Diskussion:Enzym

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Prodakt als Hemmstoff?[Quelltext bearbeiten]

Warum wirkt das "Produkt" als Heimstoff? weiß i net!!

Mich würde es freuen, wenn auf diese Frage eingegangen werden könnte.

Danke --Abdull 11:56, 1. Sep 2004 (CEST)

Die Reaktionen sind ja immer reversibel. Also A <--Enzym--> B. Bei sehr vielen biologischen Reaktionen sind A und B thermodynamisch recht nahe beianander, so dass B wieder sehr leicht zu A wird. (Im Gegensatz dazu liegen bei der Reaktion H² + O² <-->> H²O die Partner thermodynamisch ganz weit auseinander, weshalb es erstens so lustig knallt und zweitens die Reaktion B --> A sehr sehr unwahrscheinlich ist.)
Bei biologischen Reaktionen spielt also die Konzentration der Stoffe A und B eine entscheidende Rolle. Ist sehr viel B vorhanden, wird die Reaktion A --> B "gehemmt", es stellt sich schließlich ein Gleichgewicht ein. (Sorry, dass das alles so ungenau ist. Hoffe aber, das Prinzip verständlich gemacht zu haben.) -- Hig 00:57, 12. Jul 2005 (CEST)
Falls ich hier noch etwas ergänzen darf: Die hier beschriebene "Produkthemmung" ist in der klassischen Michealis-Menten-Kinetik, bei der das Produkt nicht mehr zurückreagiert (irreversible Reaktion), nicht berücksichtigt. Das Produkt hat in diesem Modell keine Auswirkung auf die Reaktionsgeschwindigkeit! "Produkthemmung" existiert wie richtig dargestellt nur in Modellen mit reversiblen Reaktionen. Sie ist auch streng von der sogenannten "Endprodukt-Hemmung" zu unterscheiden, bei der das Endprodukt eines Stoffwechselweges das erste Enzym des Weges allosterisch hemmt. 141.35.111.143 15:03, 10. Aug 2005 (CEST)

Spezifizität[Quelltext bearbeiten]

Noch eine Frage: Was genau ist Substrat- und Reaktionsspezifik? Ich finde die Erklärung beider Begriffe in einem Satz etwas zu allgemein. Vielleicht kann das ja noch jemand verbessern, der sich damit auskennt.

Diskussion aus dem Review (Juli 2005)[Quelltext bearbeiten]

mein lieber herr gesangsverein. ohne echten hauptautor und mit vielen ip-edits und doch ein toller artikel, wiki rules o.k. ! aber eine runde durch die review braucht er wohl doch. Denisoliver 9. Jul 2005 10:17 (CEST)

Ja, der Artikel ist wirklich schon weit gediehen und gefällt mir alles in allem sehr gut. Allerdings fehlen auch noch ein paar Dinge, die schon noch ergänzt werden sollten:
  • Der einleitende Satz ist etwas irreführend - wie man im Artikel später nachlesen kann, sind Enzyme nicht grundsätzlich dazu da, Substrate zu spalten: Isomerasen, Transferasen, Ligasen oder Lyasen sind gute Gegenbeispiele. Die Substratspaltung sollte also nicht so hervorgehoben werden.
  • Das Enzym stabilisiert nicht den Übergangszustand des Substrats - das Substrat selber hat keinen Übergangszustand, sondern während der katalysierten Reaktion tritt ein solcher Übergangszustand auf.
  • Das aktive Zentrum eines Enzyms wird nicht nur von den Aminosäureresten (ich nehme mal an, die Seitenketten sind damit gemeint) gebildet, sondern auch von Gruppen des Rückgrats.
  • Einteilung: Prosthetische Gruppen werden gemeinhin als spezielle Kofaktoren angesehen. Zwischen 2 und 3 besteht hier kein direkter Gegensatz.
  • Substratspezifität müsste genauer erläutert werden, vor allem hinsichtlich der Spannbreite, die es gibt. Manche Proteasen sind überhaupt nicht sonderlich spezifisch, während Restriktionsenzyme (die an der DNA herumschnibbeln) nicht ganz überraschend meist eine sehr hohe Spezifität aufweisen.
  • Enzymkinetik kommt deutlich zu kurz. Es gibt dazu zwar einen eigenen Artikel, aber der kann einen Überblick im Hauptartikel nicht ersetzen, mal abgesehen davon, dass der Spezialartikel momentan viel zu technisch ist. Im Einzelnen fehlt mir:
    • Eine straffe, aber aussagekräftige Erläuterung des Hintergrunds. Momentan taucht etwa der Begriff freie Enthalpie nirgendwo auf: Der sollte zusammen mit einer kurzen Diskussion der notwendigen Thermodynamik eingebracht werden. Ganz wichtig wäre mir hier, dass Enzyme die Lage des Gleichgewichts nicht beeinflussen, da Hin- und Rückreaktion gleichermaßen beschleunigt werden -> Enzyme können eine thermodynamisch verbotene Reaktion (dG>0) nicht trotzdem stattfinden lassen. Das ist eine häufige Fehleinschätzung, die man ansprechen sollte. Hier wäre auch ein Energiediagramm nützlich, dass zeigt, wie Enzyme die Aktivierungsenergie herabsetzen und damit die Reaktionskinetik beeinflussen.
    • Eine Darstellung des zeitlichen Ablaufs einer enzymkatalysierten Reaktion (Produktkonzentration vs. Zeit) und des Zusammenhangs zwischen Substratkonzentration und Reaktionsgeschwindigkeit.
    • Die Michaelis-Menten-Gleichung samt Michaeliskonstante sollte kurz vorgestellt und erläutert werden.
    • Diffusionsgeschwindigkeit als letztlich limitierender Faktor für die Reaktionsgeschwindigkeit.
    • Allosterische Enzyme als Gegenbeispiel ->regulative Rolle
  • Der Abschnitt Aufbau kann entfallen - das Gesagte bezieht sich auf alle Proteine und braucht hier nicht wiederholt zu werden, zumal die Details der Proteinfaltung für die Enzymfunktion selbst nicht so wichtig sind.
  • Wichtiger wäre mir hier stattdessen ein Eingehen auf typische katalytisch relevante Merkmale von Enzymen: Ausbildung von (meist) nicht-polarem dreidimensionalen Spalt auf der Oberfläche des Enzyms, Bedeutung von Wasserstoffbrücken für die Substratbindung, richtige Orientierung zweier Substrate zueinander (etwa Ligasen), Circe-Effekt, Formänderung nach Substratbindung ("induced fit")
  • "Typische" Merkmale der aktiven Zentren von Enzymen wie
    • Metallionen als Elektrophil oder zum Stabilisieren negativer Ladungen im Übergangszustand
    • Aktive Gruppe als Nukleophil
    • Säure-Base-Katalyse
  • Bindungsreihenfolge bei mehr als einem Substrat: Sequentielle Bindung oder Ping-Pong-Reaktion
  • Abschnitt Nomenklatur: Allerdings lassen die Codes nicht auf die Reaktion, die das Enzym katalysiert, zurückschließen. - doch, das wird durch die Codes gerade beschrieben.
  • Abschnitt Immobilisierung sollte als technische Anwendung weiter nach unten.
  • Abschnitt Enzymhemmung gehört zur Enzymkinetik weiter nach oben. Die irreversible Hemmung sollte etwas ausführlicher dargestellt werden. Stichwort Selbstmord (suicide)-Inhibitoren fehlt, kann man schön am Beispiel des Penizillins erklären.
    • Kompetitive Hemmung: Wenn man das Michaelis-Menten-Modell erklärt hat, kann man hier sehr schön sehen, dass sich die Michaeliskonstante verändert und kompetitive Hemmung daher durch Erhöhung der Substratkonzentration aufgehoben werden kann.
    • Nicht-kompetitive Hemmung: Dto., jetzt verändert sich die Aktivität selbst (effektive Verringerung der Enzymkonzentration) und Erhöhung der Substratkonzentration ändert nichts.
  • Begriff katalytische Antikörper (Abzyme) fehlt, ist aber sehr wichtig.
  • Zumindest ein bisschen könnte man zur Geschichte schreiben (wo kommt der Begriff her, Paulings Arbeiten zur Enzymfunktion etc.)
  • "Siehe auch:" in den Text einarbeiten (was soll hier ein Verweis auf Test?)
  • Literatur fehlt, außerdem müsste man die Weblinks mal durchsehen.
Langer Rede, kurzer Sinn: Ein bisschen muss man schon noch dran tun, aber es ist schon sehr viel an Vorarbeit geleistet worden. Eine gute Ausgangsbasis besteht. --mmr 04:30, 10. Jul 2005 (CEST)
Konfetti oder Enzym?
Beim Lesen hab ich schon ein paar Kleinigkeiten am Anfang gebügelt, das umfassend darzustellen ist aber noch ein sehr langer Weg wenn noch nicht einmal was aussagekräftiges zum Enzym-Substrat-Komplex da ist. Bei der Bebilderung müsste man sich auch noch etwas einfallen lassen, die Commons sind da keine wirkliche Hilfe. --Saperaud  05:38, 10. Jul 2005 (CEST)

