Diphosphomevalonat-Decarboxylase

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Diphosphomevalonat-Decarboxylase
Diphosphomevalonat-Decarboxylase
Bänder-/Oberflächenmodell des Dimer nach PDB 3D4J
Vorhandene Strukturdaten: 3D4J
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 399 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer
Bezeichner
Gen-Name MVD
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 4.1.1.33Lyase
Reaktionsart Decarboxylierung
Substrat ATP + Diphosphomevalonat
Produkte ADP + Isopentenyldiphosphat + Pi + CO2
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Lebewesen[1]
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 4597 192156
Ensembl ENSG00000167508 ENSMUSG00000006517
UniProt P53602 Q99JF5
Refseq (mRNA) NM_002461 NM_13865
Refseq (Protein) NP_002452 NP_619597
Genlocus Chr 16: 88.65 – 88.66 Mb Chr 8: 122.43 – 122.44 Mb
PubMed-Suche 4597 192156

Die Diphosphomevalonat-Decarboxylase (MDDase) ist das Enzym, das in den meisten Lebewesen die Umwandlung von Diphosphomevalonat zum Isopentenyldiphosphat katalysiert. In Eukaryoten ist diese Reaktion Teil der Biosynthese der Isoprenoide, speziell in Tieren Teil der Cholesterinbiosynthese. Im Mensch wird MDDase in Herz, Lunge, Leber, Muskeln, Hirn, Pankreas, Nieren und Plazenta exprimiert und ist, im Gegensatz zu aufwärts im Syntheseweg gelegenen Enzymen nicht in den Peroxisomen, sondern im Zytosol lokalisiert.[2][3]

Katalysierte Reaktion[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Diphosphomevalonat + ATPIPP + ADP + Pi + CO2

5-Diphospho-R-mevalonat wird zu Isopentenyldiphosphat (IPP) umgesetzt.

Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  1. Homologe bei OMA
  2. UniProt P53602
  3. Hogenboom S, Tuyp JJ, Espeel M, Koster J, Wanders RJ, Waterham HR: Human mevalonate pyrophosphate decarboxylase is localized in the cytosol. In: Mol. Genet. Metab.. 81, Nr. 3, März 2004, S. 216–24. doi:10.1016/j.ymgme.2003.12.001. PMID 14972328.

Weblinks[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]