RIG-I

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RIG-I
RIG-I
Darstellung basierend auf PDB 2QFB

Vorhandene Strukturdaten: 2LWD, 2LWE, 2QFB, 2QFD, 2RMJ, 2YKG, 3LRN, 3LRR, 3NCU, 3OG8, 3TMI, 3ZD6, 3ZD7, 4AY2, 4BPB, 4NQK, 4ON9, 4P4H

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 925 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Monomer; nach Virenkontakt Homomultimer
Isoformen 2
Bezeichner
Gen-Namen DDX58 RIG-I; RIGI; RLR-1; SGMRT2
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 3.6.1.-Helikase
Reaktionsart Entdrillung doppelsträngiger RNA
Vorkommen
Homologie-Familie DEAD-Helikasen
Übergeordnetes Taxon Euteleostomi
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 23586 230073
Ensembl ENSG00000107201 ENSMUSG00000040296
UniProt O95786 Q6Q899
Refseq (mRNA) NM_014314 NM_172689
Refseq (Protein) NP_055129 NP_766277
Genlocus Chr 9: 32.46 – 32.53 Mb Chr 4: 40.2 – 40.24 Mb
PubMed-Suche 23586 230073

RIG-I (retinoic acid inducible gene I) ist ein zu den Helikasen gehörender intrazellulärer Rezeptor des angeborenen Immunsystems von Säugetieren, der bei der Erkennung von mehreren RNA-Viren (unter anderem Hepatitis C, Influenza) eine zentrale Rolle spielt. Der natürliche Ligand von RIG-I wurde erst 2006 identifiziert. Erkannt werden einzel- und doppelsträngige Ribonukleinsäuren mit einem Triphosphat am 5'-Ende. Diese Triphosphat-RNA wird von viralen Polymerasen, sowie der zellulären RNA-Polymerase III erzeugt.

RIG-I wird durch Interferon-α, -β, -γ und bakterielle Lipopolysaccharide aktiviert. Bei Bindung des Monomers an die Triphosphat-RNA findet eine Konformationsänderung statt und der Rezeptor multimerisiert. So wird anschließend die MAVS/IPS1-Signalkaskade ausgelöst, die zur Aktivierung von NF-κB, IRF3, IRF7 und zur Ausschüttung antiviraler Zytokine wie Interferon-β und CCR5 führt.[1]

Weblinks[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  • A. Ablasser, F. Bauernfeind, G. Hartmann, E. Latz, K. A. Fitzgerald, V. Hornung: RIG-I-dependent sensing of poly(dA:dT) through the induction of an RNA polymerase III-transcribed RNA intermediate. In: Nature immunology. Band 10, Nummer 10, Oktober 2009, S. 1065–1072, doi:10.1038/ni.1779, PMID 19609254, PMC 3878616 (freier Volltext).

Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  1. UniProt O95786