Was mit als erstes aufgefallen ist: Wichtige Aussagen zur Bedeutung fehlen in der Einleitung, es fehlt ain Abschnitt zur Geschichte der Endeckung und Namensgebung. Der Abschnitt Struktur ist überflüssig, weil er in Proteinstruktur und Protein#R.C3.A4umlicher_Aufbau beschrieben wird- ich habe ihn glöscht und werde entsprechende Verweise einbauen. --Nina 15:42, 14. Jul 2005 (CEST)

Wenn ich mich Recht erinnere, muss ein Enzym doch nicht zwangsläufig ein Protein sein, oder?

Es gibt katalysierende RNA, zum Beispiel beim Selbstspleißen, aber ich weiß nicht ob man das ein Enzym nennen kann. Was definitiv ein Enzym darstellen, sind die Ribosomen, wobei diese unter anderem aus Protein bestehen, obwohl die eigentlich katalytische Aktivität bei der rRNA liegt. Aber ich weiß das nicht exakt. Ich könnte aber nachschlagen. Das würde ich allerdings erst nach meinem wohlverdienten Urlaub tun, also bis dann --Leuchtbakterienenzym

To-Do-Liste (3. Dezember 2005)[Quelltext bearbeiten]

Einige der im Review angesprochenen Punkte sind, hoffe ich, verbessert worden, allerdings bleibt noch eine kleine To-Do-Liste übrig, die ich hier mal zusammengestellt habe:

  • Enzymkinetik:
    • Eine sigmoide Sättigungskurve bei kooperativen Enzymen sollte noch rein.
  • Enzymhemmung: Bezug zur Michealis-Menten-Theorie
    • Kompetitive Hemmung: Wenn man das Michaelis-Menten-Modell erklärt hat, kann man hier sehr schön sehen, dass sich die Michaeliskonstante verändert und kompetitive Hemmung daher durch Erhöhung der Substratkonzentration aufgehoben werden kann.
    • Nicht-kompetitive Hemmung: Dto., jetzt verändert sich die Aktivität selbst (effektive Verringerung der Enzymkonzentration) und Erhöhung der Substratkonzentration ändert nichts.
  • Zumindest ein bisschen könnte man zur Geschichte schreiben (wo kommt der Begriff her, Paulings Arbeiten zur Enzymfunktion etc.)
  • Enzymaktivität: Die Abhängigkeit der Enzymaktivität von Temperatur und pH-Wert sollte je in einem kleinen Diagramm anschaulich gemacht werden.
  • Literatur ist erweiterungsfähig, außerdem müsste man die Weblinks mal durchsehen.


Die gewinnung der Enzyme für die Technik wäre noch wichtig. (nicht signierter Beitrag von 84.139.232.119 (Diskussion) 20:27, 15. Dez. 2011 (CET))

Einfluss der äußeren Bedingungen[Quelltext bearbeiten]

Ich denke, dass in diesem Artikel noch auf jeden Fall der Einfluss der äußeren Bedingungen (pH-Wert, Temperatur, ... ) erwähnt werden sollte. Ich habe leider nicht genügend Material darüber, um dies ausführlich genug ergänzen zu können. --AxelvE 20:12, 21. Nov 2005 (CET) Danke, gute Idee! Man könnte diese Aspekte am Anfang der Enzymkinetik genauer diskutieren, denke ich. Toll wäre dann auch ein Diagramm zu Temperatur- und pH-Abhängigkeit der Enzymaktivität mit Optimum usw. Gelack 23:20, 21. Nov 2005 (CET)

Abschnitt Laborrichtwerte[Quelltext bearbeiten]

Da der Abschnitt "Laborrichtwerte" etwas unverständlich und ohne Zusammenhang zum Rest des Artikels war, habe ich ihn hierher verschoben. Mein Vorschlag wäre, einen Abschnitt "Medizische Aspekte" zu schaffen, in welchem dann die Laborwerte - mit anschaulicher Erklärung der Bedeutung und Kommentierung der Abkürzungen - Platz finden könnten. Es sei aber auch zur Diskussion gestellt, ob die Laborwerte für den Leser überhaupt interessant sind. Für den Laien als auch für den Naturwissenschaftler sind sie nichtssagend. Der Mediziner hingegen sollte sich beim Nachschlagen von Richtwerten wohl besser nicht auf die Wikipedia beziehen müssen ;-) Grüße, Gelack 18:42, 5. Jan 2006 (CET)

Ich wäre bereit, einen Text über die medizinische Bedeutung von Enzymen zu verfassen, insbesondere der diagnostische Bereich wird im Artikel nämlich bisher gar nicht erwähnt. Dazu würde dann auch die entsprechende Tabelle ganz gut passen. Natürlich mache ich dies nur, wenn es das Einverständnis der Hauptautoren des Enzym-Artikels findet. Die Laborwerte sind für einige Leser mit Sicherheit interessant, da viele Patienten das Internet nutzen, um ihre Laborwerte besser zu verstehen. Und dazu gehören nun einmal eine ganze Reihe von Enzymen, deren Aktivität im menschlichen Serum bzw. Plasma messbar ist. --FataMorgana 16:23, 7. Jan 2006 (CET)

Laborrichtwerte[Quelltext bearbeiten]

Alle Enzym-Aktivitäten (Analysen mit der Einheit U/l) sind temperaturabhängig.

In Deutschland gelten seit dem 01. April 2004 die neuen Referenzwerte bei 37°C.

Wert Allgemein Frau Mann Einheit
ALT/GPT(25°C) <19 <23 U/l
ALT/GPT(37°C) <50 U/l
AST/GOT (25°C) <15 <19 U/l
AST/GOT (37°C) <52 U/l
Alkalische Phosphatase (25°C) 60-170 70-175 U/l
Alkalische Phosphatase (37°C) <105 <130 U/l
CHE (25°C) 3500-8500 U/l
CHE (37°C) 4900-12000 U/l
CK (37°C) <167 <190 U/l
Gamma-GT (25°C) 4-18 6-28 U/l
Gamma-GT (37°C) <39 <66 U/l
LDH (25°C) 266 - 500 U/l
LDH (37°C) <245 U/l
Lipase (37°C) <60 U/l
Pankreas-Amylase (37°C) <53 U/l

Silierung von Grundfuttermittlen[Quelltext bearbeiten]

