Diskussion:Glucose-6-phosphat-Dehydrogenase

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In der G6PD-Reaktion des Pentosephosphatwegs entsteht NADPH und nicht andersrum. Dieses wird von der Glutathion-Reduktase benötigt, um Glutathion wieder in seine reduzierte Form zu überführen. Dies ist in der Abbildung falsch! Wäre dankbar, wenn das jemand korrigieren könnte, denn ansonsten ist das Schema super.--87.169.35.28 18:00, 16. Dez. 2007 (CET)[Beantworten]

Das Schema wäre super, wenn neben der oben geforderten Korrektur
  1. die wissenschaftlichen Bezeichnungen (Glucose statt Glukose, Fructose statt Fruktose, Glycolyse statt Glykolyse, 6-Phospho-δ-gluconolacton statt 6-Phospho-δ-glukonolakton) enthielte,
  2. die Substanznamen korrekt geschrieben wären, nämlich ohne Großschreibung nach den Bindestrichen (z.B. Glucose-6-phosphat statt Glukose-6-Phosphat), und
  3. in der für biochemische Reaktionsgleichungen üblichen Weise gezeichnet wäre: die blauen Pfeile nicht jeweils mehrere Pfeilspitzen hätten
    und vor allem
  4. wenn die schwarzen Pfeile im Glutathion-Teil richtig herum wären: die reduzierte Form des Glutathions wird bestimmt nicht durch eine Reduktase in die oxidierte Form überführt, und die oxidierte Form wird mit Sicherheit nicht unter Aufnahme von H2O2 durch eine Peroxidase in die reduzierte Form umgewandelt.
In der jetzigen Form ist das Schema falsch und damit keineswegs super. --Dschanz → Bla  20:25, 16. Dez. 2007 (CET)[Beantworten]

Bildbeschreibung fehlt bei [[Bild:Beta-D-Glucose-6-phosphat.svg|120px]] und [[Bild:6-Phospho-D-glucono-delta-lacton.svg|140px]][Quelltext bearbeiten]

Der Artikel enthält ein Bild, dem eine Bildbeschreibung fehlt, überprüfe bitte, ob es sinnvoll ist, diese zu ergänzen. Gerade für blinde Benutzer ist diese Information sehr wichtig. Wenn du dich auskennst, dann statte bitte das Bild mit einer aussagekräftigen Bildbeschreibung aus. Suche dazu nach der Textstelle [[Bild:Beta-D-Glucose-6-phosphat.svg|120px]] und [[Bild:6-Phospho-D-glucono-delta-lacton.svg|140px]] und ergänze sie.

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Unlogische Aussage zur Tertiärstruktur der G6PD[Quelltext bearbeiten]

Der Satz

"Die kurze Isoform (249 Aminosäuren) findet sich in der Leber und vor allem in den roten Blutkörperchen (Erythrozyten). Beide Isoformen binden NADP zweifach: einmal am N-terminalen Ende des Enzyms als Kofaktor (zwischen der Aminosäure 27 und 210) und einmal als strukturelles Element am C-terminalen Ende."

enthält einen logischen Fehler: Das N-Terminal ist die Aminosäure 1, so dass ein dort gebundener Kofaktor nicht "zwischen der Aminosäure 27 und 210" liegen kann. Gemeint sein könnte, dass die genannten Aminosäuren ziemlich in der Nähe des N-Terminals liegen. Gemeint sein könnte aber auch irgendetwas anderes, oder auch ganz speziell gar nichts Spezielles...

Dass das (Wort-)Gleiche auch im Wikipedia-Artikel "Glucose-6-Phosphat-Dehydrogenase-Mangel" steht, macht die Sache nicht besser. - Die spanischsprachige Wikpedia spricht von einem nukleophilen Lysin als Reaktionszentrum ("Se ha identificado un residuo de lisina como reactivo nucleófilo asociado con la actividad de la enzima." im Artikel "Glucosa-6-fosfato deshidrogenasa"), gibt aber nicht an, wo sich diese befinden soll; die englische, französische und italienische Version schweigen sich aus. Der Autor Jiang http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16607506 meint, dass die Arginine 459 und 463 einer Rolle bei der Verankerung NADP+ im katalytischen Zentrum wichtig sind (was nur für die Langform zutreffen kann; "The G6PDArg459 and Arg463 play important roles in anchoring NADP+ to the catalytic domain to maintain the enzymatic activity"), wobei nach dazu offen bleibt, welches der beiden NADP+ gemeint ist... eine genauere Formulierung der angegebenen Behauptung, möglichst mit Quellenangabe, wäre nützlich.

Wer kann helfen?--Psychironiker 13:28, 2. Nov. 2011 (CET)[Beantworten]

Na gut, schreiben wir "in der Nähe des". Das Reaktionszentrum ist generell nicht auf eine Aminosäure (oder einen Abschnitt) festlegbar, da mehrere Teile der Kette eine Rolle spielen, die selbstverständlich dann dreidimensonal eine Nähe bilden. Wir müssten uns daher ein manipulierbares 3D-Objekt wie dieses betrachten (grüne Links klicken!). Leider werden solche Darstellungen von WP noch nicht unterstützt. Eine Eselsbrücke bildet die Liste der Bindestellen bei UniProt [1]. Aus dieser ist zu ersehen, dass NADP als Kofaktor an 39-45 bindet. Die angegebenen Positionen 459-463 sind nicht ausdrücklich dem zweiten NADP zugeordnet, ist aber die wahrscheinlichere Variante. Wenn das für dich so wichtig ist, nimm eine der vielen freien 3D-Biomolekül-Darstellungs-Software (Jmol, Pymol, VMD) und vergleiche die Zahlen selbst. Ich glaube nicht, dass hier Strukturbiologen mitlesen und dass sie dir die Arbeit abnehmen werden. Für den Artikel jedenfalls ist das irrelevant. --Ayacop 15:58, 2. Nov. 2011 (CET)[Beantworten]

Andere Organismen[Quelltext bearbeiten]

Das Enzym kommt doch auch in anderen Organismen, wie der Hefe, vor. Gibt es da auch Daten zur Größe? --Olivhill (Diskussion) 13:42, 3. Mai 2013 (CEST)[Beantworten]

Richtig rum katalysieren und/oder recodieren?![Quelltext bearbeiten]

+ Nach meinem Wissen und einer persönlichen Defekterfahrung "hilft" Ingwer. Dessen Stofflichkeit setzt beim 6ten Enzym die Kathalyse wieder in Gang. Ob das Enzym dadurch recodiert wird; müssen Sie einen schwarzen Italiener mit kaukasischen Großeltern fragen. Oder einen indischen Internisten der Immunologie als Fachgebiet betreibt.--Ai-mu-mu (Diskussion) 17:34, 11. Aug. 2013 (CEST)[Beantworten]