Hydrophober Effekt

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Der hydrophobe Effekt entsteht, wenn sich unpolare und elektrisch ungeladene Atome, Moleküle oder Molekülgruppen (als Teile von größeren Molekülen) in wässriger Lösung befinden.[1] Er bezeichnet unter anderem die dann mögliche Zusammenlagerung ("hydrophobe Assoziation") von unpolaren Molekülen im Wasser und wässrigen Lösungen, wie sie z.B. bei Doppellipidschichten und bei Mizellen auftritt. Der hydrophobe Effekt führt auch zu Veränderungen der Wasserstruktur und der Wasserdynamik (Diffusion und rotatorische Molekülbewegungen) in der Nähe der im Wasser gelösten unpolaren Teilchen.

Ursache[Bearbeiten]

Die Ursache des Effektes liegt in der Tatsache, dass die Wassermoleküle in der direkten Nachbarschaft keine Wasserstoffbrückenbindungen zu einem unpolaren Molekül bilden können und sich daher untereinander etwas stärker binden als im "freien" Wasser. Diese angrenzenden Wassermoleküle sind also leicht höher geordnet und deshalb eingeschränkter in ihrer translatorischen und rotatorischen Bewegung. Es handelt sich aber, wie unten beschrieben, insgesamt nicht um eine dramatische Einschränkung der lokalen Wasserbeweglichkeit, wie früher vermutet wurde. Man spricht im Zusammenhang mit dieser besonderen Solvatsphäre auch von "hydrophober Hydratation" der inerten Spezies.

Weil nach dem 2. Hauptsatz der Thermodynamik die Entropie in einem abgeschlossenen System nie abnehmen kann, lagern sich mehrere hydrophob hydratisierte, unpolare Moleküle zusammen. Das verringert die Oberfläche zum Wasser und damit die Anzahl der geordneteren Wassermoleküle im Medium. Dadurch steigt die Entropie. Diese hydrophobe Assoziation ist bei bestimmten (z. B. länglichen) Molekülen die Grundlage der Biomembranbildung.

Generell gilt also:

  • Die Entropie steigt durch die Freisetzung der Lösungsmittelmoleküle an, aber es resultiert auch ein Enthalpiegewinn durch stärkere Wechselwirkungen zwischen den freigesetzten Lösemittelmolekülen (bei Wasser vor allem Dipol-Dipol-Wechselwirkungen). Es gibt damit einen entropischen und einen enthalpischen Anteil am hydrophoben Effekt.
  • Es gibt demnach keine inner-energetische hydrophobe Kraft, der Effekt basiert auf der Besonderheit des Wasserstoffbrücken-gebundenden Lösungsmittels Wasser. Allerdings lässt sich der hydrophobe Effekt durch die Wirkung einer entropischen Kraft verstehen[2].
  • Da Druck und Temperatur z. B. einen Einfluss auf Zahl und Lebensdauer von Wasserstoffbrücken und damit auf die Struktur des Wassers haben, ist der entropische Anteil am hydrophoben Effekt auch von Druck und Temperatur abhängig, er nimmt z. B. bei höheren Temperaturen ab.

Das Ausmaß des hydrophoben Effekts eines Moleküls in Wasser wird durch die Hydrophobizität beschrieben.

Beobachtungen[Bearbeiten]

Wesentliche Erkenntnisse über die Wasserstruktur um hydrophobe Teilchen und damit über die Ursachen des hydrophoben Effektes erhält man aus molekulardynamischen Computersimulationen.[3]

Der hydrophobe Effekt kann durch die Bestimmung der Verteilungskoeffizienten von unpolaren Teilchen zwischen Wasser und unpolaren Lösungsmitteln quantifiziert werden. Die Verteilungskoeffizienten können (im NPT Ensemble) in die freie Überführungsenergie ΔG = ΔH - TΔS überführt werden, die aus der enthalpischen Komponente ΔH und der entropischen Komponente -TΔS besteht. Diese beiden Komponenten können kalorimetrisch gemessen werden.