Liebe IP-Autoren, ich finde es prinzipiell sehr gut, wenn wir etwas mehr über die Anwendung von Enzymen schreiben könnten, die Ausführungen über die "Silierung von Grundfuttermitteln" sind jedoch für diesen Artikel viel zu speziell und überproportioniert. Sie sind wohl im Artikel Silage besser aufgewoben. In der dortigen Diskussion habe ich zudem erfahren, dass die Ausführungen auch inhaltlich umstritten sind. Dies war für mich noch ein Grund mehr den Text herauszunehmen und in die Diskussion des Artikels Silage zu verschieben. Grüße, Gelack 20:55, 15. Jan 2006 (CET)

Zusammenhang[Quelltext bearbeiten]

„ Enzym (von griechisch εν~, en~ „in” und ζύμη, zýme „Sauerteig”, veraltet: Ferment) ist ein Protein, welches eine chemische Reaktion katalysiert.“ und „Während viele Enzyme aus nur einer Proteinkette bestehen (Monomere)“. Wie passt dies zusammen? Nach dem ersten Textauszug wären Proteine der Obergriff, beim zweiteren Enzyme. Ich bitte um eine kurze Erklärung. Gruß Alopex 17:16, 1. Mär 2006 (CET)

Reaktionsverlauf nicht gleich Zeit[Quelltext bearbeiten]

Das Energiediagramm im Abschnitt "Energetische Grundlagen der Katalyse" wurde mit folgendem Kommentar versehen:

"Dieses Diagramm findet man sehr oft obwohl es theoretisch falsch ist, denn durch Katalysatoren wird die Reaktionsgeschwindigkeit verändert, jedoch wird das in diesem Diagramm nicht berücksichtigt. Normalerweise müsste die Kurve mit der verminderten Aktivierungsenergie früher zu den Endprodukten führen. Hier enden die beiden Kurven jedoch gleich."

Es liegt hier ein Missverständnis vor, da auf der X-Achse der Reaktionsverlauf aufgetragen ist und nicht die Zeit t an sich. Das Diagramm sagt somit auch nichts über den zeitlichen Verauf der Reaktion aus. Diese Darstellung mag für den Physiker ungewohnt sein, es lassen sich jedoch katalysierte und unkatalysierte Reaktionen "anschaulicher" vergleichen. Gruß,Gelack 19:34, 20. Mär 2006 (CET)

Lesenswert-Kandidatur?[Quelltext bearbeiten]

Ich wurde gefragt, ob ich den Artikel bereit für eine Lesenswert-Kandidatur halte. Meine Meinung: er ist kurz davor. Schaut man sich den Artikel zum ersten Mal an, dann erschlägt einen die Länge. Allein schon das Lemma (ich meine den Text über dem Inhaltsverzeichnis) ist ganz schön lang. Liest man dann aber den Artikel, stellt man fest, dass eigentlich alles wichtige Informationen sind und man auf keine verzichten möchte. So geht das aber nicht! Die Unmenge Informationen wird viele abschrecken. Hier also mein Vorschlag:

  • der Teil Funktion ist zu lang. Man könnte ihn in drei große Überschriften aufteilen. Ich meine drei eigene Unterkapitel mit gleicher Hierarchiebene wie Aufbau. Die da wären: Funktion, Kinetik und Regulation. Alles ab Kooperativität sollte dann der Regulation zugeordnet werden. Die Mehrsubstratreaktionen am besten zu Funktion, oder?
  • Der Teil über Enzymhemmung sollte erheblich gekürzt werden. Natürlich sind das wichtige Fakten, aber die Enzymhemmung hat einen eigenständigen Artikel, der in den letzen zwei Monaten seinen Inhalt vervielfacht hat. Mein Vorschalg hierzu: die vielen zergliederten Unterpunkte über Hemmung zu einem kurzen Blocktext zusammenfassen ohne jede Hemmundsart zu erläutern und auf den Hauptartikel Enzymhemmung verweisen.
  • Wie schon von anderen bemerkt, läßt die Literaturliste sehr zu wünschen übrig. Schaut mal jemand bei Amazon rein und sucht nach Fachbüchern oder populärwissenschaftlichen Sachen zu Enzymen?
  • Kein Geschichtsteil? Wer hat die Enzyme entdeckt? Welches war das erste? War da nicht irgendwie Gärung außerhalb von lebenden Zellen und so kam man drauf? Ich weiß es leider nicht mehr genau.
  • Letztendlich noch ein paar kleine Unebenheiten: die Beschriftung des zweiten Bildes fehlt noch immer (es hat doch einen Namen!) und bei der Beschreibung der Kooperativität ist der Begriff Ligand anfänglich irreführend. Kann man den durch Substrat ersetzen?

Dann könnte man es durchaus mit einer Kandidatur versuchen. --Abigail 10:26, 13. Apr 2006 (CEST)

Faktor = Enzym?[Quelltext bearbeiten]

Habe als medizinischer Laie auf der Begriffsweichen-Seite Faktor einen Eintrag für die Kategorie Medizin hinzugefügt, bin jedoch sehr unsicher in Bezug auf die Adäquatheit meiner Definition. Vielleicht kann jemand, der kenntnisreicher ist als ist, mal drüberschauen. Danke!


1)Von wem stammt denn der Scherzabsatz über die historische Bedeutung?? Was für ein Unsinn! Raus!

2) LaborRICHTwerte machen ja nun gar kein Sinn, weil sie (trootz aller Ringversuche etc) immer laborspezifisch sind. fataMorgana sollte sowas eigentlich wissen.. <eg>

Stimmt nur bedingt. Für viele Analyte gibt es eine internationale Standardisierung, so dass eine Vergleichbarkeit und evtl. auch die generelle Angabe von Referenzbereichen gegeben sind. Laborspezifisch sind Referenzwerte meist nicht mehr, da nur noch wenige Labors reihenweise in-House-Methoden verwenden. Die Konsequenz daraus ist, dass die Referenzbereiche - wenn ungenügend standardisiert - herstellerspezifisch sind. --FataMorgana 22:27, 3. Mai 2006 (CEST)

Antworten aus Review Juni 2006[Quelltext bearbeiten]

Ein Enzym (griechisch ένζυμο, énsimo), veraltet das Ferment (lateinisch fermentum) ist ein Protein, welches eine chemische Reaktion katalysiert. Enzyme spielen eine tragende Rolle im Stoffwechsel aller lebenden Organismen, fast sämtliche biochemische Reaktionen, von der Verdauung (Beispiel: Pepsin) bis hin zum Kopieren der Erbinformation (DNA-Polymerase), werden von Enzymen katalysiert und gesteuert.

Vor kurzem hat dieser Artikel das Prädikat Lesenswert erhalten. Ich frage mich nun, ist er bereit zu der exzellent Kandidatur? Gruß --Leuchtbakterienenzym 13:31, 7. Jun 2006 (CEST)

Nun ich lasse diesen Review noch zwei Tage offen, wenn dann noch keiner Kritik äußert, gebe ich ihn zur Kandidatur! --Leuchtbakterienenzym 12:02, 12. Jun 2006 (CEST)

Bei der Drohung muss man doch reagieren...

