Stromal interaction molecule
| STIM1 (Homo sapiens) | ||
|---|---|---|
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 663 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Membranprotein (ER, Plasmamembran) | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | STIM1 | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | mehrzellige Tiere[1] | |
| STIM2 (Homo sapiens) | ||
|---|---|---|
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 732 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Membranprotein (ER, Plasmamembran) | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | STIM2 | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Wirbeltiere[1] | |
Der Begriff stromal interaction molecule (abgekürzt STIM) bezeichnet in der Zellphysiologie ein Protein, das in Tieren als Calciumsensor wesentlich an der Aufrechterhaltung der Calcium-Homöostase bzw. der Calciumsignalgebung beteiligt ist. Bei Wirbeltieren gibt es STIM1 und STIM2, die als Homodimer oder Heterodimer die sensorische Untereinheit des CRAC-Kanal bilden. Mutationen im STIM1-Gen sind Ursache für CRAC-Kanal-Mangel und daraus folgendem Immunschwächesyndrom mit T-Zell-Inaktivierung (IDTICED2).[2][3]
Es gibt zwei Subtypen von STIM: STIM1 und STIM2. Beides sind Membranproteine mit je einer Transmembrandomäne, die vor allem in der Membran des endoplasmatischen Retikulums, zu einem geringeren Anteil aber auch in der Plasmamembran lokalisiert sind.
Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
- ↑ a b Orthologe bei eggNOG
- ↑ 1.A.52 The Ca2+ Release-activated Ca2+ (CRAC) Channel (CRAC-C) Family. In: TCDB. Saier Lab Bioinformatics, abgerufen am 26. September 2010 (englisch).
- ↑ UniProt Q13586