Aktives Zentrum

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Schlüssel-Schloss-Prinzip
Induced-fit-Modell

Als aktives Zentrum (engl. active site) bezeichnet man in der Chemie diejenigen Stellen eines Katalysators, an denen die katalysierte Reaktion stattfindet.

Eigenschaften[Bearbeiten]

Die Definition lässt sich auf zwei Klassen der Katalyse anwenden:

Das aktive Zentrum aller bisher gut untersuchten Enzyme ist eine taschen- oder spaltenförmige Einbuchtung des Proteinmoleküls.[1] Die dadurch vergrößerte Kontaktfläche ermöglicht eine stärkere und spezifischere Bindung des Substrats, zum Teil auch eine Enantioselektivität. Umgekehrt sinkt die Substratspezifität bei geringerer Kontaktfläche. Die Bindung erfolgt aufgrund von ionischen Bindungen, Wasserstoffbrückenbindungen, Van-der-Waals-Wechselwirkungen, hydrophoben Effekten und vorübergehenden kovalenten Bindungen (im Übergangszustand). Das aktive Zentrum besteht aus dem Substratbindungsbereich und dem katalytischen Zentrum, z. B. mit einer katalytische Triade, gelegentlich auch mit einem Coenzym. Die Substratbindung erfolgt entweder nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip oder nach dem Induced fit-Modell. An das aktive Zentrum können kompetitive Inhibitoren binden.

Ein gelegentlich vorkommendes allosterisches Zentrum und auch Bindungsstellen für andere nichtkompetitive oder unkompetitive Enzyminhibitoren gehören nicht zum aktiven Zentrum.

Die molekulare Modellierung versucht, über Computer-gestützte Verfahren bei der Darstellung des aktiven Zentrums neue Wirkstoffe für die Entwicklung von Medikamenten zu finden. Durch ein Proteindesign kann ein aktives Zentrum gezielt verändert werden.

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. aktives Zentrum im Lexikon der Biologie, abgerufen am 14. Mai 2013.