Ribosephosphat-Diphosphokinase

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Ribosephosphat-Diphosphokinase
Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 317 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer
Kofaktor Mg2+
Bezeichner
Gen-Name PRPS1
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 2.7.6.1Diphosphotransferase
Reaktionsart Übertragung von Diphosphat
Substrat Ribose-5-phosphat + ATP
Produkte PRPP + AMP
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Lebewesen[1]

Die Ribosephosphat-Diphosphokinase (PRS-1) (früher -Pyrophosphokinase) ist das Enzym, das in allen Lebewesen die Synthese von PRPP aus Ribose-5-phosphat katalysiert. Diese Reaktion ist Grundlage für die Biosynthese aller Nukleotide. Im Mensch sind noch zwei Isoformen von PRS-1 bekannt. Mutationen im PRPS1-Gen können zu einer Überaktivität des Enzyms, und diese zu erhöhtem erblichem Risiko für Gicht führen. Andere PRPS1-Mutationen verringern die Enzymaktivität und sind die Ursache für das so genannte Rosenberg-Chutorian-Syndrom und eine Form der Gehörlosigkeit (ARTS).[2]

Katalysierte Reaktion[Bearbeiten]

Ribose-5-phosphat + ATPPRPP + AMP

α-D-Ribose-5-phosphat wird zu α-D-5-Phosphoribosyl-1-pyrophosphat umgesetzt.

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. Homolog bei OMA
  2. UniProt P60891

Weblinks[Bearbeiten]