Lanosterin-Demethylase

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Lanosterin-Demethylase
Lanosterin-Demethylase
Bändermodell der menschlichen CYP51A1 mit Häm (grün) und Ketoconazol ala Kalotten, nach PDB 3LD6
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 503 Aminosäuren
Kofaktor Häm
Isoformen 1, 2
Bezeichner
Gen-Name CYP51A1
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 1.14.13.70Monooxygenase
Reaktionsart mehrmalige Oxidation mit Abspaltung
Substrat 14-Methyl-Steroid + 3 O2 + 3 NADPH
Produkte 14-Demethyl-Steroid + Formiat + 4 H2O + 3 NADP+
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Eukaryoten, manche Bakterien

Das Enzym Lanosterin-Demethylase (auch: CYP51A1) katalysiert die dehydrierende Demethylierung von Lanosterin zum 4,4-Dimethyl-5α-cholesta-8,14,24-trien-3β-ol. Diese chemische Reaktion ist ein Zwischenschritt in der Cholesterin- und der Ergosterinbiosynthese, die in Eukaryoten, aber auch in manchen Bakterien stattfindet. Es handelt sich um eine Monooxygenase vom Cytochrom P450-Typ, also mit Häm als Cofaktor. CYP51A1 wird vom Menschen in vielen Gewebetypen produziert.[1]

Katalysierte Reaktion[Bearbeiten]

Lanosterin + 3 O2 + 3 NADPH \longrightarrow \longrightarrow4,4-Dimethyl-5α-cholesta-8,24-dien-3β-ol + Formiat + 4 H2O + 3 NADP+

In mehreren Oxidationsschritten wird die 14-Methylgruppe des Lanosterins entfernt und eine 14,15-Doppelbindung erzeugt, wobei Formiat abgespalten wird. Auch andere 14-Methyl-Steroide (Eburicol, Norlanosterin, Obtusifoliol) werden als Substrat akzeptiert.[2]

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. UniProt Q16850
  2. BRENDA: EC 1.14.13.70

Weblinks[Bearbeiten]

 Wikibooks: Cholesterinbiosynthese – Lern- und Lehrmaterialien