikel ja das Schema in Abb.2, nur folgt dann der Artikel keineswegs dieser Einteilung in seiner Gliederung. Verkompliziert wird das Ganze durch die unterschiedliche Auffassung von "nicht-kompetitiver Hemmung". Was hier als nicht-kompetitiver Hemmung angesehen wird, ist im englischen Sprachgebrauch "mixed inhibition" und auch im Deutschen setzt sich meiner Meinung nach mehr der Begriff "gemischte Hemmung" für diesen Typus durch. Die "non-competitve inhibition"/nicht-kompetitiver Hemmung wird als Sonderfall der gemischten Hemmung gesehen. Die Geschwindigkeitsgleichung im Artikel beschreibt übrigens auch die nicht-kompetitive Hemmung in diesem Sinn.

Ich plädiere also für folgende Einteilung der Hemmtypen:

Irreversible Hemmung (mit Untertypen, lasse ich im Moment unberücksichtigt)
Reversible Hemmung
partiell (mit Untertypen, lasse ich im Moment unberücksichtigt)
vollständig
Kompetitiv
Produkthemmung
unkompetitiv
Substrathemmung
gemischte Hemmung
nicht-kompetitive Hemmung

Der Artikel sollte dann in der Gliederung auch streng dieser Einteilung folgen (ist ohnehin unübersichtlich genug).

Vielleicht gibt es ja dazu weitere Meinungen? -- Allegretto 21:33, 6. Jun. 2010 (CEST)[Beantworten]

Unbedingt muss der Artikel übersichtlicher gemacht werden! Deine Einteilung finde ich im allgemeinen auch sehr gut. die Begriffe Produkt- und Substrathemmung verstehe ich nicht ganz. Ein weiterer wichtiger Punkt: Die allosterische ist die nicht-kompetitive Hemmung! Warum steht dann unten im Artikel noch mal ein Absatz allosterische Hemmung? Und dieser hat im Prinzip auch den den gleichen Inhalt, wie er weiter oben bei nicht-kompetitive Hemmung steht! Ich glaube, ich werde das mal ändern...
Und erlich gesagt finde ich die Grafiken, insbesondere die Liniendiagramm, vor allem für Laien, nicht wirklich hilfreich. Im Gegenteil, durch ihre Größe machen sie den Artikel nur unübersichtlicher. Also, ich stehe da offensichtlich nicht alleine da, mit dieser Meinung und werde das dann in den nächsten Tagen mal anpacken...
Und noch was: mehrere Quellen belegen, dass, wenn ein allosterische Inhibitor an das allosterische Zentrum bindet, die Katalyse des Substrats dadurch gehemmt wird, dass das Substrat garnicht an das Enzym binden kann, da der Inhibitor das aktive Zentrum verändert! Das steht aber so nicht in Wikipedia!
--Römert 16:28, 8. Jan. 2012 (CET)[Beantworten]

Artikel nach Enzymregulation verschieben[Quelltext bearbeiten]

Der Artikel verlangt nach einer Umstrukturierung und verbesserung (siehe dazu auch: Diskussion:Enzymhemmung#Einteilung Hemm-Mechanismen. So gibt es zum Beispiel auch eine allosterische Aktivierung, bei der durch einen allosterischen Aktivator das aktive Zentrum so verändert wird, dass eine Substratbindung überhaupt erst möglich wird! Das muss hinzugefügt werden und der Artikel muss dann Enzymregulation heißen.

Ich werde hier noch einige Tage auf Einsprüche warten und das dann umsetzten.

