Superoxiddismutase

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Superoxiddismutase
Superoxiddismutase
Modell des Dimer der menschlichen zytoplasmatischen SOD nach PDB 2C9U
Bezeichner
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 1.15.1.1Oxidoreduktase
Reaktionsart Protonierung
Substrat 2 O2•- + 2 H+
Produkte O2 + H2O2

Superoxid-Dismutase (SOD) ist der Name für alle Enzyme, die Superoxid-Anionen zu Wasserstoffperoxid umwandeln. Diese Enzyme kommen in allen Lebewesen vor. Nur vereinzelten anaeroben Bakterien fehlen diese Enzyme. Superoxid (eine reaktive Sauerstoffspezies) ist sehr reaktionsfreudig und kann Proteine und das Genom schädigen (oxidativer Stress). Die katalysierte Reaktion ist daher besonders wichtig für aerobe Lebewesen.

Systematik[Bearbeiten]

Es gibt drei leicht unterscheidbare Gruppen von Superoxiddismutasen.[1][2][3][4]

Katalysierte Reaktion[Bearbeiten]

Die oxidierte Form des Enzyms reagiert mit einem Superoxidion unter Bildung von Sauerstoff und der reduzierten Form des Enzyms. Diese Form reagiert weiter mit einem zweiten Superoxidion und zwei Protonen, dabei entsteht Wasserstoffperoxid und die oxidierte Form des Enzyms.

\mathrm{2O_2 ^- + 2H^+ \longrightarrow H_2O_2 + O_2}

Zwei Moleküle des dabei gebildeten Wasserstoffperoxids reagieren weiter zu einem Molekül Sauerstoff und zwei Molekülen Wasser. Diese Reaktion wird von dem Enzym Katalase katalysiert.

Pathologie[Bearbeiten]

Neuere Forschungsergebnisse deuten darauf hin, dass Defekte in einem SOD-Gen (SOD1[8]) beim Menschen zu der erblichen Krankheit der familiären Form der Amyotrophen Lateralsklerose (fALS) führen können. Diese Wirkung hat jedoch nichts mit der Enzym-Eigenschaft der SOD zu tun, sondern mit zytotoxischen Wirkungen von unstabilisierter SOD. Jene Mutation führt nämlich zu einer erhöhten Akkumulationsneigung des Proteins, was ähnlich wie bei der Akkumulation von β-Amyloid in der Alzheimer-Krankheit die Zellen tötet.[9][10][11]

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. PROSITE PDOC00082
  2. PDOC00083
  3. PDOC00597
  4. Alscher RG et al.: Role of superoxide dismutases (SODs) in controlling oxidative stress in plants. J Exp Bot 53/372/2002. S. 1331-41. PMID 11997379
  5. Piddington DL, Fang FC, Laessig T, Cooper AM, Orme IM, Buchmeier NA: Cu,Zn superoxide dismutase of Mycobacterium tuberculosis contributes to survival in activated macrophages that are generating an oxidative burst. In: Infect. Immun.. 69, Nr. 8, August 2001, S. 4980–7. doi:10.1128/IAI.69.8.4980-4987.2001. PMID 11447176. PMC: 98590 (freier Volltext).
  6. Amano A, Shizukuishi S, Tamagawa H, Iwakura K, Tsunasawa S, Tsunemitsu A: Characterization of superoxide dismutases purified from either anaerobically maintained or aerated Bacteroides gingivalis. In: J. Bacteriol.. 172, Nr. 3, März 1990, S. 1457–63. PMID 2307656. PMC: 208620 (freier Volltext).
  7. Martin ME, Byers BR, Olson MO, Salin ML, Arceneaux JE, Tolbert C: A Streptococcus mutans superoxide dismutase that is active with either manganese or iron as a cofactor. In: J. Biol. Chem.. 261, Nr. 20, Juli 1986, S. 9361–7. PMID 3722201.
  8. OMIM: 147450
  9. UniProt-Eintrag
  10. Furukawa Y. et al.: Complete loss of post-translational modifications triggers fibrillar aggregation of SOD1 in familial form of ALS."; J. Biol. Chem. 283/35/2008 S. 24167-24176. PMID 18552350 - doi:10.1074/jbc.M802083200
  11. L. Banci et al.: SOD1 and amyotrophic lateral sclerosis: mutations and oligomerization. PLoS ONE 3/-/2008 S. E1677-E1677. PMID 18301754 - doi:10.1371/journal.pone.0001677

Weblinks[Bearbeiten]