Ivan Đikić

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Ivan Đikić (* 1966 in Zagreb) ist ein kroatischer Biochemiker und Molekularbiologe.

Leben[Bearbeiten]

Ivan Đikić schloss im Jahr 1991 sein Studium der Medizin an der Universität Zagreb in der Rekordzeit von viereinhalb Jahren mit der Promotion summa cum laude ab. Er war danach am Medical Center der New York University bei Joseph Schlessinger und wurde mit einer von Schlessinger betreuten Dissertation 1995 in Zagreb in Molekularbiologie promoviert (Ph.D.). Danach war er ab 1997 Gruppenleiter am Ludwig Institute for Cancer Research in Uppsala und ab 2002 Professor für Biochemie an der Medizinischen Fakultät der Universität Frankfurt. 2009 bis 2013 war er dort Gründungsdirektor des Buchmann Institute for Molecular Life Sciences (BMLS). Seit 2009 ist er wissenschaftlicher Direktor des Instituts für Biochemie II an der Universität Frankfurt.

Seit 2002 war er auch Professor an der Universität Split. 2014 war er Vallee Foundation Visiting Professor an der Harvard University.

Wirken[Bearbeiten]

Đikićs Schwerpunkt ist die Ubiquitin-Forschung. Als Leiter eines Biochemie-Teams am Goethe-Institut war er maßgeblich an der Entdeckung der Rolle von Ubiquitin als Signalmolekül der Zelle beteiligt, zum Beispiel bei der Regulation der DNA-Reparatur, Membrantransport (Rezeptor-vermittelte Endozytose), bei Entzündungen und beim Proteinabbau mit Proteasomen. Seine Gruppe identifizierte mehrere Ubiquitin-Bindungsstellen (Ubiquitin Binding Domains) und er entwickelte Methoden zum Studium von Ubiquitin Ketten in vivo mit spezifischen Ubiquitin-Sensoren. Die Forschung hat Anwendungen bei der Aufklärung molekularer Mechanismen der Krebsentstehung.

Mit Kollegen klärte er 2011 auf, wie der Körper mit Salmonellen-Infektionen klarkommt (verbreitete Darminfektionen und Typhus), wobei ein Mechanismus der selektiven Autophagozytose in Gang gesetzt wird, bei dem Ubiquitin eine Rolle spielt.[1][2] Die Salmonellen versuchen sich in den Zellen der Darmwand zu vermehren und werden dort von speziellen Organellen, Autophagosomen angegriffen und mit Enzymen aus Lysosomen abgebaut. Die in die Zelle eingedrungenen Bakterien wurden mit Ubiquitin als zu vernichtender Abfall markiert und mit dem Enzym Optineurin an die LC3-Bindungsstellen an der Membran der Autophagosomen gebunden, was die Vernichtung auslöst. Vorher muss, wie Dikic und Kollegen fanden, Optineurin durch eine Proteinkinase (TBK 1) phosphoryliert werden, damit es aktiv werden kann. Die Erkenntnisse können bei der Entwicklung neuer Antibiotika gegen Salmonellen helfen (die häufig inzwischen gegen gängige Antibiotika resistent sind) und auch beim Verständnis anderer Autophagozytose-Prozesse in der Zelle.

Auszeichnungen und Mitgliedschaften (Auswahl)[Bearbeiten]

Weblinks[Bearbeiten]

Einzelnachweise[Bearbeiten]

  1. P. Wild, I. Dikic u.a., Phosphorylation of the Autophagy Receptor Optineurin restricts Salmonella growth, Science, Band 333, 2011, S. 228-233, Pubmed
  2. Intestinal cell defense mechanism against bacteria, EurekaAlert, 2011
  3. Informationsdienst Wissenschaft: Ivan Dikic erhält AACR-Preis für herausragende Leistungen in der Krebsforschung.
  4. Die Welt: Hochrangiger Forschungspreis für Frankfurter Biochemiker (6. Dezember 2012)
  5. Ivan Dikic will receive the William C. Rose Award 2013 beim Informationsdienst Wissenschaft (idw-online.de); abgerufen am 3. November 2012
  6. Ernst-Jung-Preis für Medizin, Preisträger 2013 bei der Jung-Stiftung (jung-stiftung.de); abgerufen am 9. Januar 2013