Styrol-Monooxygenase

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Styrol-Monooxygenase (Sulfolobus acidocaldarius)
Styrol-Monooxygenase (Sulfolobus acidocaldarius)
Bändermodell des Dimer (Häm im Zentrum), nach PDB 1F4T
Vorhandene Strukturdaten: 1f4t, 1io7
Masse/Länge Primärstruktur 368 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Dimer
Kofaktor Häm
Bezeichner
Gen-Name(n) cyp119 GeneID
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 1.14Monooxygenase
Reaktionsart Epoxydierung
Substrat 2 Phenol + H2O2
Produkte 2 phen. Radikal + 2 H2O
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon manche Bakterien, Archaeen

Styrol-Monooxygenase ist ein Enzym in Bakterien.

Es katalysiert die chemische Reaktion

Styrol + FADH2 + O2 ↔ (S)-2-Phenyloxiran + FAD + H2O

als ersten Schritt des aeroben Styrol-Abbauweges von Bakterien.[1] Das Produkt 2-Phenyloxiran (Styroloxid) kann von einer Styroloxid-Isomerase (SOI) zu Phenylacetaldehyd umgesetzt werden. Letzteres wird durch eine Phenylacetaldehyd-Dehydrogenase (EC 1.2.1.39) zu Phenylessigsäure, einem Schlüsselintermediat, weiter oxidiert.

Entsprechend der EC-Nummer gehört das Enzym (SMO) zur Gruppe der Oxidoreduktasen und ist vom Cofaktor FAD abhängig, so dass es als external flavoprotein monooxygenase klassifiziert wurde (Untergruppe: Typ E)[2][3]. Es bildet ein Zweikomponenten-System mit einer Reduktase (StyB, StyA2B). Die Reduktase nutzt ausschließlich NADH, um FAD zu reduzieren, welches dann zur Oxygenase (StyA, StyA1) transferiert wird. Zwei Typen des Enzymes sind bisher dokumentiert: StyA/StyB (bezeichnet als E1), zuerst in Pseudomonas-Arten beschrieben, und StyA1/StyA2B (bezeichnet als E2), zuerst in Actinobakterien beschrieben. Der E1-Typ scheint häufiger in der Natur vorzukommen und besteht aus einer einzelnen Monooxygenase (StyA), welche durch eine einzelne Reduktase (StyB) unterstützt wird. Der E2-Typ setzt sich jedoch anders zusammen. Er besteht aus einer Haupt-Monooxygenase (StyA1) und einem Fusionsprotein aus Monooxygenase und Reduktase (StyA2B). Letzteres ist die Quelle für reduziertes FAD (Reduktase) und hat zudem etwas Nebenaktivität als Oxygenase. Bisher führen alle Styrol-Monooxygenasen eine enantioselektive Epoxidierung von Styrol und chemisch analogen Verbindungen aus, was sie für biotechnologische Anwendungen interessant macht.[2]

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. Mooney, A., P. G. Ward, and K. E. O'Connor. 2006. Microbial degradation of styrene: biochemistry, molecular genetics, and perspectives for biotechnological applications. Appl. Microbiol. Biotechnol. 72:1-10. PMID 16823552
  2. a b Montersino, S., D. Tischler, G. T. Gassner, and W. J. H. van Berkel. 2011. Catalytic and structural features of flavoprotein hydroxylases and epoxidases. Adv. Synth. Catal. 353:2301-2319.
  3. van Berkel, W. J. H., N. M. Kamerbeek, and M. W. Fraaije. 2006. Flavoprotein monooxygenases, a diverse class of oxidative biocatalysts. J. Biotechnol. 124:670-689. PMID 16712999