Cystein

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Strukturformel
L-Cystein   D-Cystein
L-Cystein (links) und D-Cystein (rechts)
Allgemeines
Name Cystein
Andere Namen
Summenformel C3H7NO2S
CAS-Nummer
  • 52-90-4 (L-Enantiomer)
  • 921-01-7 (D-Enantiomer)
  • 3374-22-9 (DL-Cystein)
  • 52-89-1 (L-Cystein·Hydrochlorid)
  • 3374-22-9 (DL-Cystein)
  • 207121-46-8 (D-Cystein·Hydrochlorid·Monohydrat)
  • 7048-04-6 (L-Cystein·Hydrochlorid·Monohydrat)
PubChem 5862
DrugBank DB00151
Kurzbeschreibung

farbloser Feststoff mit charakteristischem Geruch [1]

Eigenschaften
Molare Masse 121,16 g·mol−1
Aggregatzustand

fest

Schmelzpunkt

220–228 °C [1]

pKs-Wert
  • pKCOOH: 1,91 (25 °C)[2]
  • pKNH2: 10,28 (25 °C)[2]
  • pKSeitenkette: 8,14 (25 °C)[2]
Löslichkeit
  • gut löslich in Wasser: 280 g·l−1 (20 °C) [1]
  • gut in Alkohol, Essigsäure, nicht in Ether und Benzol[3]
Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung [1]
07 – Achtung

Achtung

H- und P-Sätze H: 302
P: keine P-Sätze [1]
EU-Gefahrstoffkennzeichnung [4][1]
Gesundheitsschädlich
Gesundheits-
schädlich
(Xn)
R- und S-Sätze R: 22
S: keine S-Sätze
Toxikologische Daten

1890 mg·kg−1 (LD50Ratteoral)[1]

Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.
Vorlage:Infobox Chemikalie/Summenformelsuche vorhanden

Cystein (ausgesprochen: Cyste-ín), abgekürzt Cys oder C, ist eine schwefelhaltige proteinogene α-Aminosäure mit der Seitenkette –CH2–SH, die beim Erwachsenen in der Leber gebildet werden kann. Cystein kann in den enantiomeren Formen D und L vorliegen, wobei in Proteinen nur die L-Form [Synonym: (R)-Cystein] enthalten ist. Da Schwefel nach der CIP-Nomenklatur eine höhere Priorität als Sauerstoff hat, ist L-Cystein – neben dem Disulfid L-Cystin – und L-Selenocystein die einzige proteinogene Aminosäure mit (R)-Konfiguration.

In diesem Artikel betreffen die Angaben zur Physiologie allein das L-Cystein. Wenn in diesem Artikel und in der wissenschaftlichen Literatur ohne jeden Zusatz „Cystein“ erwähnt wird, ist stets L-Cystein gemeint. Das racemische DL-Cystein [Synonym: (RS)-Cystein] und enantiomerenreines D-Cystein [Synonym: (S)-Cystein] sind synthetisch zugänglich und besitzen nur geringe praktische Bedeutung. Die Racemisierung von L-Aminosäuren kann zur Aminosäuredatierung – einer Altersbestimmung für fossiles Knochenmaterial – herangezogen werden.[5]

Durch Oxidation der Sulfhydrylgruppen können zwei Cysteinreste miteinander eine Disulfidbrücke bilden, wobei Cystin entsteht. Disulfidbrücken sind neben Wasserstoffbrückenbindungen, ionischen Bindungen und Van-der-Waals-Kräften für die Bildung und den Erhalt der Tertiär- und Quartärstruktur von Proteinen verantwortlich.

