Franz-Ulrich Hartl

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Franz-Ulrich Hartl (* 10. März 1957 in Essen) ist ein deutscher Zellbiologe.

Leben und Werk[Bearbeiten]

Hartl studierte Medizin an der Universität Heidelberg, wo er 1982 sein medizinisches Staatsexamen ablegte. 1985 wurde er bei Hans Schimassek am Institut für Biochemie mit summa cum laude zum Dr. med. promoviert. Als Post-Doktorand arbeitete er 1985 und 1986 bei Walter Neupert am Institut für Physiologische Chemie der Universität München. Dort war er auch von 1987 bis 1989 Arbeitsgruppenleiter. Ein weiterer Postdoc-Aufenthalt führte ihn zu William Wickner an die University of California, Los Angeles. 1990 habilitierte er sich – wieder in München – zum Dr. med. habil. und wurde dort Akademischer Rat. Im darauf folgenden Jahr folgte er einem Ruf als Associate Professor für Zellbiologie und Genetik an die Cornell University. Gleichzeitig arbeitete er am Sloan Kettering Institute. 1993 wurde er ordentlicher Professor und 1995 William-E.-Snee-Professor. Daneben war er ab 1994 Associate Investigator am Howard Hughes Medical Institute. Als Direktor der Abteilung zelluläre Biochemie am Max-Planck-Institut für Biochemie Martinsried kehrte er 1997 nach Deutschland zurück. Im gleichen Jahr erhielt er eine Honorarprofessur an der Universität München. Von 2001 bis 2003 war er Vizepräsident und von 2003 bis 2005 Präsident der Gesellschaft für Biochemie und Molekularbiologie.

Hartl arbeitet auf den Gebieten der physiologischen Chemie, der Zellbiologie und der Biochemie. Besonders beschäftigt er sich mit der Proteinfaltung. Er studierte den Prozess der Faltung im Zytosol bei Bakterien, Archaeen und Eukaryoten und konnte 1989 den Nachweis erbringen, dass Chaperone Proteine falten.[1] Er erforscht, warum die Aktivität der Chaperone mit dem Alter sinkt und wie sie wieder aktiviert werden können. Außerdem untersucht er neue Therapieansätze für neurogenerative Krankheiten, die durch falsche Faltung oder Verklumpung von Proteinen entstehen, zum Beispiel Alzheimer, Parkinson, Chorea Huntington oder Prionen-Krankheiten. Er konnte zeigen, dass bestimmte Chaperone die Bildung falsch gefalteter Proteine bei Chorea Huntington unterdrücken können.[2] Auch für die biotechnologischen Herstellung von Proteinen ist seine Chaperonforschung wichtig, weil die Ausbeute funktionsfähiger Proteine erhöht werden kann.

Hartl lebt mit seiner Frau Manajit Hayer-Hartl, die ebenfalls als Biochemikerin arbeitet, in Kottgeisering. Ihr Hobby ist ihre Rotweinsammlung. Hartl spielt auch Querflöte und Klavier.

Veröffentlichungen (Auswahl)[Bearbeiten]

  • Die Steuerung peroxisomaler Enzymaktivitäten durch Schilddrüsenhormon in der Leber der Ratte. Dissertation, Heidelberg 1985
  • Topogenesis of Mitochondrial Proteins. Mechanisms of Sorting and Assembly of Proteins into the Mitochondrial Subcompartments. Habilitationsschrift, München 1990
  • als Herausgeber: Protein Targeting to Mitochondria. JAI Press, Greenwich, Conn. [u.a.] 1996 (=Advances in molecular and cell biology, Band 17), ISBN 0-7623-0144-9
  • F. U. Hartl: Molecular Chaperones in Cellular Protein Folding. In: Nature. Band 381, 1996, S. 571–580.
  • F. U. Hartl und M. Hayer-Hartl: Molecular chaperones in the cytosol. From nascent chain to folded protein. In: Science. Band 295, 2002, S. 1852–1858.

Auszeichnungen[Bearbeiten]

Mitgliedschaften[Bearbeiten]

Literatur[Bearbeiten]

Weblinks[Bearbeiten]

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. Ming Y. Cheng, F.-Ulrich Hartl, Jörg Martin, Robert A. Pollock, Frantisek Kalousek, Walter Neupert, Elizabeth M. Hallberg, Richard L. Hallberg und Arthur L. Horwich: Mitochondrial heat-shock protein hsp60 is essential for assembly of proteins imported into yeast mitochondria. In: Nature. Band 337, 1989, S. 620–625. Joachim Ostermann, Arthur L. Horwich, Walter Neupert und F.-Ulrich Hartl: Protein folding in mitochondria requires complex formation with hsp60 and ATP hydrolysis. In: Nature. Band 341, 1989, S. 125–130.
  2. A. Sittler, R. Lurz, G. Lüder, J. Priller, M. K. Hayer-Hartl, H. Lehrach, F. U. Hartl und E. Wanker: Geldanamycin activates a heat shock response and inhibits Huntingtin aggregation in a cell culture model of Huntington's disease. In: Human Molecular Genetics. Band 10, 2001, S. 1307–1315.
  3. Pressemitteilung der Bayerischen Staatsregierung
  4. Lasker Foundation: Albert Lasker Basic Medical Research Award – Winners 2011, abgerufen am 12. September 2011.
  5. Amy E. Hamaker: 2011 Massry Prize winners discuss protein folding, 17. Oktober 2011, abgerufen am 8. Oktober 2012.
  6. F.-Ulrich Hartl erhält Herbert Tabor Forschungspreis beim Informationsdienst Wissenschaft (idw-online.de); abgerufen am 19. April 2013.