α-Amanitin

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Strukturformel
Strukturformel von α-Amanitin
Allgemeines
Name α-Amanitin
Summenformel C39H54N10O14S
Kurzbeschreibung

farbloser bis gelblicher Feststoff[1]

Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer 23109-05-9
EG-Nummer 245-432-2
ECHA-InfoCard 100.041.287
PubChem 2100
Wikidata Q1752147
Eigenschaften
Molare Masse 919,09 g·mol−1
Aggregatzustand

fest[1]

Schmelzpunkt

254–255 °C[1]

Löslichkeit
  • wenig löslich in Wasser[1]
  • löslich in Ethanol, DMSO, DMF, Methanol und Acetonitril[2]
Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung [1]
08 – Gesundheitsgefährdend 06 – Giftig oder sehr giftig

Gefahr

H- und P-Sätze H: 300​‐​310​‐​330​‐​373
P: 260​‐​264​‐​280​‐​284​‐​301+310​‐​302+350 [1]
Toxikologische Daten

0,1 mg·kg−1 (LD50Maus, intraperitonal)[3]

Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.
Vorlage:Infobox Chemikalie/Summenformelsuche vorhanden

α-Amanitin ist ein bizyklisches Peptid aus acht Aminosäuren und eines der Amatoxine. Es ist das Amid des β-Amanitins.[4]

Vorkommen[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Grüner Knollenblätterpilz (Amanita phalloides), enthält α-Amanitin.[5]

α-Amanitin kommt als das Hauptgift des Knollenblätterpilzes natürlich vor.[6][7] Auch weitere Pilze wie Schirmlinge enthalten die Verbindung.[8]

Eigenschaften[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

α-Amanitin ist ein brennbarer, jedoch schwer entzündbarer, farbloser bis gelblicher Feststoff, der wenig löslich in Wasser ist.[1] Das bizyklische Oktapeptid wird durch Kochen nicht zerstört und auch durch Proteasen im Magentrakt nicht zerlegt.

Giftigkeit[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Es hemmt in menschlichen wie allgemein in eukaryotischen Zellen die DNA-abhängige RNA-Polymerase II, die für die Synthese der mRNA benötigt wird.[9] Dies führt zur Unterbrechung der Proteinbiosynthese und zum Zelltod.[6]

Verwendung[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

α-Amanitin wird zur wissenschaftlichen Untersuchung der Hemmung der RNA-Polymerase II verwendet.[10] α-Amanitin ist das Toxin in einem in der Entwicklung befindlichen Antikörper-Wirkstoff-Konjugat (ADC).[11]

Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  1. a b c d e f g Eintrag zu alpha-Amanitin in der GESTIS-Stoffdatenbank des IFA, abgerufen am 10. Januar 2017 (JavaScript erforderlich).
  2. ADC Review: α-Amanitin, abgerufen am 12. Juli 2016.
  3. Datenblatt α-Amanitin, from bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 12. Juli 2016 (PDF).
  4. H.M. Rauen: Biochemisches Taschenbuch. Springer-Verlag, 2013, ISBN 978-3-642-85767-6, S. 298 (eingeschränkte Vorschau in der Google-Buchsuche).
  5. Albert Gossauer: Struktur und Reaktivität der Biomoleküle, Verlag Helvetica Chimica Acta, Zürich, 2006, S. 441, ISBN 978-3-906390-29-1.
  6. a b aerzteblatt.de: Deutsches Ärzteblatt: Pflanzenstoffe für die Tumorbehandlung: Amanitin als Krebstherapeutikum, abgerufen am 12. Juli 2016.
  7. awl.ch: Bestimmung von α-Amanitin in Pilzen und klinischen Proben (Blut, Urin) mit LC-MS, abgerufen am 12. Juli 2016.
  8. Hans W. Kothe, Erika Kothe: Pilze eine unterhaltsame Einführung in die Mykologie. LIT Verlag Münster, 2010, ISBN 978-3-643-10914-9, S. 27 (eingeschränkte Vorschau in der Google-Buchsuche).
  9. F. Brueckner, P. Cramer: Structural basis of transcription inhibition by alpha-amanitin and implications for RNA polymerase II translocation. In: Nature Structural & Molecular Biology. Band 15, August 2008, S. 811–818, PMID 18552824.
  10. B. Meinecke, S. Meinecke-Tillmann: Effects of α-amanitin on nuclear maturation of porcine oocytes in vitro. In: Reproduction. 98, 1993, S. 195, doi:10.1530/jrf.0.0980195.
  11. Stephen Parmley: Resurrecting a magic bullet. In: Science-Business eXchange. 7, 2014, doi:10.1038/scibx.2014.1397.