Geschichte[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

L-Cystein wurde zuerst 1810 als Cystin durch den englischen Naturwissenschaftler William Hyde Wollaston aus Nierensteinen isoliert,[6] woraus sich auch der Name (altgriechisch κύστις küstis ‚Blase‘, ‚Harnblase‘) ableitet. Wollaston hat die neue Substanz zunächst als „cystic oxide“ bezeichnet, bevor Jöns Jakob Berzelius ihr später den Namen Cystin gab. Die erstmalige Isolierung aus Eiweißen gelang dem schwedischen Chemiker Graf Mörner im Jahr 1899.[7] Zuvor war es der Freiburger Professor Eugen Baumann durch die Reduktion von Cystin erstmals gelungen,[8] die eigentliche Aminosäure Cystein zu erhalten. Emil Fischer konnte schließlich die Strukturformel von Cystein zweifelsfrei definieren.[9]

Vorkommen[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

L-Cystein findet sich in Proteinen, aber nicht alle Proteine enthalten Cystein. Rechnerische Analyse von 207 nicht miteinander verwandten Proteinen ergab einen durchschnittlichen Masseanteil von 2,6 % Cystein; in der gleichen Analyse wurde für Molkenprotein 1,7 % Cystein bestimmt.[10]

Chemische Formel von L-Cystin mit der blau markierten Disulfidbrücke. L-Cystin sollte nicht mit L-Cystein verwechselt werden.

Hoher L-Cystein-Gehalt (und damit hohe Stabilität) findet sich z. B. in Keratin: Feder-Keratin enthält etwa 7 %, Woll-Keratin 11 bis 17 % Cystein.[11] Aber auch sehr kleine sterisch stabilisierte Proteine wie Schlangentoxine (Myotoxin, Neurotoxin, etc.; etwa 40 bis 70 Aminosäuren) enthalten 10 bis 14 % Cystein in Form von Cystin (Disulfidbrücken).

Lebensmittel[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Die folgenden Beispiele geben einen Überblick über Cysteingehalte und beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil von Cystein am Gesamtprotein angegeben.[12]

Lebensmittel Gesamtprotein Cystein Anteil
Schweinefleisch, roh 20,95 g 242 mg 1,2 %
Hähnchenbrustfilet, roh 21,23 g 222 mg 1,0 %
Lachs, roh 20,42 g 219 mg 1,1 %
Hühnerei 12,57 g 272 mg 2,2 %
Kuhmilch, 3,7 % Fett 0 3,28 g 0 30 mg 0,9 %
Sonnenblumenkerne 20,78 g 451 mg 2,2 %
Walnüsse 15,23 g 208 mg 1,4 %
Weizen-Vollkornmehl 13,70 g 317 mg 2,3 %
Mais-Vollkornmehl 0 6,93 g 125 mg 1,8 %
Reis, ungeschält 0 7,94 g 0 96 mg 1,2 %
Sojabohnen, getrocknet 36,49 g 655 mg 1,8 %
Erbsen, getrocknet 24,55 g 373 mg 1,5 %

Cystein zählt zu den nichtessentiellen Aminosäuren. Zumindest für Erwachsene gilt es als gesichert, dass der Körper den gesamten Bedarf an Cystein auch aus der essentiellen Aminosäure Methionin synthetisieren kann, sofern die Nahrung genug davon enthält. Ob Cystein seinerseits imstande ist, einen Teil des Methionins zu ersetzen, ist noch Gegenstand der Forschung. Manchmal werden Cystein und Methionin unter dem Begriff schwefelhaltige Aminosäuren zusammengefasst und ein gemeinsamer Bedarf angegeben. Zu beachten ist, dass es sich dabei aber nicht um einen echten kombinierten Bedarf, sondern lediglich um den Methioninbedarf bei cysteinfreier Kost handelt.[13]

Hauptartikel: Zahlenwerte siehe Methionin

Oftmals werden in der Literatur und den Nährstoffdatenbanken bei der Angabe des Cysteingehaltes die Begriffe Cystein und Cystin synonym verwendet. Im strengen Sinne ist das nicht korrekt, da Cystein das Monomer und Cystin das durch eine Schwefelbrücke entstandene Dimer bezeichnet. Viele gängige Analysemethoden quantifizieren die beiden Verbindungen aber nicht getrennt.[14]

