Transcortin

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Transcortin
Vorhandene Strukturdaten: 2VDX, 2VDY
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 383 Aminosäuren
Bezeichner
Gen-Name SERPINA6
Externe IDs
Inhibitorklassifikation
MEROPS I04.954
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Säugetiere[1]

Transcortin, (CBG, von engl.: Corticosteroid binding globulin) ist ein Plasmaprotein in Säugetieren, dessen Aufgabe die Bindung und der Transport von Glukokortikoiden und Progesteron im Blut ist. Es gehört zur Gruppe der α₁-Globuline. Die Produktion findet in der Leber statt und wird von Östrogen reguliert.

Transcortin hat eine hohe Affinität für Cortisol, von dem vermutet wird, dass es nur in seiner nicht an Transcortin gebundenen Form biologisch aktiv ist. Etwa 75 % des Cortisols im Kreislauf sind an Transcortin gebunden.

Die Molekülmasse von Transcortin beträgt 52000 Dalton, die normale Konzentration im Serum beträgt etwa 37 mg/l, kann sich aber in der Schwangerschaft oder nach Einnahme von Ovulationshemmern verdoppeln. Bei einer Leberzirrhose verringert sich die Konzentration.

Literatur[Bearbeiten]

  • Zhou A, Wei Z, Stanley PL, Read RJ, Stein PE, Carrell RW (June 2008). "The S-to-R transition of corticosteroid-binding globulin and the mechanism of hormone release". J. Mol. Biol. 380 (1): 244–51. doi:10.1016/j.jmb.2008.05.012. PMID 18513745.
  • Hammond GL, Smith CL, Goping IS, Underhill DA, Harley MJ, Reventos J, Musto NA, Gunsalus GL, Bardin CW (Aug 1987). "Primary structure of human corticosteroid binding globulin, deduced from hepatic and pulmonary cDNAs, exhibits homology with serine protease inhibitors". Proc Natl Acad Sci U S A 84 (15): 5153–7. doi:10.1073/pnas.84.15.5153. PMC 298812. PMID 3299377.
  • Byth BC, Billingsley GD, Cox DW (Jul 1994). "Physical and genetic mapping of the serpin gene cluster at 14q32.1: allelic association and a unique haplotype associated with alpha 1-antitrypsin deficiency". Am J Hum Genet 55 (1): 126–33. PMC 1918218. PMID 7912884.
  • E. Edward Bittar; Neville Bittar (1997). Molecular and Cellular Endocrinology. Elsevier. p. 238. ISBN 978-1-55938-815-3. Retrieved 23 August 2012.

Principles and Practice of Endocrinology and Metabolism. Lippincott Williams & Wilkins. 24 April 2001. p. 712. ISBN 978-0-7817-1750-2. Retrieved 23 August 2012.

  • Negi (2009). Introduction To Endocrinology. PHI Learning Pvt. Ltd. p. 268. ISBN 978-81-203-3850-0. Retrieved 23 August 2012.
  • Dunn JF, Nisula BC, Rodbard D (July 1981). "Transport of steroid hormones: binding of 21 endogenous steroids to both testosterone-binding globulin and corticosteroid-binding globulin in human plasma". The Journal of Clinical Endocrinology and Metabolism 53 (1): 58–68. doi:10.1210/jcem-53-1-58. PMID 7195404.
  • Musa BU, Seal US, Doe RP (September 1965). "Elevation of certain plasma proteins in man following estrogen administration: a dose-response relationship". J. Clin. Endocrinol. Metab. 25 (9): 1163–6. doi:10.1210/jcem-25-9-1163. PMID 4284083.
  • Torpy DJ, Lundgren BA, Ho JT, Lewis JG, Scott HS, Mericq V (January 2012). "CBG Santiago: a novel CBG mutation". J. Clin. Endocrinol. Metab. 97 (1): E151–5. doi:10.1210/jc.2011-2022. PMID 22013108.
  • Rosen MI, Shnider SM, Levinson G, Hughes (2002). Shnider and Levinson's anesthesia for obstetrics. Hagerstwon, MD: Lippincott Williams & Wilkins. p. 13. ISBN 0-683-30665-0.

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. Homologe bei OMA