Rubisco

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RuBisCO Lange Kette (Arabidopsis thaliana)

RuBisCO Lange Kette (Arabidopsis thaliana)
RuBisCO-Moleküle. Links: von Pflanzen und Algen (16-mer). Rechts: von Bakterien (Dimer) nach PDB 1RCX und 9RUB
Vorhandene Strukturdaten: 1RBL
Größe 477 AS; 52,7 kDa
Struktur Hetero-16-mer (8 große + 8 kleine UE)
Kofaktor Mg2+
Bezeichner
Externe IDs UniProt: O03042 CAS-Nummer: 9027-23-0
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 4.1.1.39  Lyase
Substrat D-Ribulose-1,5-Bisphosphat + CO2 + H2O
Produkte 2 3-Phospho-D-Glycerat + 2 H+

Das Enzym Ribulose-1,5-bisphosphat-carboxylase/-oxygenase (RuBisCO) ist dafür verantwortlich, dass alle photosynthetisch aktiven Pflanzen und Bakterien Kohlendioxid aufnehmen können, weshalb es vermutlich das mengenmäßig häufigste, wasserlösliche Protein der Erde ist. Als einleitender Schritt im Calvin-Zyklus bindet RuBisCO ein Molekül Kohlendioxid (CO2) und baut dessen Kohlenstoffatom in zwei Phosphoglycerat-Moleküle ein. Es ist das einzige Enzym, dass atomsphärisches CO2 für den Aufbau von Kohlenhydraten verwendet. Die Energie für diese Reaktionen kommt in Form von ATP von der Photosynthese, also vom Sonnenlicht, oder, wie im Fall einiger chemolithotrophen Bakterien, aus den Reaktionen der Chemosynthese.

Neben der CO2-Fixierung katalysiert RuBisCO auch als Nebenreaktion den Einbau von Sauerstoff (O2) (Photorespiration). Dabei wird das ursprüngliche Substrat Ribulose-1,5-bisphosphat in Phosphoglycerat und Phosphoglycolat umgesetzt. Bei Pflanzen laufen beide Reaktionen gleichzeitig ab. Die Aktivität von RuBisCO ist vom Licht abhängig. RuBisCO muss vor der enzymatischen Aktivität durch eine lichtabhängige Aktivase aktiviert werden.

Inhaltsverzeichnis

[Bearbeiten] Aufbau

RuBisCO besteht in Pflanzen, Algen und Cyanobakterien aus 16 Untereinheiten. Hierbei liegen acht sogenannte große Untereinheiten (LSU oder „L“, ca. 51.000–58.000 Da) und ebenso acht kleine Untereinheiten (SSU oder „S“, ca. 18.000 Da) als Hexadecamer vor. In Pflanzen wird RuBisCO in den Chloroplasten der Zelle assembliert. Eine Besonderheit ist, dass die acht identischen großen Untereinheiten im Chloroplastengenom und die acht identischen kleinen Untereinheiten des Enzyms im Zellkerngenom kodiert sind. Bei der Ackerschmalwand (Arabidopsis thaliana) ist das Gen für die lange Kette 1.440 Basenpaare lang und resultiert nach Transkription, Translation und posttranslationaler Modifikation in dem 477 Aminosäuren enthaltenden Protein. Die kurzen Ketten bestehen bei Arabidopsis aus 126 Aminosäuren.[1][2]

Die Tertiärstruktur des Enzyms ist (L8S8), wobei das katalytische Zentrum von einem Paar der großen Untereinheiten gebildet wird; jede von diesen bindet eines der Produktmoleküle 3-Phosphoglycerat (3-PG; vergl. Calvinzyklus). Die kleinen Untereinheit halten den Komplex zusammen, sind aber für die katalytische Funktion entbehrlich. Vermutlich erhöhen sie auch die Spezifität des zylinderförmigen Holoenzyms.

[Bearbeiten] Katalysierte Reaktionen

Als Kofaktor von RuBisCO agiert Magnesium.