Biochemische Bedeutung[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Vielfältige Funktionen des Cysteins im Organismus leiten sich aus der relativen Reaktivität seiner Thiolgruppe ab. So kann sich bei der Proteinfaltung zwischen Cysteinresten, die sich in verschiedenen Polypeptidketten oder an verschiedenen Stellen ein und derselben Polypeptidkette befinden und durch die Faltung in räumliche Nähe geraten, eine Disulfidbrücke (–S–S–) ausbilden. Der Vorgang wird von der Protein-Disulfid-Isomerase[15] reguliert. Die kovalente Bindung erhöht die Stabilität der Proteinstruktur und kommt bei vielen extrazellulären Proteinen vor, beispielsweise bei Keratin und Insulin. Weiterhin ist zu erwähnen, dass eine größere Gruppe von Enzymen von Cysteinresten koordinierte Eisen-Schwefel-Cluster besitzt. Die relativ reaktive Thiolgruppe des Cysteins kann aber auch direkt am katalytischen Mechanismus beteiligt sein, wie bei der Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase, wo Cystein das Substrat am aktiven Zentrum bindet.[16]

Cystein ist außerdem ein Ausgangsstoff bei der Biosynthese von Verbindungen wie Glutathion, Coenzym A und Taurin.[17]

Eigenschaften[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Cystein liegt überwiegend als „inneres Salz“ bzw. Zwitterion vor, dessen Bildung dadurch zu erklären ist, dass das Proton der Carboxygruppe an das einsame Elektronenpaar des Stickstoffatoms der Aminogruppe wandert:

Zwitterionen von L-Cystein (links) bzw. D-Cystein (rechts)

Im elektrischen Feld wandert das Zwitterion nicht, da es als Ganzes ungeladen ist. Genaugenommen ist dies am isoelektrischen Punkt (bei einem bestimmten pH-Wert) der Fall, bei dem das Cystein auch seine geringste Löslichkeit in Wasser hat. Der isoelektrische Punkt von Cystein liegt bei einem pH-Wert von 5,02.[18]

Cystein könnte zu den nicht essentiellen Aminosäuren gezählt werden, da es vom Körper gebildet werden kann. Allerdings ist dazu die essentielle Aminosäure Methionin erforderlich. Daher wird Cystein üblicherweise als semi-essentiell betrachtet. Als Bestandteil vieler Proteine und Enzyme ist es oft am Katalysemechanismus beteiligt.

In neutraler bis alkalischer wässriger Lösung erfolgt bei Luftzutritt eine Oxidation zu Cystin.[3] Bei der Einwirkung stärkerer Oxidationsmittel wird die Cysteinsäure gebildet.[3]

Technische Gewinnung[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

L-Cystein kann, wie fast alle anderen Aminosäuren, durch Einwirkung von Salzsäure auf Proteine wie Keratin (meist aus keratinreichen Geweben wie Menschen- oder Tierhaaren oder Federn) durch Hydrolyse gewonnen werden. Seit einiger Zeit ist die Darstellung auch durch Fermentation mit Bakterien, z. B. Escherichia coli, auch unter Einsatz gentechnisch veränderter Organismen möglich (siehe Darstellung Tryptophan). Racemisches Cystein (DL-Cystein) kann vollsynthetisch aus 2-Chloracetaldehyd, Natriumhydrogensulfid, Ammoniak und Aceton über das nach der Asinger-Reaktion gewonnene Zwischenprodukt 2,2-Dimethyl-3-thiazolin gewonnen werden. Anschließend wird Blausäure angelagert und sauer hydrolysiert.[19]

Biosynthese und Metabolismus[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Cystein wird biosynthetisch aus Serin, welches das Grundgerüst liefert, und Methionin über Homocystein, das die SH-Gruppe beiträgt, in der Leber gebildet. Dazu sind die Enzyme Cystathionin-Synthetase und Cystathionase erforderlich. Serin- oder Methioninmangel hemmen folglich die Cysteinsynthese.

Die Aminosäure kann durch α,β-Eliminierung abgebaut werden. Dabei entstehen Aminoacrylat und Schwefelwasserstoff (H2S). H2S wird zum Sulfat (SO42−) oxidiert. Aminoacrylat isomerisiert zum Iminopropionat, das hydrolytisch seine Aminogruppe abspaltet und so zum Pyruvat wird.

