Oberflächenplasmonenresonanzspektroskopie

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SPR-Kurven für die Adsorption eines Polyelektrolyts (PDDACl) und eines Lehmminerals (Natrium-Montmorillonit) auf einem ca. 38 Nanometer dicken Goldsensor

Die Oberflächenplasmonenresonanzspektroskopie (englisch surface plasmon resonance spectroscopy, SPR-Spektroskopie) ist ein spektroskopisches Analyseverfahren, welches der schnellen und unkomplizierten quantitativen Bestimmung von Schichtdicken im Nanometerbereich dient. Die Oberflächenplasmonenresonanzspektroskopie findet insbesondere in der Materialwissenschaft bei der Messung der Adsorption von Stoffen und in der Biochemie im Rahmen von Chiplabor-Techniken eine Anwendung.

Funktionsweise[Bearbeiten]

Mit TM-polarisiertem Licht werden an einer dünnen Metallschicht an der Grenzfläche Metall/Analyt Oberflächenplasmonen angeregt.[1][2] Dies geschieht durch Einstrahlung mittels eines Prismas in Totalreflexion auf der dem Analyten abgewandten Seite. Ohne Analyt weist das Intensitätswinkelspektrum des totalreflektierten Lichtes bei einem bestimmten Winkel ein Minimum auf. Der Brechungsindex des Analyten beeinflusst dabei empfindlich die Anregungsbedingungen und damit den Winkel des Minimums.[3]

Versuchsaufbau[Bearbeiten]

Otto-schema.png
Otto-Anordnung
SPR-schema.png
Kretschmann-Anordnung

Es gibt zwei verschiedene Möglichkeiten der Anordnung: Zum einen die Otto-Methode,[4] bei der ein Luftspalt zwischen Prisma und dem zu untersuchenden Metall gelassen wird. Zum anderen die Kretschmann-Methode,[5] bei der ein dünner Metallfilm auf das Prisma aufgebracht wird.

Anwendung[Bearbeiten]

Die Technologie wird derzeit intensiv in der Arzneimittelforschung eingesetzt, da sich mit ihr die Bindungseigenschaften potentieller neuer Wirkstoffe untersuchen und überprüfen lassen.[6] Verwendung findet die Methode daher typischerweise als unabhängiges (orthogonales) Sekundär-Experiment nach dem High-Throughput-Screening.

Die Kretschmann-Methode findet auch in der Biochemie ihre Anwendung, z. B. zur Bestimmung von Protein-Protein-Interaktionen oder Protein-DNA-Interaktionen.[7] Hier wird auf ein Prisma mit einem Goldfilm eine Membran präpariert, die biologische Moleküle absorbieren kann. Die Bedeckung der Membran mit Molekülen verändert den Brechungsindex der Schicht, die mit dieser Methode sehr empfindlich gemessen werden kann.

Siehe auch[Bearbeiten]

Literatur[Bearbeiten]

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. X. Guo: Surface plasmon resonance based biosensor technique: a review. In: Journal of biophotonics. Band 5, Nummer 7, Juli 2012, ISSN 1864-0648, S. 483–501, doi:10.1002/jbio.201200015, PMID 22467335.
  2. S. Roh, T. Chung, B. Lee: Overview of the characteristics of micro- and nano-structured surface plasmon resonance sensors. In: Sensors (Basel, Switzerland). Band 11, Nummer 2, 2011, ISSN 1424-8220, S. 1565–1588, doi:10.3390/s110201565, PMID 22319369, PMC 3274020 (freier Volltext).
  3. C. J. Fee: Label-free, real-time interaction and adsorption analysis 1: surface plasmon resonance. In: Methods in molecular biology (Clifton, N.J.). Band 996, 2013, ISSN 1940-6029, S. 287–312, doi:10.1007/978-1-62703-354-1_17, PMID 23504431.
  4. A. Otto: Excitation of nonradiative surface plasma waves in silver by the method of frustrated total reflection. In: Zeitschrift für Physik. Band 216, 1968, S. 398–410, doi:10.1007/BF01391532.
  5. E. Kretschmann: Die Bestimmung optischer Konstanten von Metallen durch Anregung von Oberflächenplasmaschwingungen.. In: Zeitschrift für Physik. Band 241, 1971, S. 313–324, doi:10.1007/BF01395428.
  6. S. G. Patching: Surface plasmon resonance spectroscopy for characterisation of membrane protein-ligand interactions and its potential for drug discovery. In: Biochimica et biophysica acta. Band 1838, Nummer 1 Pt A, Januar 2014, ISSN 0006-3002, S. 43–55, doi:10.1016/j.bbamem.2013.04.028, PMID 23665295.
  7. H. Sípová, J. Homola: Surface plasmon resonance sensing of nucleic acids: a review. In: Analytica chimica acta. Band 773, April 2013, ISSN 1873-4324, S. 9–23, doi:10.1016/j.aca.2012.12.040, PMID 23561902.