Peplomer

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
Zur Navigation springen Zur Suche springen

Als Peplomer (von griech. πέπλος, peplos für Gewand, Decke) bezeichnet man nach außen ragende Proteinstrukturen in einer Virushülle, die bei einer elektronenmikroskopischen Abbildung sichtbar werden. Sie haben eine Funktion bei der Bindung an die Wirtszelle.

Der Begriff wird heute nur noch selten verwendet und nicht mehr für alle nach außen ragenden Hüllproteine verwendet, er ist meistens durch den weniger präzisen Ausdruck der „Spikes“ (engl. für Dorn, Stachel) ersetzt. Dieser lässt jedoch eine spitze Struktur vermuten, was bei den genannten Hüllstrukturen nicht gegeben ist; sie sind außen rund, abgeflacht oder knopfförmig. Beide Begriffe, Peplomer und Spikes, beschreiben jedoch nur eine morphologisch sichtbare Struktur und sind nicht identisch mit dem Ausdruck Membranprotein oder Hüllprotein; viele andere Membranproteine bei Viren bilden diese prominenten Strukturen nicht aus.

Peplomere sind aus viralen Membranproteinen aufgebaut, die mit einer Proteindomäne in der Lipidmembran verankert sind (Transmembranäre Domäne). Eine weitere Domäne ragt nach außen und ist meistens durch die Anbindung verschiedener Zuckerreste glykosyliert. Diese äußere Domäne der Peplomere vermittelt die Bindung an die Oberflächenrezeptoren der Zielzelle und damit den Eintritt des Virus in die Zelle. Ebenfalls definieren die äußeren Epitope der Peplomere die serologischen Eigenschaften des Virus und die Interaktion mit Antikörpern des Wirtes. Ein Peplomer kann aus einzelnen oder zu Dimeren oder Trimeren zusammengelagerten Membranproteinen zusammengesetzt sein, wobei die Untereinheiten identisch (Homomer) oder verschieden (Heteromer) sein können. Die Zusammensetzung eines Peplomers kann formalisiert dargestellt werden, beispielsweise ein einfaches Homodimer aus zwei verschiedenen Hüllproteinen E1 und E2 schreibt man als [E1,E2], treten diese Dimer wiederum zu größeren Gruppen, z. B. Trimeren zusammen so ist dies formalisiert: [E1, E2]3. Eine Peplomer mit der Formel [E1, E2, E3]2 stünde für zwei zusammengelagerte Trimere aus drei verschiedenen Hüllproteinen, die zusammen ein Hexamer bilden.

Heute wird der Begriff Peplomer meist nur bei wenigen Virengruppen verwendet, bei denen die Hüllproteine besonders große und charakteristische Strukturen ausbilden, beispielsweise bei den Orthomyxoviridae und den Coronaviridae.

Quellen[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  • F. Fenner et al.: The Biology of Animal Viruses, 2. Auflage, New York, London 1968 ISBN 0-12-253040-3 S. 5f
  • D. J. Garwes et al.: Identification of epitopes of immunological importance on the peplomer of porcine transmissible gastroenteritis virus. Adv Exp Med Biol. (1987) 218: S. 509–515 PMID 2449047
  • H. G. Niesters et al.: The peplomer protein sequence of the M41 strain of coronavirus IBV and its comparison with Beaudette strains. Virus Res. (1986) 5(2-3): S. 253–263 PMID 2429473