Katalase

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Katalase
Katalase
Bändermodell der menschlichen Katalase nach PDB 1DGF
Vorhandene Strukturdaten: 1dgb, 1f4j, 1qqw
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 526 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homotetramer
Kofaktor Häm
Bezeichner
Gen-Name CAT
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 1.11.1.6Oxidoreduktase
Substrat H2O2
Produkte O2 + 2 H2O
Vorkommen
Homologie-Familie Katalase
Übergeordnetes Taxon Lebewesen

Katalase (Gen-Name: CAT) ist ein Enzym, das Wasserstoffperoxid (H2O2) zu Sauerstoff (O2) und Wasser (H2O) umsetzt. Wasserstoffperoxid entsteht beim Abbau von Hyperoxiden durch die Superoxiddismutase. Es fällt als Nebenprodukt beim Abbau von Purinen und bei der Oxidation von Fettsäuren an und kann zur Schädigung von Genom und Proteinen führen. Katalasen befinden sich daher in fast allen aerob lebenden Lebewesen, beim Menschen vor allem in den Peroxisomen der Leber und Nieren, und den Erythrozyten. Mutationen im CAT-Gen können zum erblichen Katalasemangel führen, der in Japan gehäuft vorkommt.[1]

Systematik[Bearbeiten]

Anhand von Sequenz und Struktur werden Katalasen in drei Klassen eingeteilt.[2]

  • monofunktionale Häm-enthaltende Enzyme
  • bifunktionale Häm-enthaltende Katalase-Peroxidasen
  • manganhaltige Enzyme (ohne Häm-Gruppe)

Die humane Katalase (PDB 1DGF) besteht aus vier identischen Untereinheiten von jeweils 60 kDa. Davon enthält jede eine Häm-Gruppe und eine NADPH-Bindestelle.[3]

Katalysierte Reaktion[Bearbeiten]

Die Reaktion erfolgt in zwei Schritten. Im ersten Schritt wird Wasserstoffperoxid reduziert und das Enzym oxidiert, das Produkt Wasser entsteht.

\mathrm{H_2O_2 + Katalase (red.) \longrightarrow H_2O + Katalase (ox.)}

Im zweiten Schritt werden sowohl Wasserstoffperoxid als auch das Enzym reduziert und Sauerstoff oxidiert und damit als Produkt neben einem weiteren Wassermolekül freigesetzt.

\mathrm{H_2O_2 + Katalase (ox.) \longrightarrow H_2O + \textstyle\ O_2 + Katalase (red.)}

Die Summengleichung lautet:

\mathrm{2\ H_2O_2 \longrightarrow \textstyle\ O_2 + 2\ H_2O}

Sowohl Wechselzahl als auch katalytische Effizienz des Enzyms gehören zu den höchsten je bei Enzymen gefundenen Werten (Tabelle).[4]

Bei niedrigen Wasserstoffperoxidkonzentrationen kann durch die oxidierte Katalase Methanol und Ethanol über den Aldehyd zur Säure oxidiert werden.

Verwendung im Labor[Bearbeiten]

In der Mikrobiologie wird der Katalasetest zur Bakteriendifferenzierung eingesetzt. Klinisch bedeutsam ist besonders die Differenzierung von katalase-positiven Staphylokokken von katalase-negativen Streptokokken. Hierbei wird ein Tropfen Katalase-Reagenz (3-prozentiger Wasserstoffperoxidlösung) auf einen Objektträger gegeben und eine Öse Bakterienmaterial kurz hineingehalten. Positive Reaktion: Direktes Sprudeln, Blasenbildung; Negative Reaktion: kein bzw. verzögertes Sprudeln. Alternativ kann verdünntes Wasserstoffperoxid direkt auf eine Bakterienkolonie auf einer Agarplatte aufgetropft werden.

Die meisten aeroben und fakultativ anaeroben Bakterien wie auch Pilze haben das Enzym Katalase, welches imstande ist, das für die Zellen giftige H2O2 zu spalten.

Experimentell wird Wasserstoffperoxid in der Biologie zur Herbeiführung des programmierten Zelltodes von isolierten eukaryontischen Zellen genutzt.

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. Katalase. In: Online Mendelian Inheritance in Man (engl.)..
  2. P. Chelikani et al., CMLS, Cellular and Molecular Life Sciences. 61 (2004), S. 192–208; doi:10.1007/s00018-003-3206-5 (englisch)
  3. C. D. Putnam et al., Journal of Molecular Biology. 296 (2000), S. 295–309; doi:10.1006/jmbi.1999.3458 (englisch)
  4. Angabe zur Art oder Einzelnachweis fehlt.

Weblinks[Bearbeiten]