  • Die Einleitung sollte noch etwas allgemeinverständlicher formuliert werden. biochemische Reaktion und katalysiert ist schon recht speziell.
  • Bei Vorkommen fehlt noch die Sekretion von Enzymen nach außen. etwa Spinnen Verdauung. Wenn man Cytoplasma und Membran erwähnt, muss man auch Kern, Vakuole, Mitochondrien und Plastiden erwähnen. Vielleicht eher allgemein in allen Zellkompartimenten.
  • Coenzyme als Abkömmlinge von Vitaminen finde ich unglücklich formuliert. Vitamine sind es ja nur für den Menschen bzw. für manche Tiere, weil sie die Dinger nicht selbst synthetisieren können.
  • Cofaktoren vs. Kofaktoren
  • Die Güte einer Enzympräparation lässt sich an der spezifischen Aktivität (Aktivität pro Masseneinheit, U/mg) ablesen. Aber nur wenn man die Aktivität des wirklich reinen Enzyms kennt. So lässt der Satz den Schluss zu, die spezifische Aktivität sei ein Maß für die Reinheit eines Enzyms. Vielleicht ganz weglassen?
  • Es gibt noch mind. einen alten (Lit:) Verweis im Text
  • Der Weblink bei der IUBMB könnte als Quelle nach unten verlagert werden.
  • Einige Arzneimittel und Gifte hemmen ein Enzym dauerhaft ist zu medizinisch gedacht. Eher Einige Substanzen, die daher als Gifte bezeichnet werden und/oder als Arzneimittel verwendung finden
  • Bei Langfristige Anpassung könnte man noch die Lebensdauer der mRNA anführen, aber das wird schon sehr speziell...
  • Geschichte finde ich etwas arg kurz, auch geht es zeitlich kreuz und quer. Erst Käse, dann Gentechnik, dann erst Waschmittel. Bier als neben Käse wohl erste bewusste Verwendung von Enzymen fehlt ganz. Zudem Enzymhemmung durch ASS und Vergiftungen unter Verwendung laufen zu lassen, ist auch nicht lupenrein.
  • Forschungsgeschichte ist auch etwas knapp. Wer fand raus, dass Enzyme Proteine sind? usw.

In Summe jedoch ein ziemlich guter Überblick, der sich sehr um Allgemeinverständlichkeit bemüht. Griensteidl 00:03, 14. Jun 2006 (CEST)

Da stimmt was nicht mit dem ersten Weblink. Sehr guter Artikel.--Michael Hüttermann 00:49, 14. Jun 2006 (CEST)

„Zerfaserung“ des Übersichtsartikels droht ...[Quelltext bearbeiten]

Hallo allerseits, ich möchte Eure geschätzte Aufmerksamkeit einen Moment auf Folgendes richten, was schon bald ein Problem werden könnte: Der Artikel wird immer größer ausgebaut, aber oft nicht „straff“, sondern ausführlich - zu ausführlich für einen Übersichtsartikel, der er nur sein kann angesichts der zur Zeit mehr als acht weiteren Artikel zum Thema (siehe alphabetischen Index).

Ein konkretes Beispiel: Hier hat ein Benutzer dankenswerterweise einen bedeutsamen Aspekt näher ausgeführt, der vorher zu wenig repräsentiert war. Aber er schießt übers Zeil weit hinaus: Es müsste viel straffer auf den Artikel Enzymdefekt verwiesen werden und ggf. noch auf die Artikel Phenylketonurie und Galaktosämie - aber eben recht knapp verwiesen und nicht mit mehreren Sätzen konkreter ausgeführt, wie es aber passierte. Konkret heißt das: Es sollte der ganze Abschnitt Enzym#Enzymdefekte in den Artikel Enzymdefekt eingebaut und nur eine kleine Zeile/ein kleiner Text mit dem davor gesetzten üblichen Hinweis Hauptartikel: Enzymdefekt stehen bleiben. Auch die Position innerhalb des Artikels („Defekt“ vor „Funktion“) ist evtl. unglücklich.

Auch der vom selben Benutzer begonnene, durchaus sinnvolle Absatz Enzym#Biologische Bedeutung schweift mE viel zu sehr aus: Hier, im bessagten Abschnitt ab dem sechsten Satz, steht:

Es existieren auch Enzyme unterschiedlichen molekularen Aufbaus, die aber trotzdem die gleiche Reaktion begünstigen. Solche Enyzme nennt man Isoenzyme. Ein Beispiel dafür sind die Glucokinase und die Hexokinase. Beide phosphorylieren Glukose am sechsten Kohlenstoffatom. Die Glucokinase ist aber nur im Pankreas und in der Leber zu finden, die Hexokinase hingegen in jeder anderen Zelle des Menschen.

Das ist an dieser Stelle zuviel (wenn auch interessant und sicher der Wikipedia würdig): Die Isoenzyme haben keine hier sich erklärende biologische Bedeutung, es gibt sie einfach, und die Ausführung sagt nur, was Isoenzyme sind, aber nicht, was sie ggf. biologisch „bedeuten“ - der Stellenwert steht ja schon in den ersten Sätzen (diagnostisch können sie ja z. B. zum Herzinfarktnachweis genutzt werden, aber dies ist wohl kaum eine „biologische Bedeutung“).

Mein Problem ist also, dass dies grundsätzlich relevante Informationen sind, aber dass sie teilweise hier an der falschen Stelle stehen und teilweise auch redundant sind. Dadurch blähen sie den Grundsatzartikel über Enzyme „an sich“ ziemlich auf - nicht diese zwei Abschnitte allein, aber wenn es so weitergeht, wird der Artikel schwer lesbar werden ...

Ggf. könnte man darüber nachdenken, ob nicht auch die detaillierten Ausführungen zur Enzym#Enzymkinetik in einen eigenen Artikel Enzymkinetik (ups, gibt’s ja sogar auch schon, sehe ich bei der Vorschau) auszulagern und ein kleiner Rumpftext an seiner Statt zurückzulassen sei.

Ein guter Länderartikel beispielsweise zeichnet sich dadurch aus, dass von allem Wichtigen nur grob Einleitendes im Haupt- oder Übersichtsartikel genannt wird, für Spezielles jedoch auf Unterartikel wie Geschichte Griechenlands verwiesen wird und so die Gesamtrelation des Hauptartikels intakt und der Artikel schön leserlich und im Umfang angemessen bleibt.

Selber „mal schnell umbauen“ fand ich schwierig, daher nun meine Bitte, im Konsens vorzugehen (falls noch jemand außer mir so empfinden sollte ... ;-)). Bin auf Eure Meinungen gespannt, Euer -- marilyn.hanson 02:37, 26. Jun 2006 (CEST)

P.S.: Bei einer Suche auf die Schnelle nach etwaigen Richtlinien für „Übersichtsartikel“ stieß ich auf dies hier: Portal:Graphentheorie/Übersichtsartikel vs. Begriffsartikel, Vielleicht nützt uns das? Gibt es sonst irgendwo Ausführungen zur Problematik? -- marilyn.hanson 02:37, 26. Jun 2006 (CEST)

Hallo marilyn, ich bin mir durch aus bewusst, dass dies ein Übersichtsartikel sein soll. Auch bin ich mir persönlich bewusst, dass manche Infos zu detailliert sind. Allerdings, befindet sich dieser Artikel in der KEA und dort wurde auf die von dir angesprochenen Textstellen hingewiesen. Also änderte ich diese Aspekte. Leider kann ich vieles, aufgrund meines beruflichen Werdegangs vermutlich, nicht einfach erklären, so dass ich ein wenig Hilfe bräuchte. Diese Hilfe hatte ich bereits eine Zeitlang zuvor im Review "angefleht", leider kan keinerlei Rückmeldung. Nun ja, jetzt steht der Artikel wie gesagt in KEA, wenn du dich so sehr um diesen Artikel bemühst, könntest du mir dann vielleicht helfen ihn zu verbessern, ohne in zu viele Details auszuufern. Danke --Leuchtbakterienenzym 09:30, 26. Jun 2006 (CEST)