Durch Transaminierung kann es auch zum β-Mercaptopyruvat werden. Die Sulfit-Transferase überträgt Sulfit auf die Thiolgruppe und wandelt diese dadurch in ein Thiosulfat um. Nach Hydrolyse der Kohlenstoff-Schwefel-Bindung wird anschließend Pyruvat frei; das Thiosulfat (S2O32−) wird zum Sulfat oxidiert. Cystein kann auch an der SH-Gruppe oxidiert werden und anschließend zum Taurin decarboxylieren.

Durch genetisch bedingte Defekte im Cystintransporter kann nach Aufnahme im Magen-Darm-Trakt und Wiederaufnahme in der Niere eine Cystinurie entstehen. Die Mutation im rBAT-Gen betrifft auch den Stoffwechsel der Aminosäuren Lysin, Arginin und Ornithin, also die Polyamino-Aminosäuren.

Therapeutische Funktionen[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Aus L-Cystein werden pharmazeutische Wirkstoffe im industriellen Maßstab hergestellt, z. B. (R)-S-Carboxymethylcystein und (R)-N-Acetylcystein (ACC bzw. NAC). Diese beiden Pharmawirkstoffe sollen als orale Mukolytika den oft zähen Bronchialschleim bei chronischer Bronchitis und chronisch obstruktiver Lungenerkrankung verflüssigen. Unter der Gabe von Cystein wird der im Verlauf dieser Erkrankungen vermehrt gebildete Bronchialschleim dünnflüssiger und kann so leichter abgehustet werden. Cystein steigert auch eine Reihe von Lymphozytenfunktionen, wie beispielsweise die zytotoxische T-Zellaktivität. Cystein und Glutathion verhindern die Expression von NF-AT, des nukleären Transkriptionsfaktors in stimulierten T-Zell-Linien. In-vitro-Studien zeigen, dass die stimulierende Wirkung von TNF (Tumornekrosefaktor), induziert durch freie Radikale, auf die HIV-Replikation in Monozyten durch schwefelhaltige Antioxidantien gehemmt werden kann. Diese grundlegenden Studien sprechen dafür, dass die Behandlung von Entzündungskrankheiten und AIDS mit Cystein damit möglicherweise nützlich sein könnten.

Cystein kann Schwermetall-Ionen komplexieren. Es wird daher unter anderem als Therapeutikum für Silber-Vergiftungen eingesetzt. Da es freie Radikale an die Thiolgruppe bindet, wird Cystein auch zur Vorbeugung gegen Strahlenschäden eingesetzt. Bei Föten, Früh- und Neugeborenen, sowie bei Leberzirrhose ist die Aktivität des Enzyms Cystathionase nicht vorhanden oder stark eingeschränkt. In diesen Fällen ist eine exogene Cysteinzufuhr notwendig.[20] Es ist ein Radikalfänger, der die zellschädigenden Stoffe unschädlich macht und für den in neueren Studien eine gewisse Vorbeugefunktion gegen neurodegenerative Erkrankungen postuliert wird.

Bei der sehr seltenen Neurodegeneration mit Eisenablagerung im Gehirn bewirkt eine Mutation im für das Enzym Pantothenatkinase codierende PANK2-Gen, dass es zu einer Anreicherung von Cystein-Eisen-Komplexen im Gehirn – speziell im Globus pallidus und der Substantia nigra pars reticulata – kommt. Dies führt wiederum zu einem Anstieg freier Radikale und letztlich zu einer oxidativen Schädigung der Nervenzellen des Gehirns.[21]

Cystein ist Bestandteil von Aminosäure-Infusionslösungen zur parenteralen Ernährung.[22]

