Glutaminsäure

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Strukturformel
L-Glutaminsäure - L-Glutamic acid.svg  D-Glutamic acid.svg
L-Glutaminsäure (links) bzw. D-Glutaminsäure (rechts)
Allgemeines
Name Glutaminsäure
Andere Namen
Summenformel C5H9NO4
CAS-Nummer
  • 56-86-0 (L-Enantiomer)
  • 6893-26-1 (D-Enantiomer)
  • 617-65-2 (DL-Glutaminsäure)
PubChem 33032
ATC-Code
DrugBank NUTR00027
Kurzbeschreibung

weißer Feststoff[1]

Eigenschaften
Molare Masse 147,13 g·mol−1
Aggregatzustand

fest

Dichte

1,54 g·cm−3 (20 °C)[1]

Schmelzpunkt

160 °C[1]

Siedepunkt

Zersetzung bei 205 °C[1]

pKs-Wert
  • pKCOOH:2,16[2]
  • pKγ-COOH: 4,32[2]
  • pKNH2: 9,96[2]
Löslichkeit
Sicherheitshinweise
Bitte die eingeschränkte Gültigkeit der Gefahrstoffkennzeichnung bei Arzneimitteln beachten
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung [1]
keine GHS-Piktogramme
H- und P-Sätze H: keine H-Sätze
P: keine P-Sätze
Toxikologische Daten

12961 mg·kg−1 (LD50Mausoral)[4]

Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.
Vorlage:Infobox Chemikalie/Summenformelsuche vorhanden

Glutaminsäure, abgekürzt Glu oder E, (auch α-Aminoglutarsäure, 2-Aminoglutarsäure) ist eine proteinogene, für den Menschen nicht essentielle α-Aminosäure und kann in Form von zwei Spiegelbildisomeren (Enantiomere) vorliegen. Im Dreibuchstabencode wird sie als Glu und im Einbuchstabencode als E bezeichnet. Sie ist ein wichtiger Baustein der Proteine. Ihre Salze und Ester werden Glutamate genannt. In Biologie und Medizin wird die Glutaminsäure meist Glutamat genannt, da die Verbindung im Körper dissoziiert vorliegt. Des Weiteren ist Glutamat einer der wichtigsten erregenden Neurotransmitter im zentralen Nervensystem (ZNS). Als Lebensmittelzusatzstoff werden L-Glutaminsäure (E 620) sowie einige ihrer Salze (siehe Glutamate) als Geschmacksverstärker[5] eingesetzt, besonders in der asiatischen Küche und bei Convenience-Produkten.

Wenn in diesem Text oder in der wissenschaftlichen Literatur „Glutaminsäure“ ohne weiteren Namenszusatz (Präfix) erwähnt wird, ist L-Glutaminsäure gemeint.

Stereochemie[Bearbeiten]

In der Natur liegt im Wesentlichen nur die L-(+)-Glutaminsäure [Synonym: (S)-Glutaminsäure] vor. Auf die D-(−)-Glutaminsäure [Synonym: (R)-Glutaminsäure] und das Racemat aus beiden Enantiomeren wird in diesem Artikel nicht näher eingegangen.

Vorkommen[Bearbeiten]

L-Glutaminsäure kommt in den meisten Proteinen in unterschiedlichen Anteilen vor und ist in jedem eiweißhaltigen Nahrungsmittel vorhanden. Die folgenden Beispiele beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil von Glutaminsäure am Gesamtprotein angegeben.[6] Besonders reich an freiem L-Glutamat sind Käse und Fleischprodukte.

Lebensmittel Gesamtprotein Glutaminsäure Anteil
Rindfleisch, roh 21,26 g 3191 mg 15,0 %
Hähnchenbrustfilet, roh 23,09 g 3458 mg 15,0 %
Lachs, roh 20,42 g 2830 mg 13,9 %
Hühnerei 12,58 g 1676 mg 13,3 %
Kuhmilch, 3,7 % Fett 0 3,28 g 0 687 mg 20,9 %
Walnüsse 15,23 g 2816 mg 18,5 %
Weizen-Vollkornmehl 13,21 g 4328 mg 32,8 %
Mais-Vollkornmehl 0 6,93 g 1300 mg 18,8 %
Reis, ungeschält 0 7,94 g 1618 mg 20,4 %
Erbsen, getrocknet 24,55 g 4196 mg 17,1 %
Tomatenpüree 0 1,65 g 0 658 mg 39,9 %

Eigenschaften[Bearbeiten]

Der isoelektrische Punkt der Glutaminsäure beträgt 3,24.[7] Die Dicarbonsäure löst sich nur wenig in Wasser (~ 11 g/l bei 25 °C) und Ethanol;[1] die Lösung reagiert stark sauer (pKCOOH 2,16, pKγ-COOH 4,32[2]).

