Relaxin

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Relaxine sind Peptidhormone in Wirbeltieren, die erstmals 1926 von Frederick Lee Hisaw beschrieben wurden. Im Menschen sind drei Relaxine bekannt, ebenso wie vier Relaxin-Rezeptoren, wobei sowohl Relaxin-1 und -2 an die Relaxin-Rezeptoren 1 und 2 docken, während Relaxin-3 und die Relaxin-3-Rezeptoren 1 und 2 zusammengehören. Zusätzlich ist Relaxin-3 Ligand des Relaxin-Rezeptors 1. Es handelt sich um G-Protein-gekoppelte Rezeptoren.[1][2]

Relaxin-1 und -2 wird bei der Frau vor allem während der Schwangerschaft in den Eierstöcken gebildet. Eine Funktion ist die Entspannung der Cervix uteri unter der Geburt. Relaxin-3 hat eine mögliche Funktion bei Neuropeptid-Signalprozessen. Alle Relaxine haben einen insulinähnlichen Aufbau: zwei Proteinketten werden aus einem Präkursor herausgeschnitten und über zwei Disulfidbrücken miteinander verbunden.[2]

Gen Größe (AS)
Präkursor
Größe (AS)
UE1
Größe (AS)
UE2
Endprodukt Größe (AS)
Endprodukt
RLN1 185 (1-185) 23 (163-185) 31 (23-53) Relaxin-1 54
RLN2 185 (1-185) 24 (162-185) 29 (25-53) Relaxin-2 53
RLN3 142 (1-142) 24 (119-142) 27 (26-52) Relaxin-3 51

Siehe auch[Bearbeiten]

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. Science: If a Gopher Can Do It ..., englisch, abgerufen 3. Februar 2011
  2. a b UniProt P04808, UniProt P04090, UniProt Q8WXF3