In der Dunkelreaktion (Calvin-Zyklus) wird ein Molekül Ribulose-1,5-bisphosphat mit Kohlenstoffdioxid zu zwei Molekülen 3-D-Phosphoglycerat umgesetzt. Damit befindet sich das Kohlenstoffatom des Kohlendioxids nun innerhalb des pflanzlichen Stoffwechsels (Kohlenstoffdioxid-Fixierung).


Bei der Fixierung von Sauerstoff durch RuBisCO fällt stattdessen ein Molekül 2-Phosphoglycolat an, das in größeren Mengen giftig wirkt und daher über die Photorespiration entsorgt werden muss.

Landpflanzen fixieren jährlich schätzungsweise 120 Gigatonnen (109 t = 1 Milliarde Tonnen) Kohlenstoff aus CO2. Dies ist etwa ein Sechstel des gesamten atmosphärischen CO2 und entspricht ca. dem 17- bis 20-fachen der jährlich durch anthropogene Aktivitäten in die Atmosphäre freigesetzten CO2-Menge. Davon bleiben derzeit jährlich etwa 1-2 Gigatonnen Kohlenstoff durch Akkumulation von Biomasse und von organischer Substanz im Boden netto in den terrestrischen Ökosystemen gespeichert. Der Rest wird durch autotrophe und heterotrophe Atmung wieder in die Atmosphäre abgegeben.[3] Zur Fixierung sind 0,2 % des auf der Erde vorkommenden Gesamtproteins erforderlich (auf jeden Erdenbürger entfallen, gleichmäßig verteilt, 10 kg RuBisCO).

Mit einer Wechselzahl von 17/s (in der lebenden Zelle: 3/s) und der verlustreichen Nebenreaktion der Photorespiration erscheint die RuBisCO widersinnigerweise als eines der am schlechtesten optimierten (oder meist verkannten) Enzyme. Daher hat es nicht an Versuchen gefehlt, seine Eigenschaften auf dem Wege der Gentechnologie zu verändern, um theoretische Ertragssteigerungen von bis zu 100 % zu erzielen.[4]

Neuere Ergebnisse zeigen, dass die RuBisCO ihre Reputation langsam und ineffizient zu sein, zu unrecht hat. Eine detaillierte Untersuchung legt nahe, dass die verschiedenen Varianten von RuBisCO wahrscheinlich nahezu optimal an ihre jeweiligen atmosphärischen und thermischen Umgebungen angepasst sind.[5]

[Bearbeiten] Regulation

Aktivierung des RuBisCO.

RuBisCO wird durch eine Carbamatylierung eines L-Lysins reguliert. Dieses Lysin ist an Position 201 der großen Untereinheit lokalisiert. Ein Kohlenstoffdioxidmolekül reagiert hierbei mit der ε-Aminogruppe des Lysins zu einem Carbamat (vgl. Bild mitte). RuBisCO ist aber erst dann aktiv, wenn jenes Lysin als Carbamat vorliegt und zudem ein Magnesiumion an dieses Carbambat bindet (vgl. Bild rechts). Dies bewirkt eine Konformationsänderung (das Magnesiumion stabilisiert diese), in dessen Folge die große Untereinheit enzymatisch aktiv werden kann.

Das Kohlenstoffdioxidmolekül, dass mit der ε-Aminogruppe des Lysins zu einem Carbamat reagiert, hat nichts mit dem CO2-Molekül zu tun, dass enzymatisch in der Carboxylasereaktion (siehe weiter oben) umgesetzt wird.

[Bearbeiten] Orthologe Formen

Es wurden vier verschiedene RuBisCO-Formen in der Natur identifiziert, die unterschiedliche Tertiärstrukturen und kinetsiche Charateristika aufweisen:[6]