Armes Leuchtbakterienenzym! Keiner will dir helfen bei diesem Artikel-Monster. Es will ja nicht mal jemand abstimmen. Damit du nicht völlig deprimiert bist, werde ich dir heute und morgen mal etwas unter die Arme greifen. Obwohl ich mit meinen eigenen Artikeln gerade total ausgelastet bin, will ich doch nicht den Kandidaturerfolg gefährden. Wir haben noch 10 Tage! Ich werde mich mal des Abschnitts Enzymkinetik annehmen. Kürzen geht ja eh schneller als neu schreiben. --Abigail 10:49, 26. Jun 2006 (CEST)
Ganz so schnell ging das Kürzen dann doch nicht. Ich habe Enzymkinetik etwas gestrafft, aber das war ja schon recht kompakt. Bei der Regulation ist die Enzymhemmung geschrumpft, denn der eigenständige Artikel ist ja mehr als ausführlich (*wink an das Leuchtbakterienenzym*). Habe die Literatur etwas umgebaut und die Weblinks ausgemistet. Außerdem wurden Hinweise auf die jeweiligen Hauptartikel eingefügt. Das Vorkommen habe ich als Einzelsatz bei Biologische Bedeutung eingefügt. Das wäre IMHO auch die einzige Stelle, an der der Artikel noch dringend einer Überarbeitung bedarf. Enzymdefekte lassen sich sicher bei der biologischen Bedeutung mit einweben. Dabei sollten aber vielleicht noch der eine oder andere Satz der Entf-Taste zum Opfer fallen. Bei Geschichte und Verwendung weiß ich nicht so recht, was ich davon halten soll. Weglassen wäre schade, aber an den Anfang des Artikels (wo sonst der Geschichtsteil steht) passt es nicht hin. Vielleicht hat ja noch jemand anderes eine gute Idee. Übrigens kommt ab Mehrsubstratreaktionen kein Bild mehr. Da fehlt noch was auflockerndes, aber bitte etwas, dass auch wiklich wichtig ist und zum Text paßt. Dann werde ich in den nächsten Tagen mal den Fortschritt beobachten. --Abigail 20:40, 26. Jun 2006 (CEST)

Exzellenz-Kandidatur: Enzym (Archivierung Abstimmung 15. Juni bis 5. Juli)[Quelltext bearbeiten]

Ein Enzym ist ein Protein, welches eine chemische Reaktion katalysiert, also begünstigt. Enzyme spielen eine tragende Rolle im Stoffwechsel aller lebenden Organismen, fast sämtliche biochemischen Reaktionen, von der Verdauung bis hin zum Kopieren der Erbinformation, werden von Enzymen katalysiert und gesteuert.

Dieser Artikel hat vor kurzem das Prädikat Lesenswert erhalten und strebt nach höherem. Als Einsteller erstmal neutral. --Leuchtbakterienenzym 10:49, 15. Jun 2006 (CEST)

Kontra Neutral Pro -- guter Artikel, aber m.E. noch nicht ganz vollständig. Es fehlen:

  • Konkretere Angaben zur biologischen Bedeutung (könnte ein eigener Absatz werden), zentrale Rolle im Stoffwechsel ok, aber auch Signaltransduktion (z.B. Tyrosinkinasen), Eingriffe in hormonale Signalwege (ACE), proteatische Kaskaden (Gerinnungs- u. Komplementsystem) etc. ( Ok)
  • Etwas mehr Informationen zu den Kofaktoren ( Ok)
  • ein, zwei wichtige Beispiele für die Pathophysiologie (genetische Enzymdefekte) ( Ok)
  • Isoenzyme ( Ok)

Ich denke, der Artikel ist dennoch auf einem guten Weg. Gancho 12:51, 17. Jun 2006 (CEST)

Nach Umarbeitung besser geworden (Votum zu Neutral), die Gliederung überzeugt mich noch nicht (Pathophys. lieber nach unten). Als Halblaie würde ich den Feinschliff anderen überlassen. Gancho 14:10, 21. Jun 2006 (CEST)

Ich erkenne an, dass der Artikel gereift ist und sich nunmehr flüssiger und prägnanter liest. Auch wenn ich nicht alle fachlichen Details beurteilen kann bin ich jetzt für die Aufnahme bei den Exzellenten. Der Übersichtscharakter ist gewahrt, und das ist schon ein gewichtiges Argument. Gancho 21:07, 3. Jul 2006 (CEST)

Neutral - Sehr schöner Artikel, wie ich bereits bei der Lesenswert-Kanditatur schrieb. Der Artikel könnte jedoch noch verbessert werden, in dem man sich auf das Wesentliche konzentriert. Kapitel mit einer ausführlichen Beschreibung der Grundlagen der Katalyse, des Schlüssel-Schloss-Prinzips, und der Michaelis-Menten-Theorie lenken leider davon etwas ab. Hier könnte man mit Auslagern mehr erreichen. --Svеn Jähnісhеn 01:26, 27. Jun 2006 (CEST)

Pro - endlich kann ich guten Gewissens für ein Exzellenz-Bapperl stimmen. Auch ich war erst der Meinung, der Artikel ist zu umfangreich und verliert sich in Details. In den letzten zwei Wochen wurde er einer Straffung unterzogen. So wurden unter anderem die Enzymhemmung und die Enzymkinetik gekürzt und die Biologische Bedeutung umgearbeitet. Auf die jeweiligen Hauptartikel wird verwiesen. Enzyme sind nun mal ein umfangreiches Thema und meiner Ansicht nach kann man einfach keinen der Punkte weiter einkürzen oder gar weglassen. Die obigen Meinungen sollten daher überholt werden. Die fachliche Qualität ist einem exzellenten Artikel auf jeden Fall angemessen. Schade, dass sich so wenig Leute für dieses Thema interessieren. Im Notfall sollte man die Kandidaturphase vielleicht um eine Woche verlängern. Es mangelt ja nicht an Qualität, sondern an Leuten, die diese bestätigen. --Abigail 16:10, 3. Jul 2006 (CEST)

Ich habe bereits einige fachkundige Benutzer angeschrieben. Mal sehen, ob es eine Reaktion gibt. --Svеn Jähnісhеn 18:45, 4. Jul 2006 (CEST)

Pro - Ich finde der ARtikel hat sich seit der lesenswert-Kandidatur wirklich gut entwickelt und bietet nun alle Themen in einer guten, zusammenfassenden Übersicht. --Taxman Rating 10:28, 4. Jul 2006 (CEST)

  • Knappes Pro - der Artikel ist über weite Strecken unglaublich detailliert und dabei flüssig und verständlich geschrieben. Knapp ist das Pro nur deshalb, weil ich angesichts der Detailfülle zu den naturwissenschaftlichen Grundlagen den Abschnitt "Wissenschaftliche Historie der Enzyme" etwas kurz geraten finde. Und unter "Geschichte und Verwendung" vielleicht ein paar Sätze zu Enzymen als "Handwerkszeug" in der biomedizinischen Laborforschung - Stichworte DNA-Polymerase, Reverse Transkriptase, Ligase, Restriktionsendonukleasen, Proteasen, Alkalische Phosphatase, Merrettichperoxidase... Ansonsten ein sehr schöner Artikel, großes Kompliment an alle beteiligten Autoren für diesen tollen Artikel zu einem unwahrscheinlich umfangreichen und komplexen Thema! --Uwe 19:00, 4. Jul 2006 (CEST)

Offengebliebene Fragen[Quelltext bearbeiten]

Nachdem ich den interessanten Artikel durchgelesen hab sind noch einige vermutlich triviale Fragen für mich als absoluten Laien offengeblieben:

- Statistik: Wieviel Enzyme gibt es eigentlich/bzw. sind bekannt? Oder auch wieviel Enzyme sind im menschlichen Körper wirksam?

  • Eine Suche in UniProt, der Proteindatenbank, ergibt 264964 von 513877 bestätigten Einträge mit katalytischer Aktivität.
  • Viele dieser Enzyme haben aber dieselbe Funktion, d.h. katalysieren dieselbe chemische Reaktion. Der Unterschied zwischen solchen Isozymen ist nur, dass sie in verschiedenen Organismen (biol. Spezies) vorkommen, oder wenn im selben Organismus, dann in verschiedenen Zelltypen oder Zellkompartimenten. In jedem Fall werden sie von verschiedenen Genen kodiert und haben deshalb auch nahezu immer unterschiedliche Aminosäuresequenzen.
  • Darum gibt es wesentlich weniger unterscheidbare Enzymfunktionen als Enzyme, nämlich offiziell gut 4900 (Anzahl der EC-Nummern). Es sind mehr bekannt, aber noch nicht in die EC-Liste aufgenommen.
  • Beim Mensch codieren 4946 der 20329 (HGNC: 19373) Gene für Enzyme. Wieviele Funktionen das sind, konnte ich nur herausfinden, indem ich alle 5000 Datensätze heruntergeladen habe: im Mensch sind 1183 Enzymfunktionen am Werk. Die Zahl ist aber höher, da manche noch nicht offiziell sind und daher bei meiner Zählung keine eigene EC-Nummer hatten.
--Ayacop 10:07, 31. Dez. 2009 (CET)

- Wirkungsort: Wo wirken Enzyme im lebendigen Organismus, hauptsächlich innerhalb der Zellen oder im Blutkreislauf (oder äquivalenten) oder woander?

