Succinyl-CoA

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Strukturformel
Struktur von Succinyl-CoA
Allgemeines
Name Succinyl-CoA
Summenformel C25H40N7O19P3S
CAS-Nummer 604-98-8
PubChem 92133
Eigenschaften
Molare Masse 867,61 g·mol−1
Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung [1]
keine Einstufung verfügbar
H- und P-Sätze H: siehe oben
P: siehe oben
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Vorlage:Infobox Chemikalie/Summenformelsuche vorhanden

Succinyl-Coenzym A (kurz: Succinyl-CoA) ist ein Thioester der Bernsteinsäure mit dem Coenzym A. In der Biochemie wird damit auch das Anion bezeichnet. Succinyl-CoA tritt als Zwischenprodukt bei verschiedenen Stoffwechselprozessen auf.

Bedeutung im Citratzyklus[Bearbeiten]

Succinyl-CoA entsteht im Citratzyklus aus α-Ketoglutarat durch oxidative Decarboxylierung und Bildung eines Thioesters mit Coenzym A. Die mehrstufige Reaktion wird durch den α-Ketoglutarat-Dehydrogenase-Komplex katalysiert. Pro umgesetztem Molekül α-Ketoglutarat werden je ein Molekül CO2 und NADH gebildet. Im weiteren Verlauf des Citratzyklus wird Succinyl-CoA durch die Succinyl-CoA-Synthetase in Succinat und Coenzym A gespalten. Außerdem entsteht ein Molekül einer energiereichen Phosphatverbindung, wobei es sich entweder um GTP[2] oder um ATP[3] handelt.[4]

Weitere Reaktionen[Bearbeiten]

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. Diese Substanz wurde in Bezug auf ihre Gefährlichkeit entweder noch nicht eingestuft oder eine verlässliche und zitierfähige Quelle hierzu wurde noch nicht gefunden.
  2. Eintrag EC 6.2.1.4 in der Enzymdatenbank BRENDA
  3. Eintrag EC 6.2.1.5 in der Enzymdatenbank BRENDA
  4. J. M. Berg, J. L. Tymoczko, L. Stryer: Biochemie. 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Elsevier GmbH, München 2007; S. 542f; ISBN 978-3-8274-1800-5
  5. Eintrag EC 5.1.99.1 in der Enzymdatenbank BRENDA
  6. J. M. Berg, J. L. Tymoczko, L. Stryer: Biochemie. 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Elsevier GmbH, München 2007; S. 697f, 741f, 744f; ISBN 978-3-8274-1800-5
  7. J. M. Berg, J. L. Tymoczko, L. Stryer: Biochemie. 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Elsevier GmbH, München 2007; S. 550f, 782ff; ISBN 978-3-8274-1800-5
  8. J. M. Berg, J. L. Tymoczko, L. Stryer: Biochemie. 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Elsevier GmbH, München 2007; S. 702f; ISBN 978-3-8274-1800-5
  9. M. A. Westin, M. C. Hunt, S. E. Alexson: The identification of a succinyl-CoA thioesterase suggests a novel pathway for succinate production in peroxisomes. In: J. Biol. Chem. 280(46); Nov 2005: S. 38125-32 PMID 16141203 (Volltext)

Weblinks[Bearbeiten]