  • Alle grünen Pflanzen, Algen und Cyanobakterien besitzen RuBisCO des Types I
  • In manchen photosynthetisch aktiven Proteobakterien, chemoautotrophen Bakterien und Dinoflagellaten wurde ein Form II-Typ RuBisCO entdeckt. Auch Methanococcoides burtonii, ein Archaeon, weist ein Typ II-RuBisCO auf. Es hat keine kleine Untereinheiten und bildet ein Dimer. Darüber hinaus hat es hat eine höhere Wechselzahl als Typ I-RuBisCO, ist aber weniger spezifisch gegenüber dem Einbau von Sauerstoff.
  • Das RuBisCO des Types III findet man Archaeen. Seine Tertiärstruktur entspricht weitgehenst Typ I bzw. Typ II, es wurden aber auch Besonderheiten identifiziert. So besitzt das RuBisCO aus Thermococcus kodakaraensis eine neuartige, ringförmige Struktur aus fünf großen Untereinheiten. Typ III Enzyme sind häufig an hohe Temperaturen angepasst und weisen hohe Wechselzahlen auf. Lange Zeit war es ein Rätsel, warum jene Archeen zwar ein Typ III-RuBisCO Enzym, aber keine Ribulose-5-phosphat-Kinase kodieren. Letztere katalysiert die Bildung von Ru-1,5-bP und ist damit ein Schlüsselenzym des Calvin-Zyklus. Es wird jedoch postuliert, dass Archeen auf anderen Wegen Ru-1,5-bP synthetisieren können, beispielsweise aus 5-Phosphoribosyl-1-pyrophosphat.[7][8]
  • Es gibt noch ein RuBisCO-ähnliches Enzym, das aber nicht die Fixierung von Kohlenstoffdioxid katalysiert und damit kein bona fide RuBisCO darstellt. Es ist am Methioninstoffwechsel (methionine salvage pathway) involviert.[9] Beispielsweise hat das hyperthermophile Archaeon archaeoglobus fulgidus ein RuBisCO-ähnliches Enzym.

[Bearbeiten] Einzelnachweise

  1. ↑ UniProt-Eintrag
  2. ↑ GermOnline-Eintrag
  3. ↑ Prentice, I.C., G.D. Farquhar, M.J.R. Fasham, M.L. Goulden, M. Heimann, V.J. Jaramillo, H.S. Kheshgi, C. Le Quéré, R.J. Scholes, D.W.R. Wallace (2001). The Carbon Cycle and Atmospheric Carbon Dioxide. In: Climate Change 2001: The Scientific Basis. Contribution of Working Group I to the Third Assessment Report of the Intergovernmental Panel on Climate Change [Houghton, J.T.,Y. Ding, D.J. Griggs, M. Noguer, P.J. van der Linden, X. Dai, K. Maskell, and C.A. Johnson (eds.)]. Cambridge University Press, Cambridge, United Kingdom and New York, NY, USA, 881pp.
  4. ↑ Turbo für Biokraftstoff, Artikel in Chemie-Online vom 18. Juni 2007
  5. ↑ Tcherkez, G.G. et al. (2006): Despite slow catalysis and confused substrate specificity, all ribulose bisphosphate carboxylases may be nearly perfectly optimized. In: Proc. Natl. Acad. Sci. Bd. 103, S. 7246-7251. PMID 16641091
  6. ↑ Mueller-Cajar, O. und Badger, MR. (2007): New roads lead to Rubisco in archaebacteria. In: Bioessays 29(8); 722–724; PMID 17621634; doi:10.1002/bies.20616
  7. ↑ Sato, T. et al. (2007): Archaeal type III RuBisCOs function in a pathway for AMP metabolism. In: Science 315(5814); 1003–1006; PMID 17303759; doi:10.1126/science.1135999
  8. ↑ Finn, MW. und Tabita, FR. (2004): Modified pathway to synthesize ribulose 1,5-bisphosphate in methanogenic archaea. In: J Bacteriol. 186(19); 6360–6366; PMID 15375115; PDF (freier Volltextzugriff, engl.)
  9. ↑ Ashida H. et al. (2003): A functional link between RuBisCO-like protein of Bacillus and photosynthetic RuBisCO. In: Science 302(5643); 286–290; PMID 14551435; doi:10.1126/science.1086997

[Bearbeiten] Literatur

[Bearbeiten] Siehe auch

Von „http://de.wikipedia.org/wiki/Rubisco“
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