Überall. Ausnahmen vielleicht totes Materiall wie Haar, Nägel etc. --Ayacop 12:19, 31. Dez. 2009 (CET)

- Forschung: Es wird kurz auf die Historie der Forschung eingegangen. Die aktuelle Forschung scheint sich meinem Eindruck des Artikels nach auf die Anwendungsforschung zu beschränken. Wie sieht es denn mit der Grundlagenforschung bei Enzymen aus? Sind schon alle Enzyme und Reaktionen z.B. menschlichen Körper entdeckt (evtl. auch durch das Human-Genom-Projekt?). Oder beschränkt sich die Forschung jetzt wirklich auf den Protein-Engineering von neuen Enzymen?

Die Grundlagenforschung ist im Gange. Viele Punktmutationen betreffen Enzyme und führen zu Krankheiten, aber auch zu Änderungen im Stoffwechsel, die noch unbekannt sind. Bei den nicht-pathologischen Unterschieden steht man noch am Anfang, weil es zuerst natürlich um die schwersten Krankheiten geht. Alle menschlichen Enzyme mögen entdeckt sein (s.o.), aber nicht deren Wirkungen, die multipel und völlig unabhängig sein können (sog. moonlighting enzyme, Beispiel Aldolase B). Das Genom-Projekt schränkt die Anzahl der Gene, jedoch kann aus einem Gen durch posttranslationale Modifikation unterschiedliche Produkte entstehen, was bei der Mehrzahl der menschl. Gene der Fall ist. Neue Enzyme werden aber laufend in anderen Tieren, besonders aber in Pflanzen und Bakterien entdeckt. --Ayacop 12:19, 31. Dez. 2009 (CET)

Ansonsten ein sehr informativer Artikel, weiter so :) -- 84.190.185.176 12:01, 19. Nov. 2006 (CET)

- Werden Enzyme produziert oder mit der Nahrung aufgenommen? Wenn Produziert: von wem? --Trekki 21:04, 30. Dez. 2009 (CET)

Als Proteine werden sie in Organismen produziert. Beim Essen werden aber hauptsächlich nichtenzymatische Proteine aufgenommen (Muskelfleisch, Speicherproteine). Das liegt aber daran, dass Enzyme von vornherein gar nicht in so großen Mengen gebildet werden. Als Katalysatoren werden sie bei einer chem. Reaktion nicht verbraucht, sondern 'helfen' nur, stehen also für die nächste unverändert zur Verfügung. Ausnahmen sind Milchprodukte, in denen größere Mengen (Lab) enthalten sind. Die Nahrungsmittelindustrie verwendet auch welche, um die Produkteigenschaften zu verbessern, darüber ist aber wenig bekannt. --Ayacop 12:19, 31. Dez. 2009 (CET)
Ich habe es so verstanden: die Enzyme sind einfach da und werden nicht verbraucht. Falls doch Bedarf da ist, werden kleine Mengen in Organismen gebildet. Habe ich (als Mensch) solche Organismen in mir oder bin ich selbst der Organismus? --Trekki 23:06, 9. Jan. 2010 (CET)
Ich möchte diese Frage auch nochmal aufgreifen. Eine Paroxetin-Nebenwirkung ist die irreversible Hemmung (=Vergiftung) von CYP450-2C19-Enzymen. Bleiben die kaputt oder werden die vom Körper ersetzt? Werden die kaputten abgebaut? Sie wurden ja nicht gezielt zur Entsorgung markiert? Merkt der Körper diese Vergiftung überhaupt? Vielleicht stirbt man ja früher, wenn man das nimmt. Tut mir Leid, das so zu sagen: Das Fehlen dieser Information finde ich unzumutbar. Ich vermute mal, dass die Antwort mindestens nicht unklar ist, andernfalls wäre das Mittel doch nicht zugelassen. Andererseits ist das Enzym zum Drogenabbau gedacht, also ist es womöglich als unbedenklich klassifiziert. Da ich Raucher bin, möchte ich es aber gerne wissen. Die bisherige Antwort "[...] werden in Organismen produziert [...]" ist da ungenügend. Auch beim Menschen? Und falls ja: Sicher grundsätzlich und nicht womöglich nur bei der Schwangerschaft als Produktionsanteil des Kindes? Das muss also schon etwas genauer beantwortet werden. --77.8.100.222 02:30, 24. Nov. 2011 (CET)
Zur Beantwortung ist eine konkrete Recherche nötig (wir haben noch keinen Artikel zu CYP2C19): Das Enzym katalysiert normalerweise die Oxidation (und damit den Abbau) solcher Fremdstoffe wie Limonen und eben auch mehrerer Arzneistoffe, hat aber sonst keine Funktion im Stoffwechsel. Eine Verringerung der Aktivität im Körper zeigt sich daher nur beim Fremdstoffabbau (sog. Biotransformation). Dass eine Verringerung der CYP2C19-Aktivität normalerweise ungefährlich ist, sieht man vor allem auch daran, dass es natürliche Mutationen des CYP2C19-Gens gibt, die zu so einer Verringerung führen und die bei Zitat 2-5% of Caucasians, 13-23% of Asian populations, and as many as 38-79% of individuals of some of the islands of Polynesia and Micronesia vorkommen. Ref: UniProt P33261. Allenfalls in Kombination mit Zitrusfrüchten oder Medikamenteneinnahme könnten da zeitweilig Probleme auftreten. --Ayacop 09:45, 24. Nov. 2011 (CET)
Danke für die schnelle Antwort. Vom Zusammenhang mit Zitrusfrüchten wusste ich gar nichts. Da ich nie Probleme mit Zitrusfrüchten hatte, könnte ich es also nach der Behandlung überprüfen. Entschuldigung für die Art, wie ich geschrieben habe. Ich weiß ja, das hier Informationen können, die bekannt sind und mit Quellenverweis belegt werden können. --217.191.1.103 20:29, 24. Nov. 2011 (CET)

Wasser[Quelltext bearbeiten]

Ich hab gehört, dass Enzyme einen gewissen Feuchtigkeitsanteil zum Reaktionsablauf benötigen. --193.242.112.121 11:04, 20. Nov. 2006 (CET)

Ja, das ist richtig. Es gibt Enzyme, die brauchen Wasser für ihre Reaktion (z. B. Hydrolasen). Das Wasser kommt dann aus der umgebenden Milieu ins aktive Zentrum, wie alle anderen Substrate auch. Es gibt aber auch Enzyme, bei denen Wasser für die Reaktion fatal wäre. Bei diesen ist das aktive Zentrum so gebaut, dass kein Wasser eindringen kann. Viele Enzyme haben allerdings auch in ihre Struktur Wasser eingeschlossen, welches nur strukturgebende Eigenschaften hat. Reicht dir das als Antwort? --Leuchtbakterienenzym 09:27, 21. Nov. 2006 (CET)
Aaah! Jetzt kann ich mir darunter etwas vorstellen. Danke schön! --193.242.112.223 17:22, 21. Nov. 2006 (CET)

Einleitungssatz[Quelltext bearbeiten]

Neuer Vorschlag:

Ein Enzym (altgriechisches Kunstwort ἔνζυμον, énzymon), veraltet Ferment (lateinisch fermentum) ist ein Molekül, meist ein Protein, welches eine bestimmte, freiwillig ablaufende chemische Reaktion beschleunigen (katalysieren) kann.

