Opsin

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Opsin bezeichnet den Proteinanteil eines Sehpigments, das insgesamt aus einem Protein sowie einem Chromophor besteht. Im englischen Sprachraum findet sich die Bezeichnung Opsin allerdings oft auch für das gesamte Sehpigment.

Opsine gehören zur Superfamilie der heptahelicalen Transmembranproteine bzw. G-Protein-gekoppelten Rezeptoren. Der Chromophor ist ein Terpenoid, meist 11-cis-Retinal (Retinal 1) oder 11-cis-3,4-Dehydro-Retinal (Retinal 2).

Es gibt zwei verschiedene Gruppen von Opsinen, die Skotopsine oder Stäbchen-Opsine, die in den Stäbchen für das Sehen in der Dämmerung und Dunkelheit verantwortlich sind, sowie die Photopsine oder Zapfen-Opsine, die in den Zapfen das Farbsehen ermöglichen. 11-cis-Retinal bildet dabei zusammen mit dem Stäbchen-Opsin das lichtempfindliche Pigment-Molekül Rhodopsin, das den Prozess der visuellen Signaltransduktion in den Stäbchen auslöst, und zusammen mit den verschiedenen Zapfen-Opsinen die bei verschiedenen Farben absorbierenden Iodopsine (s.u.), die dasselbe in den Zapfen besorgen.

Lokalisierung[Bearbeiten]

Opsin wird bei Wirbeltieren im Wesentlichen in der Verbindung mit Retinal im Außensegment der Photorezeptoren eingelagert. Bei den Stäbchen sitzt das Rhodopsin in den Disks und deckt dort 90 % des gesamten Proteingehalts der Struktur ab. In den Zapfen befinden sich die dem Rhodopsin entsprechenden Iodopsine in Membraneinfaltungen. Bei Insekten und anderen Tieren mit Photorezeptoren des Rhabdomer-Typs wird das Protein in die Membran des Mikrovillisaums der Sehzellen eingebaut.

Nomenklatur[Bearbeiten]

Die bekanntesten in tierischer Retina gefundenen Pigmentmoleküle heißen wie das Protein mit jeweils einem Präfix zur Kennzeichnung ihrer Eigenfarbe oder aber Komplementärfarbe. Dieser heuristische, dabei aber inkonsistente Ansatz zur Benennung wird den später erzielten Forschungsergebnissen zwar nicht gerecht, ist aber bis in die Gegenwart in Verwendung, woraus sich viele Missverständnisse ergeben, die vor allem in der Sekundärliteratur und fachübergreifenden Lehre zu Tage treten.

So wurden die Namen der unterschiedlichen Sehpigmente zunächst häufig aus einem ihre eigene Farbe charakterisierenden Präfix, gefolgt vom Wort -opsin, gebildet. So war etwa Cyanopsin das blaue Sehpigment und Chloropsin das gelb-grüne Sehpigment. Nachdem erkannt wurde, dass die Farbabsorption des kompletten Sehpigments nur wenig seinem Chromophor, dafür umso mehr von der räumlichen Anordnung des Opsin-Proteins abhängt, wurden diese Bezeichnungen allmählich geändert und bezeichnen jetzt eher den Einsatzort oder die Sensitivität des Pigments, oft auch das gesamte Sehpigment (und nicht nur seinen Proteinanteil) als Opsin. Dementsprechend spricht man neuerdings beispielsweise nur noch vom rot-sensitiven oder LW-Opsin (langwelliges Opsin bzw. long wavelength opsin). Lediglich beim farbneutralen Sehpigment der Stäbchen dominiert weiterhin sein historischer Trivialname Rhodopsin (Sehpurpur).

Die nachfolgenden Absätze versuchen einen Überblick über die verschiedenen momentan gebräuchlichen Nomenklaturen der Opsine zu geben, wobei noch einmal darauf hingewiesen wird, dass diese zum Teil recht uneinheitlich sind:

Opsin in der Adaption überwiegend humanmedizinischer Quellen [1][2][Bearbeiten]

  • Rhodopsin (human, Stäbchen) ist nach seiner Eigenfarbe Purpur bezeichnet und absorbiert maximal bei etwa 500 nm Grün.
  • Porphyropsin (human, Zapfen) ist nach seiner Eigenfarbe Purpur bezeichnet und absorbiert maximal bei etwa 535 nm Grün.
  • Iodopsin (human, Zapfen) ist nach seiner Eigenfarbe Violett bezeichnet und absorbiert maximal bei etwa 565 nm Gelb.
  • Cyanopsin (human, Zapfen) ist nach seinem Absorptionsmaximum bei etwa 420 nm nach seiner Eigenfarbe Türkis bezeichnet und sieht daher selbst rot aus.