Herstellung[Bearbeiten]

L-Glutaminsäure wird kommerziell ausschließlich nach der Fermentationsmethode (Sojasauce, Flüssigwürze) hergestellt. Es begann damit, dass systematisch nach Wildtyp-Organismen geforscht wurde, bei denen sich L-Glutaminsäure unter Verwendung günstiger Nährmedien (Edukte) und Kulturbedingungen (Temperatur, Konzentration von Spurenelementen etc.) anreichern ließen. Durch Verwendung von Mutanten wurde die Fermentationsmethode optimiert.[8]

Derivate[Bearbeiten]

Beim Erhitzen einer Mischung aus gleichen Gewichtsteilen Glutaminsäure und Wasser in einem Autoklaven erhält man unter Wasserabspaltung bei Reaktionstemperaturen von 135–143 °C Pyroglutaminsäure, ein cyclisches Amid (Lactam).

Physiologische Bedeutung[Bearbeiten]

L-Glutaminsäure unter physiologischen Bedingungen

Wie bei allen anderen Aminosäuren wird auch bei Glutamat nur das L-Isomere im Stoffwechsel des menschlichen Körpers als Baustein verwendet. Als proteinogene α-Aminosäure ist L-Glutaminsäure Bestandteil von Proteinen. Daneben spielt sie im Zellstoffwechsel insofern eine wesentliche Rolle, als sie über den Citratzyklus in Verbindung zum Kohlenhydratstoffwechsel steht. Darüber hinaus wird L-Glutaminsäure für die Bildung anderer Aminosäuren herangezogen.

L-Glutaminsäure bindet das beim Protein- und Aminosäureabbau freiwerdende Zellgift Ammoniak unter Bildung von Glutamin durch folgende Reaktion:

α-Ketoglutarat → Glutaminsäure → Glutamin

L-Glutamat ist der wichtigste exzitatorische Neurotransmitter im zentralen Nervensystem der Wirbeltiere. Es wird präsynaptisch freigesetzt und bindet postsynaptisch an spezifische Glutamat-Rezeptoren. Im Zentralnervensystem kann L-Glutaminsäure durch das Enzym L-Glutaminsäuredecarboxylase zu γ-Aminobuttersäure (GABA) decarboxyliert werden, die als Neurotransmitter an inhibitorischen Synapsen eingesetzt wird. L-Glutaminsäure ist die einzige Aminosäure, welche im Gehirn oxidiert, transaminiert, aminiert und decarboxyliert wird.

Bedeutung im Citratzyklus[Bearbeiten]

Schlüsselrolle von Glutamat (Glu) bei der Aminierung/Desaminierung (1) und in Transaminierungsreaktionen (2). Die Wechselbeziehungen zu Glutamin (Gln) werden peripher in Kurzform dargestellt (3).

L-Glutamat entsteht im Citratzyklus aus α-Ketoglutarat (αKG) und einem Ammoniumion durch die Reaktion des Enzyms Glutamatdehydrogenase (GDH) (1). Ein weiteres Ammoniumion kann über die Reaktion der Glutamin-Synthetase (GlnS) abgefangen werden, wobei Glutamin entsteht (3). Beide Reaktionen dienen der spontanen Entgiftung aller Gewebe und sind im Hirn von besonderer Bedeutung.

Für die endgültige Entgiftung müssen Ammoniumionen dem Harnstoffzyklus zugeführt werden. Dies erfolgt sowohl durch Übertragung (Transaminierung) auf Oxalacetat (OA) (2), als auch über die Glutamat-Dehydrogenase-Reaktion (1). Glutamin kann mit α-Ketoglutarat in Pflanzen zu zwei Molekülen L-Glutaminsäure umgesetzt (3) und damit der GDH-Reaktion zugeführt werden. Diese Reaktion wird durch Glutamat-Synthase (GluS) katalysiert.

Bei der Aminosäuresynthese ist L-Glutaminsäure der NH2-Donor in einer Transaminierungsreaktion. Diese überführt α-Ketosäuren in die homologen α-Aminosäuren. Beispiele sind Glutamat-Oxalacetat-Transaminase (GOT) (2) und Glutamat-Pyruvat-Transaminase (GPT). Coenzym ist Pyridoxalphosphat. Für nahezu alle anderen Aminogruppen, die im Stoffwechsel benötigt werden, ist Glutamin der Donor.