Änderungen:

  • a) Enzyme sind nicht notwendigerweise Proteine, wenngleich die allermeisten Enzyme Proteine sind.
  • b) 'bestimmte Reaktion' statt nur 'Reaktion' - Enzyme katalysieren ja nicht beliebige Reaktionen
  • c) 'freiwillig ablaufende Reaktion' oder 'thermodynamisch mögliche Reaktion' statt nur 'Reaktion' - Enzyme können nur solche beeinflussen

zu a): Das ist eine Definitionssache. Meines Wissens werden Enzyme aber von den meisten Autoren als Proteine definiert. Katalytisch aktive Moleküle anderer Biomolekülklassen werden demnach nicht als Enzyme bezeichnet. Bekanntes Beispiel sind die katalytisch aktiven RNAs, welche in Anlehnung an das Wort "Enzym" als "Ribozyme" bezeichnet werden. b) und c) finden meine volle Zustimmung --superknoxi 14:04, 31. Jan. 2008 (CET)

Schlüssel-Schloss-Prinzip[Quelltext bearbeiten]

das sogenannte Schlüssel-Schloss-Prinzip ist nach neuerer Lehrmeinung veraltet, da es den Eindruck erweckt, das Substrat würde wie ein Schlüssel ins Schloss passen. Träfe dies aber zu, so würde das Enzym das Substrat stabilisieren und eine Reaktion noch erschweren! Das Enzym stabilisiert vielmehr den Übergangszustand vom Substrat zum Produkt! :)

Einverstanden? ↗ nerdi disk. 17:13, 18. Apr. 2007 (CEST)

Da komm ich net ganz mit. Um in der Metapher zu bleiben, warum sollte ein Schloss den Schlüssel stabilisieren? --chb 10:29, 17. Mai 2007 (CEST)

Das Schlüssel-Schloss-Prinzip, wonach eine Passform ausgebildet ist, stimmt nur für den Übergangszustand! Dies ist eine extrem wichtige Anmerkung, der Artikel muss an dieser Stelle geändert werden!!! (nicht signierter Beitrag von 141.5.20.126 (Diskussion) 12:17, 23. Apr. 2015 (CEST))

Schlüssel-Schloß und Induced fit[Quelltext bearbeiten]

In der englischen Variante steht etwas zu den zwei sehr wichtigen Prinzipien "Lock and Key" sowie "Induced fit" für das Einpassen eines Enzyms in das Substrat. Fehlt das hier im Artikel, oder hab ich's nur nicht gesehen? Falls es wirklich fehlt, sollten wir das noch reinmachen, denke das ist eine sehr elementare Sache. Wadi 10:23, 25. Jul. 2007 (CEST)

Enzymkaskade...[Quelltext bearbeiten]

...fehlt noch immer. Wer wagt's? -- Arno Matthias 13:38, 23. Feb. 2008 (CET)

Energetische Grundlagen der Katalyse: "vernachlässigbare Geschwindigkeit"[Quelltext bearbeiten]

Was gemeint sein soll ist klar. Man kann das aber so nicht schreiben. Besser wäre:

> Weil die Reaktionsgeschwindigkeit ohne Enzyme so niedrig ist, ist die Stoffmenge vom Substrat, die in einem bestimmten Reaktionsvolumen pro Zeiteinheit umgesetzt wird vernachlässigbar klein. <

--> Schön und gut, ich finde "vernachlässigbare Geschwindigkeit" auch nicht schön, aber Dein Vorschlag ist etwas zu detailiert ausgefallen. Wie wär's einfach mit:

> Die meisten biochemischen Reaktionen würden ohne Enzyme in den Lebewesen nur sehr langsam ablaufen.<


Funktion[Quelltext bearbeiten]

Der letzte Satz:

"Enzyme zeichnen sich durch hohe Substrat- und Reaktionsspezifität aus, unter zahlreichen Stoffen wählen sie nur die passenden Substrate aus und katalysieren genau eine von vielen denkbaren Reaktionen."

Meiner Meinung nach ist dies nur ein Teil der "Wahrheit". Es ist schön, diese Eigenschaft vieler Enzyme herauszustellen, aber es gibt genug Beispiele , wo keine absolute Substratspezifität(i.e. Peroxidase, Proteasen) und/oder Reaktionsspezifität vorliegen. Vielleicht sollte also der oben zitierte Satz einem neuen Abschnitt über Substrat- und Wirkungsspezifität weichen, wo folgendes enthalten sein sollte:

--> Substratspezifität: absolute/relative; primäre/sekundäre; hohe/niedrige; Stereo- Substratspezifität --> Wirkungsspezifität (Reaktionsspezifität): hoch/niedrig--P D L 23:52, 18. Jun. 2008 (CEST)

Hinweis auf Ribozyme[Quelltext bearbeiten]

Der Satz, Enzyme seien Proteine, die chemische Reaktionen katalysieren, ist als Einleitung sicher in Ordnung, sollte aber noch konkretisiert werden. Ein Hinweis auf Ribozyme gleich in der Einleitung wäre sicher nicht schlecht, z.B.:

"Enzyme (altgriechisches Kunstwort ἔνζυμον, énzymon), veraltet Fermente (lateinisch fermentum), sind Biomoleküle, die eine chemische Reaktion katalysieren können. Die meisten Enzyme sind Proteine, eine Ausnahme bilden katalytisch aktive RNA-Moleküle, die so genannten Ribozyme."

Das "Ribozyme" dann noch verlinkt und gut ist, näher würd ich gar nicht drauf eingehen.

Müsste der Artikel nicht eigentlich unter EnzymE stehen? Stoffgruppen sollen doch im Plural stehen[Quelltext bearbeiten]

gruß --91.65.241.234 20:19, 19. Okt. 2008 (CEST)

Völlig richtig. --Ayacop 09:50, 24. Nov. 2011 (CET)

Link ändern[Quelltext bearbeiten]

Vielleicht könnte jemand den Link zur BRENDA ändern. Der offizielle Link lautet: http://www.brenda-enzymes.org Leider kann ich den Link nicht selber ändern.

Grüße.

Andreas (Der vorstehende, nicht signierte Beitrag – siehe dazu Hilfe:Signatur – stammt von Andreas33 (DiskussionBeiträge) 18:02, 12. Jan. 2009 (CET))

Erledigt. --Ayacop 18:14, 12. Jan. 2009 (CET)

Links Abbildung 1[Quelltext bearbeiten]

Ich habe mir erlaubt 2 Links im Beschrieftungstext der Abbildung 1 zu ändern.

  1. Der Link "Bändermodell" verwies auf das physikalische Bändermodell. Da ich kein Artikel zu dem "gewünschten Bändermodell" (eine Abbildungsart von Proteinen/Peptiden) finden konnte, habe ich mir erlaubt diesen Link zu entfernen.
  2. Der letzte Link im Beschrieftungstext der Abbildung 1 (Enzymkinetik) verwies auf den Artikel Enzym und nicht, wie erwünscht, auf den Artikel "Enzymkinetik". Habe es entsprechend angepasst.