Opsin in der allgemeinen Biosensorik[Bearbeiten]

  • Rhodopsin als Sehpigment der Tiere (mit und ohne Wirbelsäule) absorbiert abhängig von der Spezies maximal zwischen 492 nm und 502 nm.[3]
  • Iodopsin als Sehpigment der Farbsensoren tierischer Polychromaten basiert wie Rhodopsin auf Retinal 1 und absorbiert abhängig von Spezies und Typ des Zapfens maximal bei etwa 350 nm (UV), etwa 420 nm (S), ca. 535 nm (M), ca. 565 nm (L) oder ca. 640 nm (XL).[3]
  • Porphyropsin als Sehpigment der Süßwasserfische enthält Retinal 2 als Chromophor statt Retinal 1, wie das Rhodopsin. Sein Absorptionsmaximum liegt bei 522 nm.[3]
  • Cyanopsin als Sehpigment der Farbsensoren von Süßwasserfischen enthält analog zu Porphyropsin Retinal 2 als Chromophor statt Retinal 1, wie Iodopsin. Es absorbiert bei Wellenlängen maximal, die denen des Iodopsins ähnlich sind.[3]
  • Skotopsin Opsin der Stäbchen, das mit Retinal 1 zusammen Rhodopsin bildet[4]
  • Photopsin Opsin der Zapfen, das mit Retinal 1 zusammen Iodopsin bildet[4]

Probleme der Verwendung des unscharfen Begriffs Opsin[Bearbeiten]

Die Namensgebung darf nicht in aller Strenge so aufgefasst werden, wie man es von kleineren Molekülen aus der Chemie gewohnt ist. So ergeben schon kleine Variationen im Aufbau des Opsin-Proteins unterschiedliche Absorptionsspektren der jeweils verglichenen, individuellen Pigment-Varianten. Das Absorptionsmaximum kann einem "bestimmten" Opsin also nur bei gleichzeitiger Angabe wenigstens des gebundenen Retinals und der zoologischen Herkunft zugeordnet werden, und selbst dann ist dieser Wert nur als Standardwert der Vertreter dieser angegebenen Spezies zu verstehen. Zudem verwenden unterschiedliche Autoren diese Begriffe in ihren Veröffentlichungen recht uneinheitlich. So wird etwa „Iodopsin“ als Überbegriff für die verschiedenen Pigmente der Zapfen verwendet, obwohl es auch ein ganz spezielles dieser Pigmente bezeichnet[5]. Als „Rhodopsin“ wird zumeist der Sehpurpur der Stäbchen bezeichnet, obwohl in der Fachliteratur bisweilen auch die Signaltransduktion der Zapfen dem „Rhodopsin“ zugeschrieben wird. „Porphyropsin“ wiederum wird meist als Sehpurpur der Süßwasserfische dem „Rhodopsin“ der Landtiere gegenübergestellt, obwohl auch ein Pigment der Zapfen der Altweltaffen diese Bezeichnung trägt. Das „Porphyropsin“ der Stäbchen der Süßwasserfische allerdings besitzt Retinal 2 als Chromophor, während „Porphyropsin“ der Altweltaffen genaugenommen eine Variante der Iodopsine ist, also aus Retinal 1 als Chromophor und einem Zapfen-Opsin als Proteinkomponente aufgebaut ist.

Konventionen zur Vermeidung von begrifflichen Inkohärenzen[Bearbeiten]

Der Begriff Opsin beschreibt in Singular und Plural jeweils den notwendigen aber nicht hinreichenden Protein-Bestandteil eines Sehpigments.

Klassifizierung der Opsine nach dem Zelltyp, in dem sie auftreten[Bearbeiten]

Skotopsin[Bearbeiten]

Das Opsin solcher Sehpigmente, die keine Farbempfindungen in der Verarbeitungskaskade hervorrufen, heißt Skotopsin. Es kommt in den Stäbchen vor.

Photopsin[Bearbeiten]

Das Opsin eines Sehpigments, dessen Reaktion zu einer Farbempfindung führt, heißt Photopsin. Es kommt in den Zapfen vor.

Klassifizierung der Photopsine in Spektralklassen[Bearbeiten]

Photopsine werden nach dem Absorptionsmaximum des jeweils von ihnen mit dem Chromophor zusammen gebildeten Sehpigments grob in derzeit 5 Spektralklassen eingeteilt.