Lebensmittelzusatzstoff[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

L-Cystein wird in Form des Hydrochlorids als Mehlbehandlungsmittel und Backmittel bei der Herstellung von Backwaren verwendet. Es weicht den Kleber auf, indem es die Moleküle der Gluteninfraktion durch Thiol-Disulfidaustausch mit den intermolekularen Disulfidbindungen depolymerisiert (das heißt die Verbindungen aufbricht, welche die langen Kettenmoleküle zusammenhalten). Infolgedessen wird der Teig elastischer und entwickelt sich schneller. Bei kleberstarkem Mehl lässt sich ein höheres Gebäckvolumen erzielen, weil das Treibgas (wie etwa das durch die Hefe gebildete Kohlendioxid) den Teig leichter lockern kann.[23] Auch bei der Herstellung von Teigwaren kann Cysteinhydrochlorid zugesetzt werden, um die Teigherstellung zu beschleunigen (ein Zusatz von 0,01 % verkürzt die Misch- bzw. Knetzeit um 15–20 %). Es hemmt die Bildung von Melanoidinen bei der nichtenzymatschen Bräunung und wirkt damit Verfärbungen entgegen.[23] Neben diesen Anwendungen wirkt Cystein, wie andere Aminosäuren, als Geschmacksstoff, Geschmacksverstärker und Nährstoff.[24]

L-Cysteinhydrochlorid bzw. Hydrochloridmonohydrat ist nach europäischem Lebensmittelrecht als Zusatzstoff ohne Höchstmengenbeschränkung (quantum satis) unter der Nummer E 920 zugelassen.[25][26] Grundsätzlich ist es deklarationspflichtig, jedoch nicht, wenn es im gekennzeichneten Produkt nicht mehr technologisch wirksam ist gemäß § 5 (2) Nr. 2 LMKV. Nach Auffassung des Backmittelinstituts (einer Einrichtung des Backzutatenverbands) erstreckt sich die technologische Wirksamkeit von Cystein, das als Mehlbehandlungsmittel eingesetzt wird (also bereits vor dem Anteigen dem Mehl zugesetzt wurde), nicht auf die fertige Backware, aber auf den Teigling, wenn dieser beispielsweise als Halbfertigerzeugnis angeboten wird.[27] Bei fertigen Backwaren braucht es demzufolge nicht gekennzeichnet zu werden. Der Verbraucherzentrale-Bundesverband teilt diese Rechtsauffassung nicht.[28]

Weitere Anwendungsgebiete[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

In japanischen Friseursalons ersetzt Cystein, das Disulfidbindungen im Keratin aufzubrechen vermag, die in Europa übliche, streng riechende Thioglycolsäure, wenn es darum geht, Haare für Dauerwellen zu präparieren. Auch in anderen Kosmetikprodukten wird Cystein verwendet.

Weblinks[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

 Wiktionary: Cystein – Bedeutungserklärungen, Wortherkunft, Synonyme, Übersetzungen

Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  1. a b c d e f g Datenblatt (R)-(+)-Cystein (PDF) bei Merck, abgerufen am 23. März 2011.
  2. a b c David R. Lide (Hrsg.): CRC Handbook of Chemistry and Physics. 90. Auflage. (Internet-Version: 2010), CRC Press/Taylor and Francis, Boca Raton, FL, Properties of Amino Acids, S. 7-1.
  3. a b c Eintrag zu L-Cystein. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 21. Juli 2011. .
  4. Für Stoffe ist seit dem 1. Dezember 2012, für Gemische seit dem 1. Juni 2015 nur noch die GHS-Gefahrstoffkennzeichnung gültig. Die EU-Gefahrstoffkennzeichnung ist daher nur noch auf Gebinden zulässig, welche vor diesen Daten in Verkehr gebracht wurden.
  5. Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine, Verlag Chemie, Weinheim, 62, 1982, ISBN 3-527-25892-2.
  6. W. H. Wollaston, On Cystic Oxide, a New Species of Urinary Calculus, Phil. Trans. Royal. Soc., Band 100, S. 223ff (1810)
  7. S. Hansen: Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois. Berlin 2015.
  8. E. Baumann E, Über Cystin und Cystein, Zeitschrift für Physiologische Chemie, Band 8(4), S. 299ff (1884).
  9. E. Fischer, K. Raske, Umwandlung des l-Serins in aktives natürliches Cystin, Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft, Band 41(1), S. 893ff (1908).
  10. Abby Thompson, Mike Boland, Harjinder Singh: Milk Proteins: From Expression to Food. Academic Press, 2009, ISBN 978-0-08-092068-9, S. 492 (eingeschränkte Vorschau in der Google-Buchsuche).
  11. David Plackett: Biopolymers: New Materials for Sustainable Films and Coatings. Wiley, 2011, ISBN 978-1-119-99432-9, S. 115 (eingeschränkte Vorschau in der Google-Buchsuche).
  12. Nährstoffdatenbank des US-Landwirtschaftsministeriums, 22. Ausgabe.
  13. Ronald O. Ball, Glenda Courtney-Martin, Paul B. Pencharz: The in vivo sparing of methionine by cysteine in sulfur amino acid requirements in animal models and adult humans. In: The Journal of Nutrition. Band 136, 6 Suppl, Juni 2006, ISSN 0022-3166, S. 1682S–1693S, PMID 16702340.
  14. M. Aristoy, F. Toldra: Amino Acids. In: L. M. L. Nollet (Hrsg.): Handbook of Food Analysis. 2. Auflage. Marcel Dekker AG, New York/ Basel 2004, ISBN 0-8247-5036-5, S. 95, 110.
  15. Eintrag EC 5.3.4.1 in der Enzymdatenbank BRENDA.
  16. J. M. Berg, J. L. Tymoczko, L. Stryer: Biochemie. 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Elsevier GmbH, München 2007, ISBN 978-3-8274-1800-5, S. 38f, 48, 494 f, 570.
  17. D. Doenecke, J. Koolman, G. Fuchs, W. Gerok: Karlsons Biochemie und Pathobiochemie. Hrsg.: Peter Karlson, Detlef Doenecke. 15., komplett überarb. und neugestalte Auflage. Thieme, Stuttgart 2005, ISBN 3-13-357815-4, S. 41, 208, 219.
  18. P. M. Hardy: The Protein Amino Acids. In: G. C. Barrett (Hrsg.): Chemistry and biochemistry of the amino acids. Chapman and Hall, London/ New York 1985, ISBN 0-412-23410-6, S. 9.
  19. Jürgen Martens, Heribert Offermanns und Paul Scherberich: Eine einfache Synthese von racemischem Cystein, Angewandte Chemie 93 (1981) 680 doi:10.1002/ange.19810930808; Angewandte Chemie International Edition English 20 (1981) 668. doi:10.1002/anie.198106681.
  20. P. Fürst, H.-K. Biesalki u. a.: Ernährungsmedizin. Hrsg.: Hans-Konrad Biesalski, Olaf Adam. 3., erw. Auflage. Thieme, Stuttgart 2004, ISBN 3-13-100293-X, S. 94.
  21. B. Zhou, S. K. Westaway, B. Levinson, M. A. Johnson, J. Gitschier, S. J. Hayflick: A novel pantothenate kinase gene (PANK2) is defective in Hallervorden-Spatz syndrome. In: Nature Genetics. Band 28, Nr. 4, August 2001, ISSN 1061-4036, S. 345–349, doi:10.1038/ng572, PMID 11479594.
  22. Siegfried Ebel, Hermann J. Roth (Hrsg.): Lexikon der Pharmazie. Thieme, Stuttgart 1987, ISBN 3-13-672201-9, S. 66.
  23. a b Hans-Dieter Belitz, Werner Grosch, Peter Schieberle: Lehrbuch der Lebensmittelchemie. 6., vollständig überarbeitete Auflage. Springer, Berlin/Heidelberg 2008, ISBN 978-3-540-73201-3.
  24. Peter Kuhnert: Lexikon Lebensmittelzusatzstoffe. 4., vollständig überarbeitete Auflage. Behr, Hamburg 2014, ISBN 978-3-95468-118-1.
  25. Verordnung (EG) Nr. 1333/2008 in der konsolidierten Fassung vom 9. Februar 2016 (PDF)
  26. Verordnung (EU) Nr. 231/2012 in der konsolidierten Fassung vom 20. Oktober 2015 (PDF)
  27. Martina Bröcker, Amin Werner: Die technologische Wirksamkeit von Lebensmittelzusatzstoffen in Brot, Kleingebäck, Feinen Backwaren und Teiglingen. In: bmi aktuell. Dezember 2007 (online (PDF; 134 KB)).
  28. Mehlbehandlungsmittel. Verbraucherzentrale Bundesverband e.V., abgerufen am 7. April 2016 (HTML).