Primase

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dnaG (E. coli)
dnaG (E. coli)
dnaG Bänder-/Oberflächenmodell nach PDB 3B39
Masse/Länge Primärstruktur 581 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Monomer
Kofaktor Zn2+
Bezeichner
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 2.7.7.-Nukleotidyltransferase
Reaktionsart Nukleotid-Addition
Substrat Nucleosidtriphosphat + RNAn
Produkte Diphosphat + RNAn+1
Vorkommen
Homologie-Familie DNA Primase
Übergeordnetes Taxon Bakterien

Primase ist der Name für eine RNA-Polymerase, also ein Enzym. Primasen sind Bestandteile von Primosomen (Ssb-Protein+Helikase+Primase), die bei der Initiation der Verdopplung des Erbmaterials eine Rolle spielen.

Dabei erzeugt die Primase ein kurzes RNA-Startmolekül, den Primer. Dieser Primer lagert sich an die komplementäre Sequenz auf der DNA an. Das entstehende Stückchen Doppelstrang wird von der DNA-Polymerase als Ansatzstelle für die Verlängerung (Elongation) des DNA-Stranges genutzt.

Die Primase der Prokaryoten ist das DnaG-Protein. In Eukaryoten besteht die Primase aus zwei Untereinheiten, die als Teil der DNA-Polymerase α das Priming erledigen.

Literatur[Bearbeiten]

  • Bocquier, Arnaud A. (2001). "Archaeal primase". Current biology 11 (6): 452–456.
  • Griep, Mark A. (1995). "Primase Structure and Function". Indian Journal of Biochemistry & Biophysics 32 (4): 171–8. PMID 8655184.
  • Keck, James L. , and Daniel D. Roche, A. Simon Lynch, James M. Berger. (2000). "Structure of the RNA Polymerase Domain of E. coli Primase". Science 282 (5462): 2482–6. doi:10.1126/science.287.5462.2482. PMID 10741967.
  • Lee, Jong-Bong , and Richard K. Hite, Samir M. Hamdan, et al. (2006). "DNA primase acts as a molecular brake in DNA replication". Nature 439 (7076): 621–624. doi:10.1038/nature04317. PMID 16452983.
  • Cavanaugh, Nisha A., and Robert D. Kuchta (2009). "Initiation of New DNA Strands by the Herpes Simplex Virus-1 Primase-Helicase Complex and Either Herpes DNA Polymerase or Human DNA Polymerase alpha". J. Biol. Chem. 284 (3): 1523–1532. doi:10.1074/jbc.M805476200. PMC 2615532. PMID 19028696.