Valin

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Strukturformel
L-Valin (linke Abbildung)    D-Valin (rechte Abbildung)
Allgemeines
Name	Valin
Andere Namen	L-Valin (S)-Valin D-Valin (R)-Valin 2-Amino-3-methyl-butansäure 2-Aminoisovaleriansäure Abkürzungen: Val (Dreibuchstabencode) V (Einbuchstabencode)
Summenformel	C5H11NO2
CAS-Nummer	72-18-4 (L-Enantiomer) 640-68-6 (D-Enantiomer)
PubChem	6287
ATC-Code	V06[1]
DrugBank	DB00161
Kurzbeschreibung	weißer Feststoff
Eigenschaften
Molare Masse	117,15 g·mol−1
Aggregatzustand	fest
Dichte	1,23 g·cm–3 [1]
Schmelzpunkt	295–300 °C [2]
pKs-Wert	pKCOOH: 2,29 pKNH2: 9,72[3]
Löslichkeit	gut in Wasser (88 g·l−1 bei 20 °C), nicht in Ethanol und Aceton
Sicherheitshinweise
Gefahrstoffkennzeichnung [1] keine Gefahrensymbole R- und S-Sätze R: keine R-Sätze S: keine S-Sätze Bitte beachten Sie die eingeschränkte Gültigkeit der Gefahrstoffkennzeichnung bei Arzneimitteln
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Valin ist in seiner natürlichen L-Form eine essentielle proteinogene α-Aminosäure, die in geringen Mengen in allen wichtigen Proteinen vorkommt. Die Stoffbezeichnung leitet sich ab von lat. validus für kräftig und gesund. Isoliert wurde Valin erstmals 1901 durch Hermann Emil Fischer aus dem Casein, einem Milcheiweiß. Strukturell leitet sich Valin durch Substitution des α-Wasserstoffatoms durch eine Aminogruppe (–NH₂) von der Isovaleriansäure ab. L-Isovalin und L-Norvalin sind Konstitutionsisomere.

In der alkoholischen Gärung wird Valin durch Hefeenzyme zu Isobutanol, einem Bestandteil des Fuselöls, vergoren (Aminosäuregärung). Spät geerntete Weintrauben haben einen signifikant höheren Aminosäuregehalt, auch Valingehalt.

Inhaltsverzeichnis 1 Ernährung 2 Biochemische Bedeutung 3 Darstellung und Gewinnung 4 Eigenschaften 5 Verwendung 6 Einzelnachweise 7 Literatur 8 Weblinks

[Bearbeiten] Ernährung

Da der menschliche Organismus Valin nicht herstellen kann, ist er auf die Zufuhr mit der Nahrung angewiesen. Die folgenden Beispiele für den Gehalt an Valin beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil am Gesamtprotein angegeben.^[4]

Lebensmittel	Gesamtprotein	Valin	Anteil
Rindfleisch, roh	21,26 g	1055 mg	5,0 %
Hähnchenbrustfilet, roh	23,09 g	1145 mg	5,0 %
Lachs, roh	20,42 g	1107 mg	5,4 %
Hühnerei	12,58 g	0 859 mg	6,8 %
Kuhmilch, 3,7 % Fett	0 3,28 g	0 220 mg	6,7 %
Walnüsse	15,23 g	0 753 mg	4,9 %
Weizen-Vollkornmehl	13,70 g	0 618 mg	4,5 %
Mais-Vollkornmehl	0 6,93 g	0 351 mg	5,1 %
Reis, ungeschält	0 7,94 g	0 466 mg	5,9 %
Erbsen, getrocknet	24,55 g	1159 mg	4,7 %

Die Einschätzungen des Tagesbedarfs für gesunde Erwachsene reichen, je nach verwendeter Methode, von 10 bis 29 mg Valin pro Kilogramm Körpergewicht.^[5]

[Bearbeiten] Biochemische Bedeutung

Valin wird als Baustein zur Proteinbiosynthese benötigt, ist aber bei proteinreicher Kost oder im Falle der Mobilisierung körpereigener Proteinreserven auch zur Energiegewinnung nutzbar. Beispielsweise dient Valin, wie die beiden anderen Aminosäuren mit verzweigter Kohlenstoffkette Leucin und Isoleucin, der Ernährung des Muskels. Das spielt eine Rolle bei längerer Anstrengung oder in Hungerphasen, wenn der Körper auf eigene Reserven zurückgreifen muss. Der Abbau von Valin liefert Propionyl-CoA, das nach Umsetzung zu Succinyl-CoA zur Auffüllung des Citratzyklus beiträgt.^[6]

[Bearbeiten] Darstellung und Gewinnung

Die Darstellung von Valin kann durch die Strecker-Synthese erfolgen. Ausgangsprodukt ist Isobutanal (Iso-Butyraldehyd):

Bei der Strecker-Synthese entsteht DL-Valin. Zur Racematspaltung wird DL-Valin am Stickstoffatom acetyliert. Das so gebildete DL-N-Acetylvalin wird einer enzymatischen Racematspaltung unterworfen. Das Enzym L-Acetylase hydrolysiert dabei enantioselektiv die Amidbindung im L-N-Acetylvalin zu Essigsäure und L-Valin, während D-N-Acetylvalin unverändert bleibt.

