6-Phosphogluconat-Dehydrogenase

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6-Phosphogluconat-Dehydrogenase
6-Phosphogluconat-Dehydrogenase
6-Phosphogluconat dehydrogenase dimer, Ovis aries nach PDB 1PGO
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 482 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer
Bezeichner
Gen-Namen PGD ; 6PGD
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 1.1.1.44Oxidoreduktase
Reaktionsart Decarboxylierende Dehydrierung
Substrat 6-Phospho-D-gluconat + NADP+
Produkte Ribulose-5-phosphat + CO2 + NADPH/H+
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Lebewesen
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 5226 110208
Ensembl ENSG00000142657 ENSMUSG00000028961
UniProt P52209 Q9DCD0
Refseq (mRNA) NM_001304451 NM_001081274
Refseq (Protein) NP_001291380 NP_001074743
Genlocus Chr 1: 10.4 – 10.42 Mb Chr 4: 149.15 – 149.17 Mb
PubMed-Suche 5226 110208

6-Phosphogluconat-Dehydrogenase (6PGD) heißt das Enzym, das 6-Phosphogluconat zu Ribulose-5-phosphat umwandelt. Diese Reaktion ist der dritte Teilschritt im Pentosephosphatweg. 6PGD kommt in den meisten Lebewesen vor.[1]

Ein möglicher 6PGD-Mangel aufgrund von Defekten im PGD-Gen verläuft asymptomatisch, selbst wenn weniger als fünf Prozent der normalen Menge am Enzym zur Verfügung steht. Bakterielle 6PGD agiert als Adhäsin.[2][3]

Katalysierte Reaktion[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

6PG + NADP+    Keto-6PG + NADPH/H+    R5P + CO2

6-Phosphogluconat wird zur Ketosäure dehydriert, wobei NADPH entsteht. Die Ketosäure zerfällt unter Abgabe von Kohlenstoffdioxid zu Ribulose-5-phosphat.

Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  1. UniProt P52209, PROSITE: PROSITE documentation PDOC00390 (englisch)
  2. 6-Phosphogluconat-Dehydrogenase. In: Online Mendelian Inheritance in Man. (englisch).
  3. Tan C, Fu S, Liu M, et al: Cloning, expression and characterization of a cell wall surface protein, 6-phosphogluconate-dehydrogenase, of Streptococcus suis serotype 2. In: Vet. Microbiol.. 130, Nr. 3-4, August 2008, S. 363–70. doi:10.1016/j.vetmic.2008.02.025. PMID 18403138.

Weblinks[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]