Adenylosuccinat-Lyase

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Adenylosuccinat-Lyase
Adenylosuccinat-Lyase
Bändermodell des Tetramers, nach PDB 2J91
Vorhandene Strukturdaten: 2J91, 2VD6, 4FFX, 4FLC
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 483 Aminosäuren
Isoformen 2
Bezeichner
Gen-Namen ADSL AMPS; ASASE; ASL
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 4.3.2.2Lyase
Reaktionsart Abspaltung von Fumarat
Substrat Adenylosuccinat / SAICAR
Produkte Fumarat + AMP / AICAR
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Lebewesen[1]
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 158 11564
Ensembl ENSG00000239900 ENSMUSG00000022407
UniProt P30566 P54822
Refseq (mRNA) NM_000026 NM_009634
Refseq (Protein) NP_000017 NP_033764
Genlocus Chr 22: 40.35 – 40.37 Mb Chr 15: 80.95 – 80.97 Mb
PubMed-Suche 158 11564

Adenylosuccinat-Lyase (ASase) (auch: Adenylosuccinase) ist ein Enzym in allen Lebewesen, das zwei chemische Reaktionen im Stoffwechsel der Purine katalysiert: die Abspaltung von Fumarat von 5-Aminoimidazol-4-N-succino-carboxamid-ribonucleotid (SAICAR) bei der de-novo-Synthese von Inosinmonophosphat (IMP); und von Adenylosuccinat bei der Synthese von Adenosinmonophosphat (AMP). Der Mensch exprimiert ASase in allen Gewebetypen. Mutationen im ADSL-Gen sind für Adenylosuccinase-Mangel verantwortlich, eine seltene Erbkrankheit.[2]

Katalysierte Reaktionen[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

SAICARAICAR + Fumarat

Von SAICAR wird Fumarat abgespaltet, AICAR entsteht.

AdenylsuccinatAMP + Fumarat

Von Adenylsuccinat wird Fumarat abgespaltet, AMP entsteht.

Literatur[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  1. Orthologe bei inParanoid
  2. UniProt P30566

Weblinks[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

 Wikibooks: Purin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien