Mitosom

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Mitosomen sind Organellen, die in einigen einzelligen, anaeroben oder mikroaerophilen eukaryontischen Organismen vorkommen. [1] Dabei handelt es sich mit großer Sicherheit um stark degenerierte Mitochondrien, die die Fähigkeit zur oxidativen Phosphorylierung verloren haben. Da sie erst in jüngerer Zeit entdeckt wurden, sind sie noch nicht besonders gut untersucht.[2]

Allgemeines[Bearbeiten]

Mitosomen kommen nur bei einzelligen Eukaryonten vor, die über keine Mitochondrien verfügen. Sie wurden zuerst in Entamoeba histolytica gefunden, dem Verursacher der Amöbenruhr.[2] Später wurden sie dann auch z.B. bei Microsporidien wie Encephalitozoon cuniculi und Trachipleistophora hominis gefunden.[3] Zu Beginn wurden sie auch als Crypton bezeichnet, dieser Name hat sich jedoch nicht durchgesetzt.

Aufbau[Bearbeiten]

Mitosomen besitzen genau wie Mitochondrien eine Doppelmembran. Im Gegensatz zur Mitochondrienmembran konnte allerdings kein Potentialunterschied zwischen Intermembranraum und Matrix festgestellt werden.[1] In den Mitosomen konnte trotz In situ Nick translation und Antikörperfärbung keine DNA nachgewiesen werden.[4] Damit wurden ältere Berichte revidiert, die von DNA-enthaltenden Mitosomen berichteten.[5] Ferner konnten Proteine nachgewiesen werden, die mit der Translokase der inneren Mitochondrienmembran und der Presequence Protease verwandt sind.[6] In Trachipleistophora wurden durch Immunogoldmarkierung und Elektronenmikroskopie pro Zelle 7-47 Mitosomen gefunden, die mit einer Größe von ca. 50X90nm nur ein Zehntel der Größe von Mitochondrien besitzen.[1]

Funktion[Bearbeiten]

Mitosomen besitzen nicht die Fähigkeit zur oxidativen Phosphorylierung, der Hauptaufgabe von Mitochondrien. Lebewesen mit Mitosomen können daher nicht über die Atmungskette ATP aus der chemischen Energie ihrer Nahrung gewinnen. Daher sind Mitosomen bisher nur von Eukaryonten bekannt, die unter sauerstofflosen oder sauerstoffarmen Bedingungen vorkommen, wo der Sauerstoff für die oxidative Phosphorylierung ohnehin fehlt. Versuche an Hefe zeigen, dass Mitosomen eine Rolle bei der Biosynthese von Eisen-Schwefel-Clustern spielen: Wurden die jeweiligen Proteine durch die entsprechenden Proteine aus Mitosomen ersetzt, fand weiterhin eine Fe-S-Cluster Biosynthese statt. Außerdem belegten Antikörpermarkierungen, dass die Fe-S-Cluster Synthese in den Mitosomen stattfindet. Bei den verantwortlichen Proteinen handelt es sich unter anderem um Frataxin, Cystein-Desulfurase, Isu1 und mitochondriellem Hsp70.[7]Da Fe-S-Proteine unverzichtbare Funktionen einnehmen, übt dies einen starken Selektionsdruck zum Erhalt der Mitosomen aus. Wichtige Fe-S-Proteine in amitochondriellen Eukaryonten sind z.B. Ferredoxin, Hydrogenasen oder Pyruvat-Ferredoxin-Oxidoreduktase.[8]

Ursprung[Bearbeiten]

Mit ziemlicher Sicherheit lässt sich sagen, dass es sich bei Mitosomen um stark reduzierte Mitochondrien handelt. Darauf weisen unter anderem die Tatsache hin, dass Mitosomen Cpn60 und Hsp70 besitzen, die für das Falten von ins Mitosom importierten Proteinen verantwortlich und von mitochondriellen Proteinen abgeleitet sind.[9] [4] Außerdem besitzen Proteine die in Mitosomen importiert werden eine Signalsequenz, die ihnen bei Expression in einem entsprechenden Organismus auch den Eintritt ins Mitochondrium oder ins Hydrogenosom ermöglichen. [6] Die Untersuchung von 5 verwandten Arten von Entamoeba zeigt zudem, dass diese Proteine von gemeinsamen Vorfahren abstammen, und nicht durch lateralen Gentransfer von anderen Organismen erlangt wurden.[9]