--Römert 16:39, 8. Jan. 2012 (CET)[Beantworten]

allosterische Kontrolle (nicht Hemmung)[Quelltext bearbeiten]

Hallo,

allosterische Kontrolle steht in keinerlei Verbindung zur nicht-kompetitiven Hemmung, außer dass bei beiden Mechanismen der Inhibitor nicht an das katalytisch aktive Zentrum bindet. Kompetitve Hemmung kann, wie der Name schon sagt, nur hemmen, wohingegen bei der allosterischen Kontrolle die Effektoren sowie positiv als auch negativ wirken können. Der größte Unterschied hier ist, dass allosterische Kontrolle Oligomere vorraussetzt, d.h. die zur Kooperativität befähigt sind. Für Beispiele siehe bei Hämoglobin 2,3-Biphosphoglycerat als positiver Effektor. Oligomere weisen eine sigmoidale Kurve im (V/S)-Diagramm auf. Ein positiver Effektor führt diese Kurve zur Hyperbel zurück und ein negativer flacht sie weiter ab. Gäbe es keinen Unterschied zwischen beiden Mechanismen, so gäbe es auch keine zwei Bezeichnungen.

Herzliche Grüße

-- Rubisco89 19:27, 16. Jan. 2012 (CET)[Beantworten]

Fehler-verbesserung[Quelltext bearbeiten]

Nicht-kompetitiv im 2. Satz (nicht signierter Beitrag von Rubisco89 (Diskussion | Beiträge) 19:30, 16. Jan. 2012 (CET)) [Beantworten]

Fehler im Diagramm zur unkompetetiven Hemmung[Quelltext bearbeiten]

Hier steigt die Reaktionsgeschwindigkeit über die der ungehemmten Reaktion. Das kann nicht sein - weniger aktive Enzyme bedeutet auch weniger Substratumsatz pro Zeitintervall.

--FPGG (Diskussion) 17:05, 6. Feb. 2013 (CET)[Beantworten]

allosterische Hemmung[Quelltext bearbeiten]

Hallo,
sehe ich das richtig, dass die allosterische Hemmung im Artikel zweimal behandelt wird? Warum denn? (nicht signierter Beitrag von 78.52.18.183 (Diskussion) 17:56, 27. Mär. 2013 (CET))[Beantworten]

Mal wieder ein Quatsch-Artikel[Quelltext bearbeiten]

Bei diesem Artikel zeigt WP wieder, wozu man es wirklich nicht braucht. KEIN Mensch ohne Chemie-Studium kann da noch durchsteigen. Ein typischer "Herr Lehrer, ich weiß was"-Artikel. Bei jedem naturwissenschaftlichen Thema tragen irgendwelche Drittsemester gaaaaanz stolz ihr neu erworbenes Wissen ein, bis die Artikel komplett unleserlich werden. DAFÜR sollte es mal eine Qualitätskontrolle geben.

Was ich übrigens gesucht habe in dieser Formelsammlung, ist die simple Info, ob die Hefen durch die steigende Alkoholkonzentration ihr eigenes Absterben verursachen. Aber dafür hatten die Formel-Schreiber hier keine Zeit mehr. 84.62.152.130 19:57, 9. Dez. 2013 (CET)[Beantworten]

Wenn Du bei Alkoholische Gärung nachsiehst, wirst Du fündig, hier mit Sicherheit nicht. Bei diesem Artikel sollen nicht die Enzymhemmungen von ein paar tausend verschiedenen Enzymen behandelt werden. Darüber hinaus ist ein sachlicher Umgangston oftmals hilfreich bei der Motivation Freiwilliger. Gruß, --Ghilt (Diskussion) 21:17, 9. Dez. 2013 (CET)[Beantworten]
Respekt vor den Wikipedia-Autoren und ganz besonders vor den Admins hier habe ich soviel wie vor der Beulenpest. Das war mal anders. Aber daß das so kam, haben diese Typen mit viel Arbeit erreicht. 84.62.188.26 10:02, 10. Dez. 2013 (CET)[Beantworten]
Nach pauschalen Rundumschlägen noch etwas von anderen (Freiwilligen) erwarten? Im falschen Lemma nachsehen und dann auch noch meckern? Gruß, --Ghilt (Diskussion) 10:12, 10. Dez. 2013 (CET)[Beantworten]