Glutaminsäure (Glutamat) im Blutbefund (Aminosäurenkonzentrationen)[Bearbeiten]

Die Referenzbereiche (Normalwerte) für Glutaminsäure im Blutbefund sind in µmol/ml bei Säuglingen 20–107, bei Kindern 18–65 und bei Erwachsenen 28–92.[9] Als Therapie bei sehr hohen Glutaminsäurewerten (Glutamat) im Blutbefund, wie sie z.B. beim Chinarestaurant-Syndrom oder bei Ekzemen und/oder Histamin-Intoleranz vorkommen können, empfiehlt Prof. Reinhart Jarisch[10] eine Vitamin-B6-Gabe in der Größenordnung von 0,5 mg/kg Körpergewicht je Tag. Dies fördert auch die körpereigene Synthese von Diaminooxidase (DAO) und bekämpft so ursächlich die Auswirkungen der Histamin-Intoleranz.

Schlaflosigkeit, Restless-Legs-Syndrom und Glutaminsäure[Bearbeiten]

Viele Patienten mit dem Restless-Legs-Syndrom (RLS) leiden gleichzeitig an Schlaflosigkeit. Eine Studie mit 28 RLS-Patienten an der Johns Hopkins University (Baltimore) lieferte Hinweise auf die Verbindung der Behandlung des Restless-Legs-Syndroms mit Schlaflosigkeit und dem Hirnstoffwechsel der Neurotransmitter Dopamin und Glutamat. Bei der Behandlung des RLS mit Medikamenten, die den Dopaminspiegel erhöhen, verbesserten sich die RLS-Symptome, eine gleichzeitig oft vorhandene Schlaflosigkeit jedoch nicht. Der Vergleich solcher Patienten mit 20 gesunden Freiwilligen zeigte einen ungewöhnlich hohen Glutamatspiegel im Thalamus der behandelten RLS-Patienten. Dabei korrelierte die Höhe des Glutamat-Spiegels mit dem Empfinden eines schlechten Schlafs. Die Mediziner der Johns-Hopkins-Universität halten die Übererregung des Thalamus durch Glutamat für die Ursache der Schlafstörungen.[11][12]

Salze[Bearbeiten]

Hauptartikel: Glutamate

Die verschiedenen Salze der Glutaminsäure sind als Lebensmittelzusatzstoffe bekannt. Es kommen verschiedene Salze der Glutaminsäure mit der Bezeichnung Geschmacksverstärker E 621 bis E 625 zum Einsatz.[5]

Siehe auch[Bearbeiten]

Weblinks[Bearbeiten]

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. a b c d e f g h Eintrag zu Glutaminsäure in der GESTIS-Stoffdatenbank des IFA, abgerufen am 9. Januar 2008 (JavaScript erforderlich).
  2. a b c d Hans-Dieter Jakubke und Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine, Verlag Chemie, Weinheim, 1982, ISBN 3-527-25892-2, S. 40.
  3. Wolfgang Maison in: Römpp Online – Version 3.5, 2009, Georg Thieme Verlag, Stuttgart.
  4. 638. Glutamic acid and its salts (WHO Food Additives Series 22).
  5. a b ZZulV: Anlage 4 (zu § 5 Abs. 1 und § 7) Begrenzt zugelassene Zusatzstoffe.
  6. Nährstoffdatenbank des US-Landwirtschaftsministeriums, 21. Auflage.
  7. P. M. Hardy: The Protein Amino Acids in G. C. Barrett (Herausgeber): Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids, Chapman and Hall, 1985, ISBN 0-412-23410-6, S. 9.
  8. Izumi, Y. et al. (1979): Herstellung und Verwendung von Aminosäuren. In: Angewandte Chemie 90(3); 187–194; doi:10.1002/ange.19780900307.
  9. Helmut Greiling, A. M. Gressner: Lehrbuch der klinischen Chemie und Pathobiochemie. Schattauer Verlagsgesellschaft, 1987, ISBN 3-79-450949-8, 1197 Seiten.
  10. Reinhart Jarisch: Histaminintoleranz Histamin und Seekrankheit. 2. Auflage, Thieme Verlag, Stuttgart New York, 2004, ISBN 3-13-105382-8, S. 151.
  11. Unruhige Beine: Glutamat möglicher Grund. Meldung in der Rheinpfalz vom 18. Juli 2013, S. 26.
  12. Restless Legs Syndrome, Insomnia And Brain Chemistry: A Tangled Mystery Solved? Newsmeldung der Johns Hopkins University (Baltimore) vom 7. Mai 2013.
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