Lysosomale α-Glucosidase

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GAA
Andere Namen

Glucosidase, Alpha; Acid; Aglucosidase alfa; Acid Maltase; EC 3.2.1.20; Glycogen Storage Disease Type II; Lysosomal Alpha-Glucosidase; Pompe Disease; LYAG

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 952 Aminosäuren, 105324 Da
Bezeichner
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 3.2.1.20Glykosidase
Reaktionsart Hydrolyse
Substrat endständige 1,4-verbundene α-D-Glucosereste
Produkte α-D-Glucose
Vorkommen
Homologie-Familie saure Maltase
Übergeordnetes Taxon Euteleostomi
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 2548 14387
Ensembl ENSG00000171298 ENSMUSG00000025579
UniProt P10253 P70699
Refseq (mRNA) NM_000152 NM_001159324
Refseq (Protein) NP_000143 NP_001152796
Genlocus Chr 17: 80.1 – 80.12 Mb Chr 11: 119.27 – 11.93 Mb
PubMed-Suche 2548 14387

Die lysosomale α-Glucosidase (auch saure Maltase, Gen: GAA) ist dasjenige Enzym, das in Lysosomen langkettige Polysaccharide zu Glucose abbaut. Es ist kein Teil des Glykogenabbaus in der Leber und auch kein Teil der Verdauung von Polysacchariden im Darm (wie die Maltase-Glucoamylase), sondern hilft beim Abbau von Fremdstoffen in den Lysosomen. Die saure Maltase kommt in Wirbeltieren vor. Beim Menschen ist sie in allen Gewebetypen lokalisiert. Mutationen am GAA-Gen können zur Glykogenspeicherkrankheit Typ II (Morbus Pompe) führen.[1]

Ein potenter Hemmstoff der sauren Maltase ist das natürlich vorkommende Salacinol.[2]

Katalysierte Reaktion[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Dextrin (n=m) + H2O   
   Dextrin (n=m-1) + Glucose

Endständige Glucose wird von Polysacchariden abgespalten.

Einsatz als Arzneimittel[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Der Wirkstoff wird als Orphan-Arzneimittel zur Behandlung von Morbus Pompe eingesetzt. Das Bundesgericht (Schweiz) urteilte im Jahr 2010, dass das Medikament aus Kostengründen nicht kassenpflichtig ist, weil es damals nicht auf der Spezialitätenliste geführt war.[3][4]

Weblinks[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  1. UniProt P10253
  2. Minami Y, Kuriyama C, Ikeda K, et al: Effect of five-membered sugar mimics on mammalian glycogen-degrading enzymes and various glucosidases. In: Bioorganic & Medicinal Chemistry. 16, Nr. 6, März 2008, S. 2734–40. doi:10.1016/j.bmc.2008.01.032. PMID 18258441.
  3. Tomas Poledna, Marianne Tschopp: Der Myozyme-Entscheid des Bundesgerichts. In: Jusletter 7. Februar 2011.
  4. im Auszug auch publiziert als BGE 136 V 395