Molybdopterin

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Strukturformel
Molybdopterin.svg
Allgemeines
Name Molybdopterin
Andere Namen
  • MPT
  • Pyranopterin-dithiolat
Summenformel C10H14N5O6PS2
CAS-Nummer 73508-07-3
PubChem 444331
Eigenschaften
Molare Masse 395,32 g·mol−1 (R=H)
Aggregatzustand

fest

Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung [1]
keine Einstufung verfügbar
H- und P-Sätze H: siehe oben
P: siehe oben
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Vorlage:Infobox Chemikalie/Summenformelsuche vorhanden

Molydopterin ist eine chemische Verbindung, die auf einem Pterinring aufbaut. Molydopterin bildet zusammen mit einem Molybdänion den Molybdän-Cofactor (MoCo).

Eigenschaften[Bearbeiten]

Molydopterin besteht aus einem Pyranopterin, einem Heterozyklus aus einem Pyranring und einem Pteridinring. Am Pyranring sind zwei Thiolate. In manchen Fällen ist die Alkylphosphatgruppe eine Alkyldiphosphatnukleotidgruppe (aus Adenosindiphosphat).

Verschiedene Enzyme verwenden Molydopterin.[2] Molydopterin ist ein Cofaktor der Xanthin-Oxidase, der DMSO-Reduktase, der Sulfitoxidase, der Nitratreduktase, der Ethylbenzendehydrogenase, der Glyceraldehyd-3-phosphat-Ferredoxin-Oxidoreductase, der Arsenatreduktase (Glutaredoxin) und der Kohlenstoffmonoxid-Dehydrogenase.[2] Weiterhin ist Molybdopterin eine prosthetische Gruppe verschiedener Enzyme wie der Format-Dehydrogenase, der Purin-Hydroxylase und der Thiosulfat-Reduktase.[2] Molybdopterin tritt weiterhin in der Aldehydoxidase auf.[3]

In manchen Bakterienarten wird in ihren Oxidoreduktasen am Molybdopterin anstatt Molybdat Wolframat gebunden. Diese Enzyme oxidieren meistens Aldehyde zu Carbonsäuren.[4] Manche Wolframat-bindende Oxidoreduktasen verwenden Selen anstatt des Schwefels.[5][6]

Biosynthese[Bearbeiten]

Molybdopterin-Biosynthese

Molybdopterin wird aus Guanosintriphosphat synthetisiert. Über eine radikalische Reaktion mit S-Adenosylmethionin wird im ersten Zwischenschritt Pyranopterin gebildet. Anschließend erfolgt über drei weitere Reaktionsschritte die Bildung eines Endithiolats. Die Phosphatgruppe wird an Adenosindiphosphat gekoppelt, wodurch das Molybdopterin entsteht.[7]

Die Modelle der aktiven Zentren von Molybdopterin-enthaltenden Enzymen sind von Dithiolen-enthaltenden Liganden abgeleitet.[8]

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. Diese Substanz wurde in Bezug auf ihre Gefährlichkeit entweder noch nicht eingestuft oder eine verlässliche und zitierfähige Quelle hierzu wurde noch nicht gefunden.
  2. a b c Structure, synthesis, empirical formula for the di-sulfhydryl. Accessed Nov. 16, 2009.
  3.  Katharina Munk (Hrsg.): Taschenlehrbuch Biologie. Biochemie – Zellbiologie. (eingeschränkte Vorschau in der Google-Buchsuche). Georg Thieme, Stuttgart 2008, ISBN 978-3-13-144831-6.
  4. Erik Lassner: Tungsten: Properties, Chemistry, Technology of the Element, Alloys and Chemical Compounds. Springer, 1999, ISBN 0-306-45053-4, S. 409–411.
  5. Stiefel, E. I.: Transition metal sulfur chemistry and its relevance to molybdenum and tungsten enzymes. In: Pure & Appl. Chem. 70, Nr. 4, 1998, S. 889–896. doi:10.1351/pac199870040889.
  6. Schräder T, Rienhöfer A, Andreesen JR: Selenium-containing xanthine dehydrogenase from Eubacterium barkeri. In: Eur. J. Biochem. 264, Nr. 3, September 1999, S. 862–71. doi:10.1046/j.1432-1327.1999.00678.x. PMID 10491134.
  7. Schwarz, G. and Mendel, R. R.: Molybdenum cofactor biosynthesis and molybdenum enzymes. In: Annu. Rev. Plant Biol. 57, 2006, S. 623–647. doi:10.1146/annurev.arplant.57.032905.105437. PMID 16669776.
  8. Kisker, C.; Schindelin, H.; Baas, D.; Rétey, J.; Meckenstock, R.U.; Kroneck, P.M.H.: A structural comparison of molybdenum cofactor-containing enzymes. In: FEMS Microbiol. Rev. 22, Nr. 5, 1999, S. 503–521. doi:10.1111/j.1574-6976.1998.tb00384.x. PMID 9990727.