Tetanospasmin

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Tetanospasmin
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Größe	1314 = 456+858 Aminosäuren
Kofaktor	Zn2+
Precursor	(1315 aa)
Bezeichner
Gen-Name(n)	tetX
Externe IDs	UniProt: P04958
Transporter-Klassifikation
TCDB	1.C.8.1.2
Bezeichnung	Botulinum/Tetanustoxin Familie
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	3.4.24.68  Metalloprotease
MEROPS	M27.001
Reaktionsart	Hydrolyse
Substrat	76-Gln-+-Phe-77 in Synaptobrevin 2
Produkte	Spaltprodukte
Vorkommen
Homologie-Familie	Botulinumtoxin
Übergeordnetes Taxon	Clostridium

Das Tetanustoxin oder Tetanospasmin ist das wichtigste der von Clostridium tetani gebildeten Exotoxine. Es wirkt direkt neurotoxisch. Das Tetanospasmin ist ein 150 kDa großes Protein. Es wird teils aktiv von den Bakterien sezerniert, teils wird es bei Lyse von Bakterien freigesetzt. Das Toxin besteht aus 2 Untereinheiten. Die schwere Protein-Kette ist verantwortlich für die Bindung des Toxins an Ganglioside von Nervenzellen, während die leichte Kette die Neurotoxizität vermittelt. Das Toxin hemmt präsynaptisch die inhibitorischen Synapsen an den spinalen Motoneuronen sowie die Freisetzung der Neurotransmitter Glycin und GABA. Klinisch zeigt sich dieses in einer spastischen Paralyse. Tetanospasmin scheint in der Regel Plasmid-codiert zu sein.

Es ist nach dem Botulinum-Toxin das zweit-stärkste bakterielle Toxin. Es spaltet wie dieses das Vesikel-Membranprotein Synaptobrevin.

Der Nachweis des Tetanospasmins erfolgt bei dringendem Verdacht im Tierversuch. Mäuse zeigen typischerweise eine sog. Robben-Stellung. Bereits 0,1 ng des Tetanospasmins töten eine Maus innerhalb von 48 Stunden.

Tetanospasmin lässt sich durch Formalin-Behandlung inaktivieren. Man erhält dann das sog. Tetanus-Toxoid. Dieses wird bei der aktiven Tetanus-Impfung eingesetzt.

Der deutsche Toxikologe Ernst Habermann leistete Pionierarbeit bei der Aufklärung der Struktur und der Wirkungsweise von Tetanospasmin.