XL-Opsin[Bearbeiten]

ist ein Photopsin, das ein Sehpigment für Reize im nahen Infrarot ausbildet.

L-Opsin[Bearbeiten]

ist ein Photopsin, das ein Sehpigment für Reize im langwelligen VIS bildet.

M-Opsin[Bearbeiten]

ist ein Photopsin, das ein Sehpigment für Reize im mittleren Frequenzbereich des VIS bildet.

S-Opsin[Bearbeiten]

ist ein Photopsin, das ein Sehpigment für Reize im kurzwelligen VIS bildet.

UV-Opsin[Bearbeiten]

ist ein Photopsin, das ein Sehpigment für Reize im nahen Ultraviolett ausbildet.

Ausnahme von der strengen Konvention[Bearbeiten]

Die beiden bisher besonders gründlich erforschten Klassen von Sehpigmenten unterscheiden sich wesentlich im Chromophor und heißen für Retinal-1-Typen Rhodopsin bzw. für Retinal-2-Typen Porphyropsin. Diese Benennung von Sehpigmenten mit Begriffen, die auf -opsin enden, geht auf die elementaren Arbeiten von George Wald zurück. Sie ist zu stark in der Fachliteratur verankert, als dass sie vermieden werden könnte.

Übersichtstabelle[Bearbeiten]

Chromophor Opsin-Typ Pigment Absorptionswellenlänge
λmax in nm (etwa)
Beispiele für das Vorkommen
11-cis-Retinal
(Retinal 1)
Skotopsin Rhodopsin 500 Mensch, Wirbeltiere, Gliederfüßer, Weichtiere
11-cis-Retinal UV-Photopsin UV-Iodopsin 340 Honigbiene
11-cis-Retinal S-Photopsin S-Iodopsin 430 Affen
11-cis-Retinal M-Photopsin M-Iodopsin 535
11-cis-Retinal L-Photopsin L-Iodopsin 565 Altweltaffen
11-cis-Retinal XL-Photopsin XL-Iodopsin 620 Vögel
11-cis-Retinal (Apo-)Melanopsin Holo-Melanopsin 485 Mensch (retinale Ganglienzellen)
11-cis-3,4-Dehydro-Retinal (Retinal 2) Skotopsin Porphyropsin 520 Süßwasserfische, Amphibien
11-cis-3,4-Dehydro-Retinal UV-Photopsin UV-Cyanopsin 360
11-cis-3,4-Dehydro-Retinal S-Photopsin S-Cyanopsin 420
11-cis-3,4-Dehydro-Retinal M-Photopsin M-Cyanopsin 530
11-cis-3,4-Dehydro-Retinal L-Photopsin L-Cyanopsin 580
11-cis-3,4-Dehydro-Retinal XL-Photopsin XL-Cyanopsin 620
9-cis-Retinal Skotopsin Iso-Rhodopsin 485  
9-cis-Retinal Photopsin Iso-Iodopsin 515  
9-cis-3,4-Dehydro-Retinal Skotopsin Iso-Porphyropsin 510  
9-cis-3,4-Dehydro-Retinal Photopsin Iso-Cyanopsin 575  
13-cis-Retinal Bakterien-Opsin Bakteriorhodopsin, Proteorhodopsin 560 Bakterien (lichtgetriebene Protonenpumpe, siehe auch Chemiosmotische Kopplung)
13-cis-Retinal Halo-Opsin Halorhodopsin 570 Halobakterien (lichtgesteuerter Chlorid-Kanal)
13-cis-Retinal Channel-Opsine Channelrhodopsine 460 - 535 Algen (lichtgesteuerter Kationen-Kanal)

Defekte[Bearbeiten]

Defekte in den Opsin-Genen der Zapfen können zur Farbenblindheit führen. Defekte im Opsin-Gen der Stäbchen können zu einer Retinitis pigmentosa führen.

Siehe auch[Bearbeiten]

Referenzen[Bearbeiten]

  1. Uni Augsburg
  2. Uni Frankfurt (PDF; 4,9 MB)
  3. a b c d George Wald: The molecular basis of visual excitation (PDF; 292 kB), Nobel lecture, December 12, 1967
  4. a b Iodopsin, George Wald, Paul K. Brown, and Patricia H. Smith: Iodopsin. In: The Journal of General Physiology, Vol 38, 623-681, 1955
  5. Lexikon der Medizin: Iodopsin bei imedo.de (Wayback-Archiv vom 15. September 2009).