In der Solvathülle von kleinen unpolaren Teilchen beträgt die Verlangsamung der Wassermoleküle aufgrund der stärkeren Wechselwirkung mit anderen Wassermoleküle bei Zimmertemperatur einige 10 %, zum Beispiel beim Edelgas Xenon 30 %.[4] Bei größeren unpolaren Molekülen kann eine Verlangsamung der Rotation und Diffusion des Wassers in der Solvatsphäre auch um einen Faktor 2 bis 4 vorkommen. Das bedeutet z.B., dass die Umorientierungskorrelationszeit des Wassers bei 25 °C von 2 Picosekunden auf 4 bis 8 Picosekunden ansteigt.

Bei der Proteinfaltung ist der hydrophobe Effekt ebenfalls sehr wichtig. Denn obwohl die Entropie des Proteins durch dessen Faltung stark abnimmt (S_\text{Protein}(\text{Protein ungefaltet})>S_\text{Protein}(\text{Protein gefaltet})), überwiegt der Entropiegewinn im umgebenden wässrigen Medium (S_\text{Wasser}(\text{Protein ungefaltet}) \ll S_\text{Wasser}(\text{Protein gefaltet})). Daher ist die Gesamtentropieänderung

\Delta S=\Delta S_\text{Wasser}+\Delta S_\text{Protein}:=\left[ S_\text{Wasser}(\text{Protein ungefaltet}) - S_\text{Wasser}(\text{Protein gefaltet}) \right] +\left[ S_\text{Protein}(\text{Protein ungefaltet})-S_\text{Protein}(\text{Protein gefaltet}) \right] <0,

womit für den entropische Beitrag -T\Delta S=T|\Delta S|>0 gilt. Somit geht die Faltung „von selbst“ und bedarf keiner weiteren Energiezufuhr.

Eine weitere Beobachtung im Zusammenhang mit dem hydrophoben Effekt ist zu machen, wenn Salze in die wässrige Lösung der hydrophoben Teilchen oder Molekülgruppen gegeben werden. Über kernmagnetischen Relaxationszeitmessungen zeigte sich nämlich, dass Anionen eine Attraktion an die hydrophobe Grenzfläche erfahren, während dies für die Kationen nicht gilt. Dieser Effekt kann möglicherweise Einzelheiten in der sogenannten Hofmeister-Reihe erklären.

Einflüsse[Bearbeiten]

Schwächung des hydrophoben Effektes durch Temperatur- und/oder Druckveränderung kann zur Denaturierung von Biomolekülen führen. Bringt man Zusatzstoffe, zum Beispiel Salze, in die wässrige Lösung, so wird der hydrophobe Effekt ebenfalls verändert, er kann sowohl verstärkt als auch verringert werden.[5] Zugabe von größeren Mengen an Harnstoff z.B. führt zu einer Denaturierung von Proteinen. Die Stärke des Einflusses von Salzen und damit von im Wasser gelösten Ionen auf den hydrophoben Effekt, wird durch die sogenannte "Hofmeister-Reihe" charakterisiert, eine schon seit dem 19. Jahrhundert empirisch ermittelte und damit bekannte Ionen-Reihenfolge, welche aber bis heute noch nicht vollständig theoretisch verstanden ist.

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. :W. Blokzijl und J. B. F. N. Engberts Hydrophobe Effekte – Ansichten und Tatsachen In: Angew. Chemie 105, 1993, S. 1610–1648.
  2. Principles of Molecular Recognition, Buckingham, Legon, Roberts, ISBN 0751401250, S.4 und 5 ,Google Books
  3. :N.Galamba Water's Structure around Hydrophobic Solutes and the Iceberg Model In: J. Physical Chemistry. B 117, 2013, S. 2153–2159.
  4. :R. Haselmeier, M.Holz, W. Marbach, H.Weingärtner Water Dynamics near a Dissolved Noble Gas In: J. Physical Chemistry 99, 1995, S. 2243–2246.
  5. :M. Holz, M. Mayele Influence of Additives on Hydrophobic Association in Polynary Aqueous Mixtures In: DFG Research Report. Thermodynamic Properties of Complex Fluid Mixtures Wiley-VCH 2004, S. 150–183.ISBN 3-527-27770-6.