Quartärstruktur
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Wenn sich mehrere Proteinmoleküle (Aminosäureketten) zu einem funktionellen Komplex zusammenlagern, spricht man von einer Quartärstruktur. Sie wird durch nicht-kovalente Wechselwirkungen zusammengehalten: Wasserstoffbrücken von Peptidbindungen und Seitenketten, Ionische Bindungen, van-der-Waals-Kräfte (unpolare Wechselwirkungen). Während der energetische Beitrag der erstgenannten Wechselwirkungen substantiell ist, ist bei der Assoziation von Untereinheiten über hydrophobe Bereiche energetisch weniger der Effekt der schwachen Van-der-Waals-Kräfte ausschlaggebend als vielmehr ein sogenannter hydrophober Effekt.
Viele Proteine sind so aus mehreren Untereinheiten zusammengesetzt. Bekannte Beispiele sind das Hämoglobin, bei dem (bei den meisten Tieren) zwei identische α-Hämoglobin- und zwei identische β-Hämoglobinstränge jeweils ein Eisenion umschließen, das Ribosom und das Proteasom.
Aber nicht alle Proteine besitzen eine Quartärstruktur; in der Natur kommen zahlreiche einsträngige Proteine vor, die keine dauerhaften Komplexe bilden. Bei diesen ist hauptsächlich die Tertiärstruktur relevant.
Man kann Proteine mit Quartärstruktur unterscheiden in:
- Faserproteine (z. B.: Kollagen, Elastin, Keratin)
- Globuläre Proteine (z. B.: Hämoglobin, Myoglobin, Ribosom)
- Proteinkomplex
