Norleucin

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Strukturformel
Norleucin.png
L-Norleucin (oben) und D-Norleucin (unten)
Allgemeines
Name L(+)-Norleucin
Andere Namen
  • (S)-(+)-2-Aminohexansäure
  • L(+)-α-Aminocapronsäure
  • (S)-(+)-Norleucin
  • (S)-Norleucin
  • L-Norleucin
Summenformel C6H13NO2
Kurzbeschreibung

farblose Blättchen[1]

Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer 327-57-1
EG-Nummer 206-321-4
ECHA-InfoCard 100.005.748
PubChem 21236
DrugBank DB04419
Wikidata Q415428
Eigenschaften
Molare Masse 131,18 g·mol−1
Aggregatzustand

fest

Schmelzpunkt

301 °C (Zersetzung)[1]

Löslichkeit

schlecht in Wasser (16 g·l−1 bei 23 °C)[2]

Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung [3]
07 – Achtung

Achtung

H- und P-Sätze H: 317
P: 280 [3]
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Norleucin ist eine nicht-proteinogene chirale α-Aminosäure und wurde von Arthur Weil[4] erstmals isoliert. Es gibt zwei Enantiomere: L-Norleucin [Synonym: (S)-Norleucin] und D-Norleucin [Synonym: (R)-Norleucin]. Strukturell leitet sich Norleucin durch Substitution eines α-Wasserstoffatoms durch eine Aminogruppe (–NH2) von der Capronsäure ab. Norleucin gehört zusammen mit seinen Konstitutionsisomeren Leucin, Isoleucin und tert-Leucin zur Stoffgruppe der Leucine.

Darstellung[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Das Racemat erhält man durch Umsetzung von 2-Bromhexansäure mit NH3 in wässriger Lösung (50 °C, 30 h).[5]

Verwendung[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Norleucin wird zur experimentellen Untersuchung von Proteinstrukturen und -funktionen verwendet. Aminoacyl-tRNA-Synthetasen können getäuscht werden, indem man ihnen anstelle ihrer normalen Substrate bestimmte unbiologische Aminosäuren anbietet. So werden Ethionin und Norleucin in solche Positionen in Proteine eingebaut, die normalerweise Methionin einnehmen würde.[6]

Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  1. a b Eintrag zu Norleucin. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 20. Juni 2014.
  2. Datenblatt Norleucin bei Acros, abgerufen am 19. Februar 2010.
  3. a b Datenblatt L-Norleucine bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 22. Oktober 2016 (PDF).
  4. Emil Abderhalden, C. Froehlich, Dionys Fuchs: Spaltung von dl-Aminocapronsäure (= Norleucin) in die optisch-aktiven Komponenten mittels der Formyiverbindung. Polypeptide, an deren Aufbau Aminocapronsäure beteiligt ist. In: Hoppe-Seyler’s Zeitschrift für physiologische Chemie. 86, 1913, S. 454–468, doi:10.1515/bchm2.1913.86.6.454.
  5. K. Peter C. Vollhardt, Neil E. Schore: Organische Chemie, 4. Auflage, Wiley-VCH, Weinheim 2005, ISBN 978-3-527-31380-8, S. 997.
  6. Albert L. Lehninger: Biochemie, 2. Auflage, VCH, Weinheim 1983, ISBN 3-527-25688-1, S. 767–768.