Norleucin

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Strukturformel
Norleucin.svg
Strukturformel von Norleucin ohne Spezifizierung der Stereochemie
Allgemeines
Name Norleucin
Andere Namen
  • 2-Aminohexansäure
  • α-Aminocapronsäure
Summenformel C6H13NO2
Kurzbeschreibung

farblose Blättchen[1]

Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer 616-06-8
EG-Nummer 210-462-7
ECHA-InfoCard 100.009.512
PubChem 9475
Wikidata Q27116817
Eigenschaften
Molare Masse 131,18 g·mol−1
Aggregatzustand

fest

Schmelzpunkt

301 °C (Zersetzung)[1]

Löslichkeit

schlecht in Wasser (16 g·l−1 bei 23 °C)[2]

Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung [3]
07 – Achtung

Achtung

H- und P-Sätze H: 317
P: 280 [3]
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Norleucin ist eine nicht-proteinogene chirale α-Aminosäure und wurde von Arthur Weil[4] erstmals isoliert.

Isomerie[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Von Norleucin gibt es zwei Enantiomere: L-Norleucin [Synonym: (S)-Norleucin] und D-Norleucin [Synonym: (R)-Norleucin]. Strukturell leitet sich Norleucin durch Substitution eines α-Wasserstoffatoms durch eine Aminogruppe (–NH2) von der Capronsäure ab. Norleucin gehört zusammen mit seinen Konstitutionsisomeren Leucin, Isoleucin und tert-Leucin zur Stoffgruppe der Leucine.

Isomere von Norleucin
Name L-Norleucin D-Norleucin
Andere Namen (S)-Norleucin
(+)-Norleucin
(R)-Norleucin
(−)-Norleucin
Strukturformel L-Norleucin.svg D-Norleucin.svg
CAS-Nummer 327-57-1 327-56-0
616-06-8 (Racemat)
EG-Nummer 206-321-4 206-320-9
210-462-7 (Racemat)
ECHA-Infocard 100.005.748 100.005.747
100.009.512 (Racemat)
PubChem 21236 456468
9475 (Racemat)
DrugBank - DB04419
- (Racemat)
Wikidata Q415428 Q27459594
Q27116817 (Racemat)

Darstellung[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Das Racemat erhält man durch Umsetzung von 2-Bromhexansäure mit NH3 in wässriger Lösung (50 °C, 30 h).[5]

Verwendung[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

Norleucin wird zur experimentellen Untersuchung von Proteinstrukturen und -funktionen verwendet. Aminoacyl-tRNA-Synthetasen können getäuscht werden, indem man ihnen anstelle ihrer normalen Substrate bestimmte unbiologische Aminosäuren anbietet. So werden Ethionin und Norleucin in solche Positionen in Proteine eingebaut, die normalerweise Methionin einnehmen würde.[6]

Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  1. a b Eintrag zu Norleucin. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 20. Juni 2014.
  2. Datenblatt L(+)-Norleucine bei Acros, abgerufen am 30. Juni 2019.
  3. a b Datenblatt L-Norleucine bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 22. Oktober 2016 (PDF).
  4. Emil Abderhalden, C. Froehlich, Dionys Fuchs: Spaltung von dl-Aminocapronsäure (= Norleucin) in die optisch-aktiven Komponenten mittels der Formyiverbindung. Polypeptide, an deren Aufbau Aminocapronsäure beteiligt ist. In: Hoppe-Seyler’s Zeitschrift für physiologische Chemie. 86, 1913, S. 454–468, doi:10.1515/bchm2.1913.86.6.454.
  5. K. Peter C. Vollhardt, Neil E. Schore: Organische Chemie, 4. Auflage, Wiley-VCH, Weinheim 2005, ISBN 978-3-527-31380-8, S. 997.
  6. Albert L. Lehninger: Biochemie, 2. Auflage, VCH, Weinheim 1983, ISBN 3-527-25688-1, S. 767–768.