NADP-abhängiges Malatenzym

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NADP-abhängiges Malatenzym
NADP-abhängiges Malatenzym
Geteiltes Oberflächen-/Bändermodell des Dimer von ME1 (Mensch) nach PDB 2AW5
Vorhandene Strukturdaten: 2AW5
Masse/Länge Primärstruktur 572 Aminosäuren
Kofaktor Me2+ (Mn2+, Mg2+)
Bezeichner
Gen-Name(n) ME1, ME3
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 1.1.1.40Oxidoreduktase
Reaktionsart dehydrierende Decarboxylierung
Substrat Malat + NADP+
Produkte Pyruvat + CO2 + NADPH
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Tiere, Pflanzen, Pilze, manche Bakterien[1]

Beim NADP+-abhängigen Malatenzym handelt es sich um ein in Tieren, Pilzen und Pflanzen vorkommendes Enzym, das eine wichtige Reaktion zur Bereitstellung von NADPH im Rahmen des Citrat-Shuttles katalysiert. Dabei wird Malat zu Pyruvat umgesetzt. Dieses mit je einer Isoform sowohl in Mitochondrien (ME3) als auch im Zytosol (ME1) vorhandene Enzym ist beim Menschen in allen Gewebetypen zu finden. Auch Pflanzen besitzen zwei Isoformen.[1][2]

Neben dem NADP+-abhängigen Malatenzym gibt es Malatenzyme, die mit NAD fungieren: zum einen das NAD-abhängige Malatenzym (Oxalacetat decarboxylierend), bei dem NAD+ reduziert wird (EC 1.1.1.38). Auch hier kann Oxalacetat als Substrat dienen. Zum anderen gibt es auch ein NAD-abhängiges Malat-Enzym, bei dem ebenfalls NAD+ reduziert wird (EC 1.1.1.39), aber Oxalacetat nicht umgesetzt werden kann. Malat-Enzyme sind nicht identisch mit der Malat-Dehydrogenase!

Katalysierte Reaktion[Bearbeiten]

L-Malat.svg + NADP+  \rightleftharpoons  Pyruvat.svg + NADPH + CO2

L-Malat wird zu Pyruvat decarboxyliert, unter Generierung von einem NADPH aus einem NADP+. Oxalacetat wird ebenso als Substrat akzeptiert.

Generierung von NADPH[Bearbeiten]

Neben den im Pentosephosphatweg vorkommenden Enzymen Glucose-6-phosphat-Dehydrogenase, 6-Phosphogluconat-Dehydrogenase und einer Form der Isocitrat-Dehydrogenase ist das NADP+-abhängige Malatenzym für Tiere die einzige Möglichkeit, NADPH zu generieren.[3]

Literatur[Bearbeiten]

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. a b Swiss Institute of Bioinformatics (SIB): PROSITE documentation PDOC00294. Malic enzymes. Abgerufen am 14. August 2011 (englisch).
  2. UniProt P48163, UniProt Q16798
  3. David Nelson, Michael Cox: Lehninger Biochemie. Springer, Berlin; 4., vollst. überarb. u. erw. Auflage 2009; ISBN 978-3-540-68637-8, S. 1076.

Weblinks[Bearbeiten]