Jo_Bot

"Strategie"[Quelltext bearbeiten]

Strategie klang mir zu sehr nach "Absicht, Wollen, Intention" etc. (nicht signierter Beitrag von 85.179.1.236 (Diskussion | Beiträge) 19:56, 16. Okt. 2009 (CEST))

Aktivierungsenergie[Quelltext bearbeiten]

Hier taucht ein Fehler auf, der leider in sehr vielen Quellen vorzufinden ist. Allerdings wurde ich auch schon von Biologie- und Chemielehrern darauf hingewiesen: Enzyme setzten als Biokatalysatoren keineswegs die Aktivierungsenergie herab.: Sie beschleunigen lediglich die Reaktion. Genau erklärt wurde das mir auch nie, aber das mit dem Herabsetzen der Aktivierungsenergie ist definitiv falsch! (nicht signierter Beitrag von 92.225.204.11 (Diskussion | Beiträge) 17:29, 24. Nov. 2009 (CET))

Richtig. Der gesamte Absatz zur Katalyse ist daneben. --Ayacop 12:30, 31. Dez. 2009 (CET)

Belege, Einzelnachweise?[Quelltext bearbeiten]

Wieso ist bei einem exzellenten Artikel nichts außer der Wortherkunft belegt? --WissensDürster 11:07, 15. Apr. 2010 (CEST)

Das liegt am Alter, der stammt noch aus den Zeiten, als es noch keine Einzelnachweise gab und Literaturangaben als Belege ausreichten (für eine evtl. Abwahl würden fehlende EN als einziges Manko übrigens nicht ausreichen). Viele Grüße --Orci Disk 11:14, 15. Apr. 2010 (CEST)
Nichts liegt mir ferner. Also ist die angegebene Literatur nicht "weiterführend" sondern wurde maßgeblich als "Quelle" benutzt, ist das richtig? --WissensDürster 11:25, 15. Apr. 2010 (CEST)
Es sollte so sein, ob es tatsächlich so ist, kann ich nicht sagen, da ich weder Autor des Artikels bin noch zu den Zeiten, als der Artikel entstanden ist, schon in WP aktiv war. Das Thema ist allerdings ein ziemliches Grundlagenthema, da sollte sich vieles mit Standard-Biochemie-Lehrbüchern (wie Stryer oder Voet, die im Literaturverzeichnis drin sind) belegen lassen. Viele Grüße --Orci Disk 11:37, 15. Apr. 2010 (CEST)
Nun gut, kein akutes Problem. Wenn ein Mitarbeiter aus dem Bio-Portal mal Zeit hätte, wäre das natürlich schon schön. --WissensDürster 12:26, 15. Apr. 2010 (CEST)

Herstellung[Quelltext bearbeiten]

In Anbetracht, dass Enzyme weltweit zusammen tonnenweise in Waschmitteln eingesetzt werden, sollte hier doch ein Kapitel zu großtechnischen Herstellung stehen...--Ohrnwuzler 21:01, 3. Jan. 2012 (CET)

Dasselbe gilt im Übrigen für Proteine. Da kein grundlegender Unterschied besteht, könnte man dann von Enzym auf Protein verweisen. Siehe auch Peptidsynthese und Proteinreinigung. --Ayacop 08:31, 4. Jan. 2012 (CET) PS: Siehe jetzt auch Protein#Herstellung_spezieller_Proteine.

Einleitung[Quelltext bearbeiten]

"von der Verdauung bis hin zur Transkription (DNA-Polymerase) und Translation (RNA-Polymerase) der Erbinformationen."

DNA Polymerase ist doch für die Replikation und RNA-Polymerase für die Transkription zuständig. So wie in der Einleitung macht das doch keinen Sinn. --LuxMaryn 00:42, 18. Feb. 2012 (CET)

Ist geändert, danke. --Ayacop 07:48, 18. Feb. 2012 (CET)

Gefällt mir aber so auch nicht wirklich, da das Ribosom ja alles andere als ein Enzym im klassichen Sinne ist. Viel eher könnte man es noch als Ribozym bezeichnen, was aber wieder in eine andere Kategorie fällt. Ich würde vorschlagen den Abschnitt einfach so zu berechtigen: "Replikation (DNA-Polymerase) und Transkription (RNA-Polymerase)" --LuxMaryn 17:41, 18. Feb. 2012 (CET)

Klassifikation: Lyase[Quelltext bearbeiten]

"Lyasen, die die Spaltung oder Synthese komplexerer Produkte aus einfachen Substraten katalysieren, allerdings ohne Verbrauch von ATP."

Ist das nicht sehr schwammig formuliert? Was heißt "einfach" und was "komplex"? Mit dieser Beschreibung würde ich nicht auf die Idee kommen, dass Aconitase eine Lyase ist.

Da ist der Lyase-Artikel besser: "nicht-hydrolytische Spaltung eines Moleküls in zwei Produkte unter Bildung einer Doppelbindung" http://de.wikipedia.org/wiki/Lyase

Voet/Voet schreiben: "group elimination to form double bonds" 4th edition, Seite 479

--78.104.81.127 20:33, 4. Jul. 2012 (CEST)

Spezifität[Quelltext bearbeiten]

Der Abschnitt mit der Spezifität von Enzymen ist tatsächlich unvollständig. Außer der Tatsache, dass die Enzyme sehr selten absolut substratspezifisch sind sollte hier auch auf die anderen Spezifitäten hingewiesen werden. --PaulingChi (Diskussion) 22:12, 5. Sep. 2012 (CEST)

Einleitung[Quelltext bearbeiten]

In der Einleitung steht RNA, was ja eigentlich eine Abkürzung ist. Ist davon auszugehen, dass die jedenfalls nicht weniger verständlich ist als der Begriff Ribonukleinsäure? Hat es Sinn, den zu ergänzen? Anka Wau! 21:29, 26. Apr. 2013 (CEST)

Enzymamtische Hirnfunktionen[Quelltext bearbeiten]

Hallo, danke für den Beitrag zu Enzymen. Mich interessierte aber in 1. Linie die Wechselwirkung von Nahrung und enzymatischen Stoffwechselvorgängenfür das Gehirn um Konzentrations - und Gedächtnissleistungen zu verbessern. Evtl. ergänzen. du biss(t) was du isst (nicht signierter Beitrag von 195.90.20.226 (Diskussion) 13:01, 29. Okt. 2014 (CET))

neue Bilder[Quelltext bearbeiten]

Es gibt neue Bilder auf Englisch Sprach Seite für diesen Artikel [1]. Evolution and evolvability (Diskussion) 01:17, 30. Mär. 2015 (CEST)

Selektiver Inhibitor?[Quelltext bearbeiten]

Definition selektiver Inhibitor? Die Definition könnte doch auch hier mit eingepflegt werden?

In diesem Zusammenhang stellte sich mir diese Frage:

"Finasterid ist ein selektiver Inhibitor der Steroid-5α-Reduktase vom Typ II und Typ III"

Kann man hier überhaupt von selektiv sprechen? Denn die ursprüngliche Aussage war vom Hersteller und lautete: "Selektiver Inhibitor der 5alpha Reductase Typ II" Jedoch hemmt Finasterid auch Typ III und 5beta-Reductase. "Inhibition of human steroid 5beta-reductase (AKR1D1) by finasteride and structure of the enzyme-inhibitor complex"

Von meinem Verständnis her, bedeutet selektiv in diesem Zusammenhang, dass das Substrat ausgewählt nur mit einem Enzym eine Verbindung eingeht und somit durch fehlende Bindungsaffinität zu anderen Enzymen inaktiv "aus" selektiert. Oder, liege ich da völlig falsch?

Alleine durch die Hemmung der 5α-Reduktase durch Finasterid wird die Umwandlung von Testoteron zu DHT, die von Progesteron zu Allopregnanolone und die Umwandlung von Deoxycorticosterone zu 5alpha-THDOC (Allotetrahydrodesoxycorticosteron) verhindert.

"A New Look at the 5á-Reductase Inhibitor Finasteride"


--Brainbug666 (Diskussion) 19:08, 26. Jun. 2015 (CEST)

Nomenklatur und Klassifikation nach IUPAC und IUBMB[Quelltext bearbeiten]

Im Text steht: Die erste Zahl bezeichnet eine der sechs Enzymklassen. Darauf folgen dann unter Klassifikation sieben Klassen. Ich vermute, die erste Angabe ist falsch. --5.146.131.36 16:30, 28. Jan. 2019 (CET)

Danke für den Hinweis, wurde nun korrigiert. Gruß, --nanu *diskuss 23:21, 28. Jan. 2019 (CET)