Sonstiges[Bearbeiten]

Da Mikrosporidien keine Mitochondrien besitzen wurde angenommen, dass es sich bei ihnen um basale Eukaryonten handelt, die sich vor der Endosymbiose der Mitochondrien von den restlichen Eukaryonten abspalteten. Erst Ende der 90er Jahre des 20. Jahrhunderts änderte sich dieses Bild durch die Entdeckung der Mitosomen, so dass sie heute in die Nähe der Pilze gestellt werden.[1]

Das Hydrogenosom ist ein weiteres Organell, das durch Reduktion aus Mitochondrien entstand und eine Gärung unter anaeroben und aeroben Bedingungen ermöglicht. Wie Mitosomen haben auch Hydrogenosomen ihre DNA komplett verloren. Einzige Ausnahme ist der Ciliat Nyctotherus ovalis, der damit einen missing link zwischen Mitochondrium und Hydrogenosom darstellt. [10]

Siehe auch[Bearbeiten]

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. a b c d Andrew J. Roger, Jeffrey D. Silberman: Cell biology: Mitochondria in hiding. In: Nature. 418, 2002, S. 827-829. doi:10.1038/418827a. PMID 12192393.
  2. a b : The mitosome, a novel organelle related to mitochondria in the amitochondrial parasite Entamoeba histolytica. In: Molecular microbiology. 32, Nr. 5, 1999, S. 1013–21. doi:10.1046/j.1365-2958.1999.01414.x. PMID 10361303.
  3. : A mitochondrial remnant in the microsporidian Trachipleistophora hominis. In: Nature. 418, Nr. 6900, 2002, S. 865–9. doi:10.1038/nature00949. PMID 12192407.
  4. a b G. Leon-avila: Mitosomes of Entamoeba histolytica are abundant mitochondrion-related remnant organelles that lack a detectable organellar genome. In: Microbiology. 150, Nr. Pt 5, 2004, S. 1245. doi:10.1099/mic.0.26923-0. PMID 15133087.
  5. S. Ghosh: The Entamoeba histolytica Mitochondrion-Derived Organelle (Crypton) Contains Double-Stranded DNA and Appears to Be Bound by a Double Membrane. In: Infection and Immunity. 68, Nr. 7, 2000, S. 4319. doi:10.1128/IAI.68.7.4319-4322.2000. PMID 10858251. PMC: 101756 (freier Volltext).
  6. a b : Giardia mitosomes and trichomonad hydrogenosomes share a common mode of protein targeting. In: Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 102, Nr. 31, 2005, S. 10924–9. doi:10.1073/pnas.0500349102. PMID 16040811. PMC: 1182405 (freier Volltext).
  7. Alina V. Goldberg: Localization and functionality of microsporidian iron–sulphur cluster assembly proteins. In: Nature. 452, Nr. 7187, 2008, S. 624. doi:10.1038/nature06606. PMID 18311129.
  8. Jorge Tovar: Mitochondrial remnant organelles of Giardia function in iron-sulphur protein maturation. In: Nature. 426, Nr. 6963, 2003, S. 172. doi:10.1038/nature01945. PMID 14614504.
  9. a b : Analysis of genes of mitochondrial origin in the genus Entamoeba. In: The Journal of eukaryotic microbiology. 50, Nr. 3, 2003, S. 210–4. doi:10.1111/j.1550-7408.2003.tb00119.x. PMID 12836878.
  10.  Brigitte Boxma, Rob M. de Graaf, Georg W. M. van der Staay, Theo A. van Alen, Guenola Ricard, Toni Gabaldon, Angela H. A. M. van Hoek, Seung Yeo Moon-van der Staay, Werner J. H. Koopman, Jaap J. van Hellemond, Aloysius G. M. Tielens, Thorsten Friedrich, Marten Veenhuis, Martijn A. Huynen, Johannes H. P. Hackstein: An anaerobic mitochondrion that produces hydrogen. In: Nature. 434, Nr. 7029, 3. Februar 2005, S. 74–79, doi:10.1038/nature03343.