L-Valin kann auch durch Fermentation, einem Verfahren der Biotechnologie, direkt erhalten werden. Die Ausgangsstoffe sind abhängig von den verwendeten Bakterienkulturen. So benötigt Bacillus lactofermentum Glucose, B. flavum Essigsäure und Corneybacterium acetoacephilum Ethanol als Quelle für den Gerüstkohlenstoff. Um die Ausbeute zu erhöhen und die Bildung unerwünschter Produkte zu unterbinden, handelt es sich meist um speziell gezüchtete (genetisch manipulierte oder selektierte) Kulturen.

[Bearbeiten] Eigenschaften

Valin verfügt über eine lipophile Seitenkette. Der Oktanol-Wasser-Verteilungskoeffizient beträgt −2,26 (log K_OW).^[7] Der isoelektrische Punkt liegt bei 5,96^[8], das van-der-Waals-Volumen bei 105. Valin liegt überwiegend als „inneres Salz“ bzw. Zwitterion vor, dessen Bildung dadurch zu erklären ist, dass das Proton der Carboxylgruppe an das einsame Elektronenpaar des Stickstoffatoms der Aminogruppe wandert.

Im elektrischen Feld wandert das Zwitterion nicht, da es als Ganzes ungeladen ist. Genaugenommen ist dies am isoelektrischen Punkt (bei einem bestimmten pH-Wert) der Fall, bei dem das Valin auch seine geringste Löslichkeit in Wasser hat.

[Bearbeiten] Verwendung

Valin kann als Precursor (fertiger Baustein eines Produktmoleküles) die Ausbeute von Penicillin-bildenden Kulturen steigern.

Es ist Bestandteil von Energiedrinks und Infusionslösungen.

In der gezielten Herstellung von enantiomerenreinen Stoffen besitzt (S)-Valin eine praktische Bedeutung in der Chemie.^[9][10]

[Bearbeiten] Einzelnachweise

1. ↑ ^{a b} Daten der Firma Merck vom 9. Dezember 2003.
2. ↑ Daten der Firma Sigma Aldrich.
3. ↑ Hans Beyer und Wolfgang Walter: Lehrbuch der Organischen Chemie, Hirzel Verlag, Stuttgart, 1991, ISBN 3-7776-0485-2, S. 823.
4. ↑ Nährstoffdatenbank des US-Landwirtschaftsministeriums, 21. Auflage
5. ↑ A. V. Kurpad, M. M. Regan, T. Raj, J. V. Gnanou: Branched-chain amino acid requirements in healthy adult human subjects. In: J. Nutr. 136(1 Suppl); Jan 2006: S. 256S-63S PMID 16365094 (Volltext)
6. ↑ J. M. Berg, J. L. Tymoczko, L. Stryer: Biochemie. 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Elsevier GmbH, München 2007; S. 697f, 735, 746; ISBN 978-3-8274-1800-5
7. ↑ C. Hansch; A. Leo; D. Hoekman: Exploring QSAR. Hydrophobic, electronic and steric constants ACS Professional Reference Book, American Chemical Society, Washington DC, 1995; ISBN 978-0-84122991-4.
8. ↑ P. M. Hardy: The Protein Amino Acids in G. C. Barrett (Herausgeber): Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids, Chapman and Hall, 1985, ISBN 0-412-23410-6, S. 9.
9. ↑ Karlheinz Drauz, Axel Kleemann und Jürgen Martens: "Induktion von Asymmetrie durch Aminosäuren", in: Angewandte Chemie 1982, 94, 590–613; Angewandte Chemie – International Edition English 1982, 21, 584–608.
10. ↑ Jürgen Martens: "Asymmetric Syntheses with Amino Acids", in: Topics in Current Chemistry / Fortschritte der Chemischen Forschung 1984, 125, 165–246.

[Bearbeiten] Literatur

• Hans Beyer und Wolfgang Walter: Lehrbuch der Organischen Chemie, 20. Auflage, S. Hirzel Verlag, Stuttgart 1984, ISBN 3-7776-0406-2.
• Hans-Dieter Jakubke und Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine, Verlag Chemie, Weinheim 1982, ISBN 3-527-25892-2.
• Jesse Philip Greenstein und Milton Winitz: Chemistry of Amino Acids, John Wiley & Sons, 1962, Bände 1 bis 3, ISBN 0-471-32637-2.
• Yoshiharu Izumi, Ichiro Chibata und Tamio Itoh: "Production and Utilization of Amino Acids", in: Angewandte Chemie International Edition in English 1978, 17, 176–183.

[Bearbeiten] Weblinks