Glutathionperoxidase

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Dieser Artikel behandelt das Enzym GPX, für das Dateiformat GPX siehe GPS Exchange Format.
Glutathionperoxidase 1
Glutathionperoxidase 1
Bänder- und Oberflächenmodell nach PDB 2F8A
Vorhandene Strukturdaten: 2f8a
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 201 AS; 21,9 kDa
Sekundär- bis Quartärstruktur Homotetramer
Bezeichner
Gen-Namen GPX1 ; GSHPX-1
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 1.11.1.9Oxidoreduktase
Reaktionsart Redoxreaktion
Substrat 2 Glutathion + H2O2
Produkte Glutathiondisulfid + 2 H2O
Vorkommen
Homologie-Familie Thioredoxin
Übergeordnetes Taxon Lebewesen

Die Glutathionperoxidasen katalysieren die Glutathion-abhängige Reduktion von organischen Peroxiden und Wasserstoffperoxid. Im katalytischen Zentrum tragen sie L-Selenocystein, ein Derivat des L-Serins bzw. des L-Cysteins. Auch die Phospholipidhydroperoxid-Glutathionperoxidase gehört zur Familie der Glutathionperoxidasen.

Besondere Bedeutung erlangen Glutathion-Peroxidasen als Bestandteil der zellulären Abwehr gegen die Folgen von oxidativem Stress. Störungen in der Funktion solcher Selenoproteine gehen mit Mangelsyndromen wie der Keshan- und Kaschin-Beck-Krankheit einher und mögen eine Rolle bei der Tumorentstehung, bei der Atherosklerose und - in Konjugation mit 4-Hydroxynonenalen - bei neurodegenerativen Erkrankungen spielen[1]

Katalysierte Reaktion[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

2 G-SH + H2O2 GS-SG + 2 H2O

Wasserstoff wird von Glutathion auf Wasserstoffperoxid übertragen. Glutathion wird oxidiert.

Weblinks[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  1. K. Aoyama, K. Matsubara, S. Kobayashi: Aging and oxidative stress in progressive supranuclear palsy. In: Eur J Neurol. 13(1), Jan 2006, S. 89–92. (engl.)