Phosphomevalonat-Kinase

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Phosphomevalonat-Kinase
Vorhandene Strukturdaten: 3CH4
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 191 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Monomer
Bezeichner
Gen-Name PMVK
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 2.7.4.2Kinase
Reaktionsart Phosphorylierung
Substrat ATP + Phosphomevalonat
Produkte ADP + Diphosphomevalonat
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Eukaryoten[1][2]

Die Phosphomevalonatkinase (PMKase) ist das Enzym, das in Eukaryoten die Phosphorylierung von Phosphomevalonat katalysiert, ein Teilschritt bei der Biosynthese der Isoprenoide. PMKase ist im Zytosol der Peroxisomen lokalisiert. Im menschlichen Körper wird sie vor allem in Herz, Leber, Muskeln, Nieren und Bauchspeicheldrüse exprimiert.[3][4]

Katalysierte Reaktion[Bearbeiten]

Phosphomevalonat + ATPDiphosphomevalonat + ADP

5-Phospho-R-mevalonat wird zu 5-Diphospho-R-mevalonat umgesetzt.

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. 1. Homologiegruppe bei OMA
  2. 2. Homologiegruppe bei OMA
  3. UniProt Q15126
  4. Kovacs WJ, Tape KN, Shackelford JE, et al.: Localization of the pre-squalene segment of the isoprenoid biosynthetic pathway in mammalian peroxisomes. In: Histochem. Cell Biol.. 127, Nr. 3, März 2007, S. 273–90. doi:10.1007/s00418-006-0254-6. PMID 17180682.

Weblinks[Bearbeiten]