Enteropeptidase
| Enteropeptidase | ||
|---|---|---|
| ||
| Bändermodell nach PDB 1EKB | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 1019 = 784+235 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Heterodimer | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | PRSS7 ; ENTK | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.4.21.9, Serinprotease | |
| MEROPS | S01.156 | |
| Reaktionsart | Hydrolyse | |
| Substrat | Trypsinogen | |
| Produkte | Trypsin + Hexapeptid (Val-[Asp]4-Lys) | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | PRSS7 | |
| Übergeordnetes Taxon | Euteleostomi | |
Enteropeptidase oder (veraltet) Enterokinase, ist ein Enzym im Bürstensaum der Wirbeltiere, welches von der Duodenalschleimhaut gebildet wird. Durch Abspaltung eines Hexapeptids (Val-[Asp]4-Lys) wandelt die membrangebundene Enteropeptidase das inaktive Proenzym Trypsinogen in dessen aktive Form Trypsin um, wodurch es indirekt weitere Enzyme des Pankreassekrets aktiviert.
Die Enteropeptidase katalysiert folgende Reaktion:
- Trypsinogen → Trypsin + Hexapeptid
Quellen
- Roche, Lexikon der Medizin, 5. Auflage (http://www.tk-online.de/rochelexikon/)
- Robert F. Schmidt, Florian Lang: Physiologie des Menschen mit Pathophysiologie; Springer Medizin Verlag, Heidelberg, 30. Auflage 2007